В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Амофтерные – значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N – CH2 – COOH + NaOH = H2N – CH2 – COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N – CH2 – COOH + HCl = (H3N – CH2 – COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль – солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.

(не те реакции)

65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.

1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) –(O2, -H2O)–> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)

2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) –(S, t)–>

–(NH3)–> HS-CH2-CH(NH2)-CN –(H2O)–> HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин)

Заменимые аминокислоты:

Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.

Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.

Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.

Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.

Глицин – антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.

Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.

Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.

Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.

Тирозин – антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.

Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.

Незаменимые аминокислоты:

Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.

Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.

Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.

Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.

Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.

Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.

Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.

Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.

Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.

Источник

Физические свойства

a-Аминокислоты – кристаллические вещества белого или сероватого цвета. Они хорошо растворяются в воде с образованием электролитов, плохо – в спирте, не растворяются в эфире. Аминокислоты в твердом и растворенном состоянии имеют биполярное строение, на что указывает отсутствие в ИК-спектрах отдельных полос поглощения, характерных для – NН2 и –СООН групп, они обладают высокой температурой плавления (См. Приложение 3).

Амфотерность

– способность a-аминокислот диссоциировать в водном растворе по типу кислоты и основания из-за наличия в их составе групп кислотного (-СООН) и основ­ного (-NH2) характера. Аминокислоты  существует в виде равновесной смеси биполярного иона (цвиттериона) катионной и анионнойформ, равновесие которых зависит от рН среды:

+H+ +OH–

NH3+ – СH – COOH NH3+ – CH – COO– NH2 – CH – COO– + H2O

ï – H+ ï – OH– ï

R R R

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Сильнокислая среда Сильнощелочная среда

рН 1,0 рН 7,0 рН 11,0

Катионные формы пребладают в сильнокислых средах, ани­онные – в сильнощелочных. Катионная фор­ма a-аминокислоты, с позиций теории Бренстеда, является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциированную карбок­сильную группу и протонированную аминогруппу. Характеризуется кислота соответствующими значениями рКа1и рКа2. Отдавая один протон, двухосновная кислота превращается в слабую одноосновную – диполярный ион с одной кислотной +NH3-группой. Депротонирование диполярного иона приводит к получению ани­онной формы a-аминокислоты – карбоксилат-аниона (ос­нование Бренстеда).

Значения рКа1, характеризующие кислотные свойства – СООН группы a-аминокислот, лежат в интервале от 1 до 3; значения рКа2, характеризующие кислотность аммониевой группы, – от 9 до 10. Положение равновесия (со­отношение различных форм a-аминокислоты) в водном растворе при определенных значениях рН зависит от наличия в радикале R ионогенных групп, которые играют роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм a-ами­нокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (pI).

pI = 1/2 . (рКа n + рКа n+1),где

nмаксимальное число положительных зарядов в протонированной a-аминокислоте

В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы a-амино­кислоты равен нулю. Биполярные ионы не перемещаются в электрическом поле. При значениях рН ниже рI катион a-амино­кислоты (аммониевая форма) движется к катоду; при рН выше, чем pI, карбоксилат-анион аминокислоты перемещается к аноду. На этом основано разделение аминокислот методом электрофореза.

Нейтральные а-аминокислоты имеют рI несколько ниже 7,0 (5,5—6,3) из-за большей ионизации карбок­сильной группы под влиянием -Iэфф+NH3 –группы:

катион биполярный ион анион

pKa 1 = 2,3 СOOH-группы pI = 6,0 рКа2 = 9,6 +NH3-группы

Кислые а-аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, в сильнокислой среде находятся в полнос­тью протонированной форме. Они являются трехосновными кис­лотами (по Бренстеду), характеризующимися тремя значениями рКа, как это видно на примере глутаминовой кислоты  (рI = 3,2):

катион биполярный ион анион дианион

рКа1= 2,2 (a-СOOH) pI=3,2 pKa2=4,3 (COOH в pKa3=9,7 +NH3- радикале группы

Основные а-аминокислоты имеют изоэлектрическую точку выше рН 7. В сильнокислой среде они также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых выглядят следующим образом:

Дикатион катион биполярный ион анион

лизина pKa1=2,2 (COOH) pKa2=9,0 (a-+NH3) pKa3=10,5 ( +NH3 в радикале)

Свойство аминокислот  диссоциировать на ионы в кислой или щелочной среде лежит в основе методов разделения и идентификации их ионообменной хрома­тографией и электрофорезом (см. главу 6 ).

Источник

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация  — образуется биполярный цвиттер-ион.

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН<7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н+.

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН— .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями 

Образуются соли:

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

в) взаимодействие с  аммиаком 

Образуются амиды:

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином  желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Аминокислоты

Источник

Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (
α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.

Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1.    
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.

2.    
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.

3.    
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие
и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. 

Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:

 

Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –       незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот

, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты 

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала ( R )

Глицин

Gly (Гли)

H –

Аланин

Ala (Ала)

CH3 –

Валин

Val (Вал)

(CH3)2CH –

Лейцин

Leu (Лей)

(CH3)2CH – CH2 – 

Серин

Ser (Сер)

OH- CH2 –

Тирозин

Tyr (Тир)

HO – C6H4 – CH2 – 

Аспарагиновая кислота

Asp (Асп)

HOOC – CH2 –

Глутаминовая кислота

Glu (Глу)

HOOC – CH2 – CH2 –

Цистеин

Cys (Цис)

HS – CH2 –

Аспарагин

Asn (Асн)

O = C – CH2 –

       │

       NH2

Лизин

Lys (Лиз)

NH2 – CH2- CH2 – CH2 –

Фенилаланин

Phen (Фен)

C6H5 – CH2 –

Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.

Пример:

Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:

  ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных
групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α – аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.

I.Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                                                       цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты» 

2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:

NH2-CH2-COOH  → NH2-CH3 + CO2↑

II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH2-CH2-COOH
+ NaOHNH2-CH2-COONa + H2O

NH2-CH2-COONa – натриевая соль  2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры
– летучие вещества (р.
этерификации):        NH2-CH2-COOH
+ CH3OH   HCl(газ)NH2-CH2-COOCH3
+ H2O

NH2-CH2-COOCH3  – метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты 

3. С аммиаком → образуются
амиды:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

 4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl

                                              или HOOC-CH2-NH2*HCl

2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):

NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

                                                   
гидроксокислота

Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
                                     

IV.Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 

 Видео-опыт “Образование медной соли аминоуксусной кислоты”.

Генетическая связь аминокислот с другими классами органических соединений

ПРИМЕНЕНИЕ 

1) аминокислоты широко
распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания
больных;

5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;

7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ 

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Источник