В каких тканях содержатся молекулы атф

Аденозинтрифосфат

Сокращения	АТФ (англ. ATP)
Хим. формула	C10H16N5O13P3
Молярная масса	507,18 г/моль
Температура
• разложения	144 °C[1]
Растворимость
• в воде	растворимость в воде (20 °C) – 5 г/100 мл
Рег. номер CAS	56-65-5
PubChem	5957
Рег. номер EINECS	200-283-2
SMILES	Nc1ncnc2c1ncn2C3OC(OP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)C(O)C3O
InChI	InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H,23,24)(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1 ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N
ChEBI	15422
ChemSpider	5742
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

3D-молекула аденозинтрифосфорной кислоты (GIF)

Аденозинтрифосфа́т или Аденозинтрифосфорная кислота (сокр. АТФ, англ. АТР) — нуклеозидтрифосфат, имеющий большое значение в обмене энергии и веществ в организмах. АТФ — универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах, в частности для образования ферментов. Открытие вещества произошло в 1929 году группой учёных Гарвардской медицинской школы — Карлом Ломаном, Сайрусом Фиске и Йеллапрагадой Суббарао[2], а в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке[3].

Химические свойства[править | править код]

Структура аденозинтрифосфорной кислоты

Систематическое наименование АТФ:

9-β-D-рибофуранозиладенин-5′-трифосфат, или
9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5′-трифосфат.

Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.

Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной связью с 1′-углеродом рибозы. К 5′-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.

АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

АТФ + H2O → АДФ + H3PO4 + энергия
АТФ + H2O → АМФ + H4P2O7 + энергия

Высвобождённая энергия используется в разнообразных процессах, протекающих с затратой энергии.

Роль в организме[править | править код]

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической, АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.
Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.
АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.
Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах и сигнального вещества в других межклеточных взаимодействиях (пуринергическая передача сигнала).

Пути синтеза[править | править код]

В организме АТФ синтезируется путём фосфорилирования АДФ:

АДФ + H3PO4 + энергия → АТФ + H2O.

Фосфорилирование АДФ возможно тремя способами:

субстратное фосфорилирование,
окислительное фосфорилирование,
фотофосфорилирование в процессе фотосинтеза у растений.

В первых двух способах используется энергия окисляющихся веществ. Основная масса АТФ образуется на мембранах митохондрий в ходе окислительного фосфорилирования H-зависимой АТФ-синтазой. Субстратное фосфорилирование АДФ не требует участия мембранных ферментов, оно происходит в цитоплазме в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений.

Реакции фосфорилирования АДФ и последующего использования АТФ в качестве источника энергии образуют циклический процесс, составляющий суть энергетического обмена.

В организме АТФ является одним из самых часто обновляемых веществ; так, у человека продолжительность жизни одной молекулы АТФ менее 1 мин. В течение суток одна молекула АТФ проходит в среднем 2000—3000 циклов ресинтеза (человеческий организм синтезирует около 40 кг АТФ в день, но содержит в каждый конкретный момент примерно 250 г), то есть запаса АТФ в организме практически не создаётся, и для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянно синтезировать новые молекулы АТФ.

См. также[править | править код]

Фосфорилирование
Гликолиз
Цикл Кребса

Примечания[править | править код]

Литература[править | править код]

Voet D, Voet JG. Biochemistry Vol 1 3rd ed (неопр.). — Wiley: Hoboken, NJ., 2004. — ISBN 978-0-471-19350-0.
Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. Molecular Cell Biology, 5th ed (неопр.). — New York: WH Freeman, 2004. — ISBN 9780716743668.

Источник

Важнейшим веществом в клетках живых организмов является аденозинтрифосфорная кислота или аденозинтрифосфат. Если ввести аббревиатуру этого названия, то получим АТФ (англ. ATP). Это вещество относится к группе нуклеозидтрифосфатов и играет ведущую роль в процессах метаболизма в живых клетках, являясь для них незаменимым источником энергии.

…

Первооткрывателями АТФ стали учёные-биохимики гарвардской школы тропической медицины — Йеллапрагада Суббарао, Карл Ломан и Сайрус Фиске. Открытие произошло в 1929 году и стало главной вехой в биологии живых систем. Позднее, в 1941 году, немецким биохимиком Фрицем Липманом было установлено, что АТФ в клетках является основным переносчиком энергии.

Строение АТФ

Эта молекула имеет систематическое наименование, которое записывается так: 9-β-D-рибофуранозиладенин-5′-трифосфат, или 9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5′-трифосфат. Какие соединения входят в состав АТФ? Химически она представляет собой трифосфорный эфир аденозина — производного аденина и рибозы. Это вещество образуется путём соединения аденина, являющегося пуриновым азотистым основанием, с 1′-углеродом рибозы при помощи β-N-гликозидной связи. К 5′-углероду рибозы затем последовательно присоединяются α-, β- и γ-молекулы фосфорной кислоты.

Это интересно: немембранные органоиды клетки, их особенности.

Таким образом, молекула АТФ содержит такие соединения, как аденин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты. АТФ — это особое соединение, содержащее связи, при гидролизе которых высвобождается большое количество энергии. Такие связи и вещества называются макроэргическими. Во время гидролиза этих связей молекулы АТФ происходит выделение количества энергии от 40 до 60 кДж/моль, при этом данный процесс сопровождается отщеплением одного или двух остатков фосфорной кислоты.

Читайте также: Какие содержатся в меде

Вот как записываются эти химические реакции:

1). АТФ + вода→АДФ + фосфорная кислота + энергия;
2). АДФ + вода→АМФ + фосфорная кислота + энергия.

Энергия, высвобожденная в ходе указанных реакций, используется в дальнейших биохимических процессах, требующих определённых энергозатрат.

Это интересно: примером рационального природопользования является… что?

Роль АТФ в живом организме. Её функции

Какую функцию выполняет АТФ? Прежде всего, энергетическую. Как уже было выше сказано, основной ролью аденозинтрифосфата является энергообеспечение биохимических процессов в живом организме. Такая роль обусловлена тем, что благодаря наличию двух высокоэнергетических связей, АТФ выступает источником энергии для многих физиологических и биохимических процессов, требующих больших энергозатрат. Такими процессами являются все реакции синтеза сложных веществ в организме. Это, прежде всего, активный перенос молекул через клеточные мембраны, включая участие в создании межмембранного электрического потенциала, и осуществление сокращения мышц.

Кроме указанной, перечислим ещё несколько, не менее важных, функций АТФ, таких, как:

медиатор в синапсах и сигнальное вещество в других межклеточных взаимодействиях (функция пуринергической передачи сигнала);
регуляция различных биохимических процессов, таких, как усиление или подавление активности ряда ферментов путём присоединения к их регуляторным центрам (функция аллостерического эффектора);
участие в синтезе циклического аденозинмонофосфата (АМФ), являющегося вторичным посредником в процессе передачи гормонального сигнала в клетку (в качестве непосредственного предшественника в цепочке синтеза АМФ);
участие вместе с другими нуклеозидтрифосфатами в синтезе нуклеиновых кислот (в качестве исходного продукта).

Как образуется АТФ в организме?

Синтез аденозинтрифосфорной кислоты идёт постоянно, т. к. энергия организму для нормальной жизнедеятельности нужна всегда. В каждый конкретный момент содержится совсем немного этого вещества — примерно 250 граммов, которые являются «неприкосновенным запасом» на «чёрный день». Во время болезни идёт интенсивный синтез этой кислоты, потому что требуется много энергии для работы иммунной и выделительной систем, а также системы терморегуляции организма, что необходимо для эффективной борьбы с начавшимся недугом.

В каких клетках АТФ больше всего? Это клетки мышечной и нервной тканей, поскольку в них наиболее интенсивно идут процессы энергообмена. И это очевидно, ведь мышцы участвуют в движении, требующем сокращения мышечных волокон, а нейроны передают электрические импульсы, без которых невозможна работа всех систем организма. Поэтому так важно для клетки поддерживать неизменный и высокий уровень аденозинтрифосфата.

Каким же образом в организме могут образовываться молекулы аденозинтрифосфата? Они образуются путём так называемого фосфорилирования АДФ (аденозиндифосфата). Эта химическая реакция выглядит следующим образом:

АДФ + фосфорная кислота + энергия→АТФ + вода.

Фосфорилирование же АДФ происходит при участии таких катализаторов, как ферменты и свет, и осуществляется одним из трёх способов:

фотофосфорилирование (фотосинтез у растений) ;
окислительное фосфорилирование АДФ Н-зависимой АТФ-синтáзой, в результате которого основная масса аденозинтрифосфата образуется на мембранах митохондрий клеток (связано с дыханием клетки);
субстратное фосфорилирование в цитоплазме клетки в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений, не требующее участия мембранных ферментов.

Как окислительное, так и субстратное фосфорилирование использует энергию веществ, окисляющихся в процессе такого синтеза.

Вывод

Аденозинтрифосфорная кислота — это наиболее часто обновляемое вещество в организме. Сколько в среднем живёт молекула аденозинтрифосфата? В теле человека, например, продолжительность её жизни составляет менее одной минуты, поэтому одна молекула такого вещества рождается и распадается до 3000 раз за сутки. Поразительно, но в течение дня человеческий организм синтезирует около 40 кг этого вещества! Настолько велики потребности в этом «внутреннем энергетике» для нас!

Весь цикл синтеза и дальнейшего использования АТФ в качестве энергетического топлива для процессов обмена веществ в организме живого существа представляет собой саму суть энергетического обмена в этом организме. Таким образом, аденозинтрифосфат является своего рода «батарейкой», обеспечивающей нормальную жизнедеятельность всех клеток живого организма.

Источник

У этого термина существуют и другие значения, см. АТФ.

Молекулярная модель АТФ-синтазы

Аденозинтрифосфатсинта́за (АТФ-синта́за, АТФ-фосфогидролаза, H+-transporting two-sector ATPase) — группа ферментов, относящихся к классу транслоказ, синтезирующих аденозинтрифосфат (АТФ) из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганических фосфатов. Название по номенклатуре – АТФ-фосфогидролаза, однако, с августа 2018 года фермент перенесён из третьего (3.6.3.14) в седьмой класс (7.1.2.2[1]), так как катализируемая ферментом реакция протекает по обратному гидролизу пути, и не может быть описана с помощью других типов реакций остальных классов.

В классификации ферментов реакция описывается следующим уравнением:

ATP + H2O + 4 H+[side 1] = ADP + phosphate + 4 H+[side 2]

Энергию для синтеза АТФ-синтаза часто получает от протонов, проходящих по электрохимическому градиенту, например, из просвета хлоропласта в его строму, или же из межмембранного пространства в матрикс митохондрии. Реакция синтеза такова:

АДФ + Фн → АТФ + H2O

АТФ-синтазы очень важны для жизнедеятельности почти всех организмов, так как АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии.

Антибиотик олигомицин подавляет активность FO-компонента АТФ-синтазы митохондрий.

Структура и номенклатура[править | править код]

Имеющаяся в митохондриях АТФ-синтаза F1FO очень хорошо исследована.

компонент FO — трасмембранный домен,
компонент F1 находится вне мембраны, в матриксе.

АТФ-синтазный комплекс FOF1 по форме напоминает плодовое тело гриба, у которого компонент F1 — это шляпка, ножка — это γ-субъединица компонента F1, а «корни» гриба — компонент FO, заякоренный в мембране.

В структурно-функциональном плане АТФ-синтетаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F1 и FO. Первый из них (фактор сопряжения F1) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)3, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F0. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F1.

Мембранная часть АТФ-синтетазы, называемая фактором сопряжения FO, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода (ядер протия). Всего в состав комплекса FO входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F1 и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F1, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F1 в сторону FO субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.

Номенклатура фермента имеет традиционное происхождение, поэтому довольно непоследовательна.

Обозначение компонента F1 является сокращением от «Fraction 1» (часть 1), а символом FO (в индексе записана буква O, а не ноль) обозначался участок связывания олигомицина.

Некоторые субъединицы фермента имеют также буквенные обозначения:

Греческие: α, β, γ, δ, ε
Латинские: a, b, c, d, e, f, g, h

Другие — более сложные обозначения:

F6 (от «Fraction 6»)
OSCP — белок, чувствительный к олигомицину (от англ. the oligomycin sensitivity conferral protein), ATP5O
A6L (названный так по названию гена, кодирующего его в митохондриальном геноме)
IF1 (фактор ингибирования 1), ATPIF1

Компонент F1 достаточно велик (диаметр его составляет 9 нм), чтобы быть видимым в трансмиссионный электронный микроскоп при негативном окрашивании[2].

Частичками F1 усеяна внутренняя митохондриальная мембрана. Изначально считалось, что они содержат весь дыхательный аппарат митохондрии. Однако после долгих экспериментов группа Эфраима Рекера (впервые выделившая компонент F1 в 1961) показала, что эти частички связаны с АТФазной активностью в том числе и в разделённых митохондриях, и в субмитохондриальных частицах, формирующихся при ультразвуковом воздействии на митохондрии. Множество дальнейших исследований в разных лабораториях подтвердили эту АТФазную активность.

Конформационные изменения АТФ-синтазы в ходе синтеза

Модель синтеза АТФ: механический катализ[править | править код]

В 60—70 годах XX века Пол Бойер предположил, что синтез АТФ связан с изменениями конфигурации АТФ-синтазы, вызываемыми вращением γ-субъединицы, так называемый механизм изменения участка связывания («перевёртыш», англ. flip-flop). Исследовательской группе под руководством Джона Э. Уокера, относившейся тогда к Лаборатории молекулярной биологии в Кембридже, удалось выделить АТФ-синтазный каталитический комплекс F1 в кристаллической форме. На тот момент это была самая крупная из известных науке асимметричная белковая структура. Её исследования показали, что модель вращающегося катализа, предложенная Бойером, соответствует действительности. За это открытие Бойер и Уокер получили половину Нобелевской премии по химии в 1997 году. Вторую половину получил Йенс Кристиан Скоу «за первое открытие фермента, осуществляющего транспорт ионов — Na+,K+-аденозинтрифосфатазы».

Механизм действия АТФ-синтазы. АТФ показан красным, АДФ и фосфат — розовым, вращающаяся субъединица γ — черным.

Кристалл F1 состоит из перемежающихся α- и β-субъединиц (по 3 каждого вида), расположенных как дольки апельсина вокруг асимметричной γ-субъединицы.
В соответствии с принятой моделью синтеза АТФ (также называемой моделью непостоянного катализа), градиент электрического поля, направленный поперёк внутренней митохондриальной мембраны и обусловленный электронной транспортной цепочкой, заставляет протоны проходить сквозь мембрану через АТФ-синтазный компонент FO.
Часть компонента FO (кольцо из c-субъединиц) вращается, когда протоны проходят через мембрану. Это c-кольцо жёстко связано с асимметричной центральной ножкой (состоящей в основном из γ-субъединицы), которая в свою очередь вращается внутри α3β3-участка компонента F1. Это приводит к тому, что три участка катализа, связывающиеся с нуклеотидами, претерпевают изменения в конфигурации, приводящие к синтезу АТФ.

Основные субъединицы (α3β3) компонента F1 соединены дополнительной боковой ножкой с неподвижным участком FO, что предотвращает их вращение вместе с γ-субъединицей.
Структура неповрёжденной АТФ-синтазы с низкой точностью выявлена при помощи электронной криомикроскопии (ЭКМ). Показано, что боковая ножка — это гибкая перемычка, похожая на канат, наматывающаяся на комплекс во время его работы.

При каждом обороте γ-субъединицы на 3600 синтезируются три молекулы АТФ, При этом, видимо, у разных организмов из межмембранного пространства в матрикс проходит от 10 до 14 протонов — по числу с-субъединиц[3].

В определённых условиях каталитическая реакция может протекать в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ вызывает прокачку протонов через мембрану.

В механизме изменения участка связывания задействован активный участок β-субъединицы, последовательно проходящий через три состояния[4].

В «открытом» состоянии АДФ и фосфат подходят к активному участку. Затем белок охватывает эти молекулы и свободно связывается с ними («свободное» состояние). Следующее изменение формы белка прижимает молекулы друг к другу («тесное» состояние), что приводит к формированию АТФ. Наконец, активный участок снова переходит в «открытое» состояние, освобождает АТФ и связывает следующую молекулу АДФ и фосфата, после чего цикл производства АТФ повторяется.

Физиологическое значение[править | править код]

Как и у многих других ферментов, действие АТФ-синтазы F1FO обратимо. Большие концентрации АТФ заставляют её расщеплять АТФ и создавать трансмембранный протонный градиент. Такое использование АТФ-синтазы отмечено у анаэробных бактерий, не имеющих электронной транспортной цепочки. Эти бактерии применяют гидролиз АТФ для создания протонного градиента, который задействован в движении жгутиков и клеточном питании.

У аэробных бактерий в нормальных условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в обратном направлении, производя АТФ за счёт энергии электрохимического потенциала, создаваемого электронной транспортной цепочкой.
В целом данный процесс называется окислительным фосфорилированием.
Он протекает и в митохондриях эукариот, на внутренней мембране которых расположены молекулы АТФ-синтазы, причём компонент F1 находится в матриксе, где и протекает процесс синтеза АТФ из АДФ и фосфата.

КПД АТФ-синтазы близок к 100%[5].

АТФ-синтаза у разных организмов[править | править код]

АТФ-синтаза растений[править | править код]

У растений АТФ-синтаза CF1FO присутствует в хлоропластах. Она встроена в мембрану тилакоида, причём компонент CF1 выступает в строму, где протекают темновые реакции фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями цикла Кальвина). Структура и механизм катализа АТФ-синтазы хлоропластов почти такая же, как и в митохондриях. Однако электрохимический потенциал у хлоропластов формируется не дыхательной электрон-транспортной цепочкой, а другими комплексами — фотосистемой II и цитохромным комплексом b6/f.

АТФ-синтаза E. coli[править | править код]

АТФ-синтаза кишечной палочки — самая простая из всех известных АТФ-синтаз. Она состоит всего из 8 видов субъединиц.

АТФ-синтаза дрожжей[править | править код]

Напротив, АТФ-синтаза дрожжей — самая сложная из известных. Она состоит из 20 различных видов субъединиц.

Эволюция АТФ-синтазы[править | править код]

Эволюция АТФ-синтазы считается примером модульной эволюции, при которой две субъединицы, каждая обладающая своими функциями, соединились и получили новые функции.

Гексамер α3β3, входящий в состав компонента F1 проявляет существенное сходство с гексамерной ДНК-геликазой. Оба типа ферментов образуют кольцо с вращательной симметрией 3 порядка, обладающее центральной пóрой. Действие каждого из них также зависит от относительного вращения макромолекулы внутри поры: геликазы используют спиральную форму ДНК для движения вдоль неё и для обнаружения суперскручивания, тогда как α3β3-гексамер использует изменения своей конфигурации из-за вращения γ-субъединицы для осуществления каталитической реакции.

Протонный мотор компонента FO проявляет большое функциональное сходство с протонными моторами жгутиков. И там, и там присутствует кольцо из множества небольших богатых α-спиралями белков, вращающихся относительно соседних неподвижных белков за счёт энергии протонного градиента. Это, конечно, очень зыбкое сходство, так как структура жгутиковых моторов гораздо сложнее, чем FO, а вращающееся белковое кольцо гораздо крупнее и состоит из 30 субъединиц против 10, 11 или 14, входящих в состав компонента FO.

Теория молекулярной эволюции предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями — ДНК-геликаза с дополнительным АТФ-азным действием и протонный мотор — смогли соединяться, причём вращение мотора вызывало проявление АТФ-азной активности геликазы. Или же, наоборот, в первичной связке ДНК-геликазы и протонного мотора гидролиз АТФ на геликазе заставлял работать протонный мотор. Это соединение затем постепенно оптимизировалось, получило возможность катализировать обратную реакцию и через какое-то время превратилось в сложную АТФ-синтазу, существующую в настоящее время. Однако, до сих пор неясен механизм происхождения протонного мотора, который без геликазы или других комплексов не представляет никакой пользы.

См. также[править | править код]

Окислительное фосфорилирование
Митохондрия
Хлоропласт
Дыхательная электронтранспортная цепь
Протонный насос
Аденозинтрифосфатазы

Примечания[править | править код]

↑ Международный союз биохимии и молекулярной биологии. EC 7.1.2.2. IUBMB Enzyme Nomenclature (август 2018).
↑ Fernandez-Moran et al., Journal of Molecular Biology, Vol 22, p 63, 1962
↑ Протонный градиент АТФ-синтетазы (англ.)
↑ Gresser M.J., Myers J.A., Boyer P.D. Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1982. — Vol. 257, no. 20. — P. 12030—12038. — PMID 6214554.
↑ K. Kinosita, Jr. R. Yasuda, H. Noji, K. Adachi. А rotary molecular motor that can work at near 100% efficiency. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2000 April 29; 355(1396): 473—489.

Литература[править | править код]

Ю. М. Романовский, А. Н. Тихонов. Молекулярные преобразователи энергии живой клетки. Протонная АТФ-синтаза — вращающийся молекулярный мотор (рус.) // УФН. — 2010. — Т. 180. — С. 931—956.

Ссылки[править | править код]

«АТФ-синтаза — чудесная молекулярная машина» (англ.)
Хорошо проиллюстрированная лекция об АТФ-синтазе, прочитанная Энтони Крофтсом в Университете Иллинойса в Урбана-Шампен (англ.)
Протонные и натриевые насосы-АТФазы типа F, V и A в базе данных OPM (англ.)
Нобелевская премия по химии за 1997 год, присуждённая Полу Д. Бойеру и Джону Э. Уокеру за открытие ферментного механизма синтеза АТФ, и Йенсу К. Скоу за открытие ионно-транспортного фермента Na+, K±АТФазы (англ.)
Harvard Multimedia Production Site — видеоролик, показывающий синтез АТФ

Источник