В каких продуктах содержится родопсин

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 27 марта 2019; проверки требуют 3 правки.

Родопсин (зрительный пурпур) — основной зрительный пигмент. Содержится в палочках сетчатки глаза морских беспозвоночных, рыб, почти всех наземных позвоночных и человека и по данным недавнего исследования в клетках кожи меланоцитах[1]. Относится к сложным белкам хромопротеинам. Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе. Светочувствительный рецептор клеток-палочек, представитель семейства А (или семейства родопсина) G-белоксопряженных рецепторов (GPCR-рецепторов).

Функции родопсина[править | править код]

Под действием света светочувствительный зрительный пигмент изменяется, и один из промежуточных продуктов его превращения отвечает за возникновение зрительного возбуждения. Зрительные пигменты, содержащиеся в наружном сегменте фоторецепторной клетки, представляют собой сложные окрашенные белки (хромопротеиды). Та их часть, которая поглощает видимый свет, называется хромофором. Это химическое соединение — альдегид витамина А, или ретиналь. Белок зрительных пигментов, с которыми связан ретиналь, называется опсином.

При поглощении кванта света (фотона) хромофорная группа белка (11-цис-ретиналь) изомеризуется в транс-форму. Возбуждение зрительного нерва происходит при фотолитическом разложении родопсина за счёт изменения ионного транспорта в фоторецепторе. Впоследствии родопсин восстанавливается (регенерирует) в результате синтеза 11-цис-ретиналя и опсина или в процессе синтеза новых дисков наружного слоя сетчатки.

Родопсин относится к супер семейству трансмембранных рецепторов GPCR (рецепторов, связанных с G-белками). При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает, что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора ГАМК, и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается», возникают нервные импульсы.

Спектр поглощения родопсина[править | править код]

Специфический спектр поглощения зрительного пигмента определяется как свойствами хромофора и опсина, так и характером химической связи между ними (подробнее об этом см. обзор:[2]). Этот спектр имеет два максимума — один в ультрафиолетовой области (278 нм), обусловленный опсином, и другой — в видимой области (около 500 нм), — поглощение хромофора (см. рисунок). Превращение при действии света зрительного пигмента до конечного стабильного продукта состоит из ряда очень быстрых промежуточных стадий. Исследуя спектры поглощения промежуточных продуктов в экстрактах родопсина при низких температурах, при которых эти продукты стабильны, удалось подробно описать весь процесс обесцвечивания зрительного пигмента [3].

В живом глазу, наряду с разложением зрительного пигмента, постоянно идёт и процесс его регенерации (ресинтеза). При темновой адаптации этот процесс заканчивается только тогда, когда весь свободный опсин соединился с ретиналем.[4]

Дневное и ночное зрение[править | править код]

Из спектров поглощения родопсина видно, что восстановленный родопсин (при слабом «сумеречном» освещении) отвечает за ночное зрение, а при дневном «цветовом зрении» (ярком освещении) он разлагается, и максимум его чувствительности смещается в синюю область. При достаточном освещении палочка работает совместно с колбочкой, являясь приёмником синей области спектра[5]. Полное восстановление родопсина у человека занимает около 30 минут.

Родопсин в клетках кожи[править | править код]

По данным исследования 2011 года, проведенного в Брауновском университете, клетки кожи меланоциты также содержат родопсин. Родопсин реагирует на ультрафиолетовое излучение и запускает выработку меланина[1]

Примечания[править | править код]

↑ 1 2 Skin ‘sees’ UV light, starts producing pigment
↑ Островский М. А., Федорович С. Е., Голубев И. Н., 1967, Биофизика, 12 : 877.
↑ Hubbard R., Bownds D., Yoshizawa T., 1965. Cold Spring Harbor Symp. Biol., 30 : 301.
↑ АН СССР, объединённый научный совет «физиология человека и животных», Физиология сенсорных систем. Ч. 1. Физиология зрения. 1971 г., Издательство «Наука», Ленинградское отделение. Стр. 94 — 101
↑ С. Д. Ременко, «Цвет и зрение», «Картеа Молдовеняскэ», Кишинёв, 1982 г.

Этимология[править | править код]

Название «родопсин» происходит от др.-греч. ρόδον — роза и др.-греч. όπσις — зрение.

См. также[править | править код]

Бактериородопсин
Сенсорный родопсин II
Родопсинкиназа

Ссылки[править | править код]

Источник

Родопсин — это распространенный зрительный пигмент, входящий в состав палочковидных зрительных рецепторов сетчатки глаза позвоночных животных. Это вещество имеет очень высокую фоточувствительность и является ключевым компонентом фоторецепции. Иное название родопсина — зрительный пурпур.

В настоящий момент к родопсинам относят пигменты не только палочек, но и рабдомерных зрительных рецепторов членистоногих.

Общая характеристика пигмента

По химической природе родопсин — это мембранный белок животного происхождения, содержащий в своей структуре хромофорную группу. Именно она обуславливает способность пигмента улавливать кванты света. Белок родопсин имеет молекулярную массу примерно 40 кДА и содержит 348 аминокислотных звеньев.

родопсин в мембране

Спектр светопоглощения родопсина состоит из трех полос:

α (500 нм);
β (350 нм);
γ (280 нм).

Лучи γ поглощаются ароматическими аминокислотами в составе полипептидной цепи, а β и α — хромофорной группой.

Родопсин — это вещество, способное распадаться под действием света, что запускает электротонический путь передачи сигнала по нервным волокнам. Данное свойство характерно и для других пигментов фоторецепторов.

Структура родопсина

По химической структуре родопсин — это хромогликопротеид, в состав которого входят 3 компонента:

хромофорная группа;
2 олигосахаридные цепочки;
водонерастворимый белок опсин.

В качестве хромофорной группы выступает альдегид витамина А (ретиналь), который находится в 11-цисформе. Это означает, что длинная часть цепочки ретиналя изогнута и скручена с образованием нестабильной конфигурации.

структура родопсина

В пространственной организации молекулы родопсина выделяют 3 домена:

внутримембранный;
цитоплазматический;
внутридисковый.

Хромофорная группа расположен во внутримембранном домене. Ее связь с опсином осуществляется через Шиффово основание.

молекулярная конфигурация родопсина и опсина

Схема фотопревращения

Механизм фотопревращения пигмента родопсина под действием света основан на реакции цис-транс-изомеризации ретиналя — т. е. на конформационном переходе 11-цис-формы хромофорной группы в выпрямленную транс-форму. Этот процесс осуществляется с огромной скоростью (меньше 0,2 пикосекунды) и активирует ряд дальнейших превращений родопсина, которые происходят уже без участия света (темновая фаза).

Образующийся под действием светового кванта продукт называют фотородопсином. Его особенность в том, что транс-ретиналь еще связан с полипептидной цепью опсина.

От завершения первой реакции до конца темновой фазы родопсин последовательно претерпевает следующий ряд превращений:

фотородопсин;
батородопсин;
люмиродопсин;
метародопсин Ia;
метародопсин Ib;
метародопсин II;
опсин и полностью-транс ретиналь.

Эти превращения сопровождаются стабилизацией, полученной от светового кванта энергии, и конформационной перестройкой белковой части родопсина. В результате хромофорная группа окончательно отделяется от опсина и тут же удаляется из мембраны (транс-форма обладает токсичным действием). После этого запускается процесс регенерации пигмента в исходное состояние.

схема фотопревращения родопсина

Регенерация родопсина происходит благодаря тому, что за пределами мембраны транс-ретиналь снова приобретает цис-форму, а затем возвращается обратно, где снова образует с опсином ковалентную связь. У позвоночных восстановление имеет характер ферментативного ресинтеза и происходит с затратой энергии, а у беспозвоночных осуществляется за счет фотоизомеризации.

Механизм передачи сигнала от пигмента в нервную систему

Действующим компонентом запуска фототрансдукции является метародопсин II. В таком состоянии пигмент способен взаимодействовать с белком трансдуцином, тем самым активируя его. В результате связанный с трандуцином ГДФ заменяется на ГТФ. На данной стадии происходит одновременная активизация огромного числа молекул трансдуцина (500—1000). Этот процесс называют первым этапом усиления светового сигнала.

Затем молекулы активированного трансдуцина вступают во взаимодействие с фотодиэстэразой (ФДЭ). Этот фермент в активном состоянии способен очень быстро разрушать соединение цГМФ, необходимое для поддержки в открытом состоянии ионных каналов в мембране рецептора. После вызванной трансдуцином активизации молекул ФДЭ, концентрация цГМФ падает до такого уровня, что каналы закрываются, и в клетку перестают поступать ионы натрия.

Уменьшение концентрации Na+ в цитоплазме наружной части рецептора приводит цитоплазматическую мембрану в состояние гиперполяризации. В результате возникает трансмембранный потенциал, который распространяется до пресинаптического окончания, уменьшая выброс медиатора. Именно это и является смысловым итогом процесса всех преобразований в зрительном рецепторе.

Источник

Ретинол не зря носит первую букву алфавита – это один из самых важных витаминов, обеспечивающих нормальную жизнедеятельность человека (и других животных тоже).

Эту важную особенность открыли еще в 1913 году ученые Йельского и Висконсинского университетов, проводя опыта над лабораторными мышками, этими героями науки. Выяснилось, что добавление в их пищу яичных желтков и печени трески в течение двух месяцев благотворно повлияло на состояние организма – улучшило внешний вид и укрепило сердечную систему. Мышки же из другой группы, которые были полностью лишены этого важного вещества, погибли.

Дальнейшие исследования показали, что ретинол (витамин А) обладает и другими важными свойствами, а его действие усиливается в сочетании с жирами:

– укрепляет иммунитет и общее состояние организма: повышает защитные функции слизистых и сопротивляемость инфекциям, включая гриппы, кишечные, мочеполовые и кожные заболевания.

– улучшает зрение, поддерживая функцию зрительного нерва и восприятие света глазным яблоком

– поддерживает тонус и общее состояние кожи, препятствуя появлению шелушений, акне, экземы, розацеа, а также волос, ногтей, улучшая синтез коллагена и защищая покровы от УФ-излучения

– борется со старением, защищаю клеточные мембраны от воздействия свободных радикалов, а кожу – от фотостарения, повышает эластичность кожи, препятствуя появлению глубоких морщин.

– обладает мощным антиопухолевым эффектом и часто входит в состав процедур при онкологических заболеваниях.

В каких же продуктах содержится витамин А. По счастью во вкусных, недорогих и привычных (спасибо советской медицине).

1. Рыбий жир

К счастью, прошли те времена, когда в бедных детей заботливые бабушки и воспитатели вливали это чудо-средство ложками. Сегодня рыбий жир выпускается в желатиновых капсулах, имеющих нейтральный вкус.