Лактальбумин в каких продуктах
Виды молочных белков-аллергенов и где они содержатся
Известно, что аллергия — это ответная реакция организма на чужеродный белок-антиген. В составе коровьего молока, кроме полезных микроэлементов и витаминов, содержится так же большое количество этих белков-антигенов, которые и вызывают аллергическую реакцию. Но из почти трех десятков белков чаще всего дают аллергический ответ всего три. Это казеин, которого в молоке содержится 80 %, альфа-лактоальбумин и бета-лактоглобулин.
Казеин, под воздействием соляной кислоты желудка, створаживает белок в сгусток. В результате – расщепление белка превращается в длительный процесс, на протяжении которого происходит равномерное освобождение аминокислот. Больше всего казеина содержится в сырах, твороге, простокваше и кефире.
Бета-лактоглобулин. По количественному содержанию в молоке он стоит на втором месте после казеина – около 10%. Он входит в состав почти всех молочных продуктов, содержится даже в детском питании. «Почти» – потому что бета-лактоглобулин разрушается при длительном нагревании и кисломолочном брожении. Поэтому люди с аллергией к нему могут спокойно употреблять твердые сорта сыров, кефир или творог.
Альфа-лактоальбумин – это белок, который относится к группе сывороточных протеинов и входит в состав плазмы молока. Его содержание незначительно, около 2% от общего числа молочных белков. В организме альфа-лактоальбумин участвует в синтезе лактозы и относится к термостабильным белкам, поэтому его аллергенные свойства сохраняются после кипячения, пастеризации, замораживания и ферментации молока. Например, тяжелые аллергические ответы были отмечены на очень низкое содержание этого белка в продуктах детского питания, замороженных десертах и молочной сыворотке. Альфа-лактоальбумин это основной сывороточный протеин козьего (вот причина перекрестной аллергии на козье молоко) и материнского молока, так же содержится в говядине, телятине и продуктах из коровьего молока.
Конечно же, человеку с аллергией на молочный белок, надо убирать из своего рациона все продукты, содержащие молоко или его следы. В каких продуктах содержится этот белок, можно узнать из информации о составе продукта, которую производители указывают на упаковке.
Вот примерный список продуктов и ингредиентов, которых рекомендуется избегать людям с аллергией на молочный белок ( Отказаться от этих продуктов нужно также маме, которая кормит ребенка грудью):
– Молоко (в любых формах, включая обезжиренное, цельное, топленое, сухое, сгущённое, а также козье и молоко других животных – так как риск перекрестной аллергии с ними очень высок).
– Масло сливочное, топленое.
– Сыр, творог, сливки
– Кефир, ряженка, йогурт, сметана, простокваша.
– Крема, украшения для тортов на основе молока или сливочного масла
– Полуфабрикаты, имеющие в своем составе говядину, телятину, сухое молоко (пельмени, котлеты, блинчики и др)
– Лактоферрин
– Казеин, казеинат, казеина гидролизат,
– Лактальбумин, фосфат лактальбумина
– Гидролизат молочного белка (протеина) (В питании ребенка с аллергией к белку коровьего молока используются безмолочные лечебные смеси на основе высокогидролизованного молочного белка. Продукты на основе частично гидролизованного белка могут сохранять некоторое количество белковых антигенов, которые могут вызывать аллергический ответ)
– Recaldent (вещество, используемое в жвачках, в отбеливателях для зубов, зубных пастах)
– Молочная сыворотка, гидролизат молочной сыворотки
– Реннин (сычужный фермент)
– Желатин (это продукт животного происхождения, в «состав» которого может входить и говядина)
– А так же: печенье, пирожные, выпечка (булочки, хлеб, торты и др), зефир, мороженое, шоколад, любые молочные десерты, детские молочные каши.
Так же надо помнить о том, что молочные белки содержаться не только в продуктах питания. Например, казеин можно встретить в составе кремов и мазей, которые используются в дерматологии. Поэтому придется читать состав не только продуктов, но и кремов, лекарств, жвачек и зубных паст.
В первое время в магазинах придётся очень придирчиво изучать этикетки на всех продуктах на предмет его состава. Но постепенно будет набираться список «разрешенных» продуктов, и процесс покупки станет почти таким же быстрым и автоматическим, как и раньше. При этом радует, что рецептов и вариантов замены коровьего молока становится все больше.
Так же хочется развеять некоторые мифы о запрете употребления продуктов, содержащие некоторые «непонятные» компоненты (их можно найти в описании состава). Само по себе их изучение является предметом чисто научного интереса, а для практических же целей, можно кратко сказать, что:
Диацетил – ароматизатор, который придает соответствующий запах сливочного масла и сметаны. Это искусственный ароматизатор, созданный химическим путем и прячется под кодами Е… В «природе» он содержится в коровьем жире. Жир не имеет отношения к белкам (жиры, белки и углеводы. Все помним со школьной скамьи, что это разные «вещи»?)
Лактоза – это молочный сахар, а не молочный белок. Поэтому, если нет лактозной недостаточности, употреблять продукты, содержащие лактозу, можно.
Тагатоза (или галактулоза) – это подсластитель. Используют его как натуральный и низкокалорийный заменитель сахара. Тагатозу получают из лактозы, то есть – из молочного сахара. Молочный сахар – это не молочный белок. Можно, при отсутствии лактозной недостаточности.
Лактуло́за – в «природе» она не встречается. В промышленных количествах ее синтезируют из лактозы (молочного сахара), которую, в свою очередь, вырабатывают из подсырной сыворотки, а так же отходов при производстве молочных продуктов. Лактулоза, в качестве примесей, может содержать галактозу и лактозу, поэтому она противопоказана людям с непереносимостью лактозы, а не молочного белка.
Молочный жир, эфиры жирных кислот молочного жира, масляная (бутановая) кислота (используются как ароматизаторы, могут обозначаться кодами, типа “Е -…”) – они не имеют отношения к молочному белку. Все жиры относятся к группе веществ, называемых сложными эфирами, являющимися соединениями спиртов и кислот.
Источник
Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]
У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]
Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.
Эволюция[править | править код]
Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
- ↑ Hall L., Davies M.S., Craig R.K. The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1981. — January (vol. 9, no. 1). — P. 65—84. — doi:10.1093/nar/9.1.65. — PMID 6163135.
- ↑ Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544.
- ↑ Kleinberg J.L., Todd J., Babitsky G. Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1983. — Vol. 80, no. 13. — P. 4144—4148. — doi:10.1073/pnas.80.13.4144. — PMID 97356016.
- ↑ Acharya K.R., Stuart D.I., Walker N.P., Lewis M., Phillips D.C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1989. — Vol. 208, no. 1. — P. 99—127. — doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. — PMID 2769757.
- ↑ Qasba P.K., Kumar S. Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin (англ.) // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 32, no. 4. — P. 255—306. — doi:10.3109/10409239709082574. — PMID 9307874.
- ↑ Prager E.M., Wilson A.C. Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences (англ.) // Journal of Molecular Evolution (англ.)русск. : journal. — 1988. — Vol. 27, no. 4. — P. 326—335. — doi:10.1007/BF02101195. — PMID 3146643.
Литература[править | править код]
- Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition. (англ.) // Journal of Nutrition (англ.)русск. : journal. — 1991. — Vol. 121, no. 3. — P. 277—283. — PMID 2002399.
- Permyakov E.A., Berliner L.J. alpha-Lactalbumin: structure and function. (англ.) // FEBS Letters (англ.)русск. : journal. — 2000. — Vol. 473, no. 3. — P. 269—274. — doi:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. — PMID 10818224.
- Hall L., Emery D.C., Davies M.S., et al. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene. (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 242, no. 3. — P. 735—742. — PMID 2954544.
- Davies M.S., West L.F., Davis M.B., et al. The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13. (англ.) // Annals of Human Genetics (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 51, no. Pt 3. — P. 183—188. — doi:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. — PMID 3479943.
- Findlay J.B., Brew K. The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin. (англ.) // FEBS Journal (англ.)русск. : journal. — 1972. — Vol. 27, no. 1. — P. 65—86. — doi:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. — PMID 5049057.
- Hall L., Craig R.K., Edbrooke M.R., Campbell P.N. Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene. (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1982. — Vol. 10, no. 11. — P. 3503—3515. — doi:10.1093/nar/10.11.3503. — PMID 6285305.
- Håkansson A., Zhivotovsky B., Orrenius S., et al. Apoptosis induced by a human milk protein. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 17. — P. 8064—8068. — doi:10.1073/pnas.92.17.8064. — PMID 7644538.
- Stacey A., Schnieke A., Kerr M., et al. Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 7. — P. 2835—2839. — doi:10.1073/pnas.92.7.2835. — PMID 7708733.
- Fujiwara Y., Miwa M., Takahashi R., et al. Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA. (англ.) // Molecular Reproduction and Development (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 47, no. 2. — P. 157—163. — doi:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. — PMID 9136116.
- Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 44. — P. 27722—27729. — doi:10.1074/jbc.272.44.27722. — PMID 9346914.
- Giuffrida M.G., Cavaletto M., Giunta C., et al. The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // J. Protein Chem. : journal. — 1998. — Vol. 16, no. 8. — P. 747—753. — doi:10.1023/A:1026359715821. — PMID 9365923.
- Chandra N., Brew K., Acharya K.R. Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 14. — P. 4767—4772. — doi:10.1021/bi973000t. — PMID 9537992.
- Håkansson A., Andréasson J., Zhivotovsky B., et al. Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei. (англ.) // Experimental Cell Research (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 246, no. 2. — P. 451—460. — doi:10.1006/excr.1998.4265. — PMID 9925761.
- Svensson M., Sabharwal H., Håkansson A., et al. Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 10. — P. 6388—6396. — doi:10.1074/jbc.274.10.6388. — PMID 10037730.
- Harata K., Abe Y., Muraki M. Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 287, no. 2. — P. 347—358. — doi:10.1006/jmbi.1999.2598. — PMID 10080897.
- Last A.M., Schulman B.A., Robinson C.V., Redfield C. Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 311, no. 4. — P. 909—919. — doi:10.1006/jmbi.2001.4911. — PMID 11518539.
- Bai P., Peng Z. Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 314, no. 2. — P. 321—329. — doi:10.1006/jmbi.2001.5122. — PMID 11718563.
- Andrews P. Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin. (англ.) : journal. — Vol. 9, no. 5. — P. 297—300. — PMID 11947697.
Источник
ВАЖНО: TFS Group и наш партнер Arla Foods Ingredients, поддерживаем рекомендации ВОЗ относительно исключительно грудного вскармливания в первые шесть месяцев жизни младенца и продолжения грудного вскармливания до 2 лет и старше в комбинации с подходящим прикормом.
Здесь мы представим статью Дональда К. Леймена (Donald K. Layman), почетного профессора в области питания Университета Иллинойса. Дональд К. Леймен является основоположником исследований сыворотки и белка, внесшим значительный вклад в эту область. В течение многих лет он работал над определением потребностей в белках и аминокислотах и взаимосвязи между пищевыми белками и углеводами в здоровье взрослых. Его исследования фокусируются на том, как рацион питания и физические упражнения могут повлиять на ожирение, сахарный диабет 2 типа и метаболический синдром.
Дональд К. Леймен:
Как ученый, занимающийся вопросами питания человека, я провел десятилетия, изучая белки и их влияние на организм. Более всего меня интересует белок альфа-лактальбумин, который имеет огромнейший потенциал.
Многие ученые, как и я, изучают данный сывороточный белок. Это объясняется тем, что с помощью новых технологий, появляющихся в сфере пищевой промышленности, альфа-лактальбумин был выделен в природной смеси сывороточных белков. А это значит, что теперь нам проще изучать его специфическое действие, и производители продуктов питания смогут добавлять его в продукцию в виде изолированного белка. Но зачем это нужно? Ответ получим, изучив, что из себя представляет альфа-лактальбумин и как он влияет на здоровье человека.
Молочное производство
Альфа-лактальбумин — один из основных белков фракции сыворотки молока. Он вырабатывается клетками, выстилающими млечные протоки, и участвует в образовании лактозы, молочного сахара, которая в свою очередь влияет на объем вырабатываемого молока. Таким образом, его главная роль — производство молока. Но следует отметить, что это многозадачный белок. В нем содержатся биоактивные пептиды и незаменимые аминокислоты, которые крайне важны в питании младенцев и, как мы выяснили, благотворно влияют и на взрослых.
Создание улучшенной детской смеси
Для детей грудное молоко является оптимальной пищей, поэтому не прекращаются многочисленные попытки создать детскую смесь, похожую на грудное молоко. Это сложнейшая задача! И в ее решении может очень помочь альфа-лактальбумин. Одно из нескольких отличий человеческого и коровьего молока заключается в том, что альфа-лактальбумин составляет почти четверть от общего белка в человеческом молоке и только 3,5 % в коровьем. На данный момент установлено, что добавление в детскую смесь дополнительного количества альфа-лактальбумина действительно способствует росту и развитию ребенка. Эффективность альфа-лактальбумина означает, что смесь может быть менее обогащена белком, подводя его уровень в смеси к уровню в грудном молоке.
Добавление альфа-лактальбумина улучшает здоровье пищеварительной системы детей и иммунный ответ — все это жизненно важно для незрелого ЖКТ новорожденного — а также повышает всасывание таких незаменимых микроэлементов, как железо и цинк. В целом, данный вариант дает детям на искусственном вскармливании пользу, довольно приближенную к пользе грудного молока.
Польза для взрослых
Некоторая польза для детей также распространяется и на взрослых, и постепенно выявляются области возможного применения у взрослых. Здесь нам следует рассмотреть отдельные строительные блоки альфа-лактальбумина. Например, он в большом количестве содержится в аминокислоте триптофан, которая обеспечивает образование нейромедиатора серотонина и сонливость, а также изучается как антидепрессант и антиконвульсант. Высокое содержание в нем цистеина необходимо для способности организма вырабатывать глутатион, мощный антиоксидант и иммунорегулятор, а лейцина — для мышечного роста.
Как видите, эти функции могут быть особенно полезны для пожилых людей, у которых наблюдается возрастное снижение иммунитета и скелетной мышечной массы. Также неоценимый вклад может быть сделан в лечение людей любого возраста, страдающих ВИЧ или онкологическими заболеваниями.
Новые возможности
Область, которую изучают многие ученые, связана с влиянием здоровья ЖКТ на здоровье в целом. В последнее время появляется много доказательств этой идеи. Существует вероятность, что альфа-лактальбумин может играть роль в данном вопросе, так как некоторые из составляющих его аминокислот и биоактивных соединений благотворно влияют на микробиом.
Каким образом производители пищевой продукции внедряют альфа-лактальбумин в свою продукцию, учитывая столь разнообразное возможное применение? Как и другие сывороточные белки, альфа-лактальбумин имеет чистый вкусовой профиль, является водорастворимым и устойчив к нагреванию. Данные свойства позволяют добавлять этот белок в большое количество продуктов и напитков. Стоит отметить, что чистота альфа-лактальбумина, который доступен на данный момент, означает, что он может быть добавлен как отдельный «звездный» ингредиент, а не в качестве одного из компонентов общего сывороточного белка. Ввиду стоимости альфа-лактальбумина данные продукты, скорее всего, всегда будут в рядах премиальных медицинских продуктов или специальных лечебных продуктов.
Я также вижу роль альфа-лактальбумина в улучшении белковых продуктов сниженного качества, в частности, полученных исключительно из растений. Восполнение их недостатков, так сказать, высококачественным белком, таким как альфа-лактальбумин, может оказаться привлекательным предложением.
Наступило прекрасное время для производителей пищевой продукции и потребителей, ведь каждый может получить выгоду, кроющуюся за многолетними исследованиями альфа-лактальбумина. Мне приятно видеть, как труды в лабораториях превращаются в продукты, которые напрямую помогают улучшить здоровье людей от мала до велика.
Источник: Arla Foods Ingredients
Вернуться на общую страницу статей
Источник
В молоке представлены три вида белка – казеин (казеиноген), лактоальбумин и лактоглобулин.
Кроме того, в молоке содержится небольшое количество белка оболочек жировых шариков. Основным белком молока является казеин, которого в молоке 2,7 %, или 81,9 % от общего количества белков молока.
Лактоальбумин содержится в молоке в количестве 0,4 %, что составляет 12,1 % от общего количества белков молока.
Лактоглобулина 0,2 %, или 6 % от общего количества белков молока.
Белки молока выделяются своими связями с фосфорной кислотой и кальцием, а также особенностями коллоидной структуры.
Казеин
Основной белок молока казеин (казеиноген) представляет собой фосфопротеин, в молекуле которого фосфор в виде фосфорной кислоты связан с оксиаминокислотами, образуя сложный эфир с серином, треонином. Кроме того, казеин связан с кальцием молока и образует при этом активный казеин – фосфаткальциевый комплекс. Казеин, находящийся в молоке в виде кальциевой соли, называется казеинатом кальция.
В процессе выпадения сгустка при скисании молока казеинат кальция взаимодействуя о молочной кислотой, распадается на молочнокислый кальций и казеин, выпадающий в виде осадка (значительная часть молочнокислого кальция при этом остается в жидкой части, в сыворотке). Казеин представлен в молоке в нескольких формах – α, β, γ.
Показателем, который в наибольшей степени отличает одну форму казеина от другой, является содержание фосфора. Наибольшее количество фосфора в а-казеине (1 %) ив 10 раз меньше в γ-казеине (0,1 %).
Основной формой казеина является α-казеин, который составляет 85 % казеина. Важнейшее свойство α -казеина то, что при свертывании молока в сгусток переходит только α-форма, тогда как β-, γ-казеин остается в растворе. Аминокислотный состав различных форм казеина приведен в таблице.
Другие белки молока
К прочим белкам молока относятся лактоальбумин, лактоглобулин и белок оболочек жировых шариков. Эти белки отличаются высокой биологической ценностью. Альбумин содержит в своей молекуле значительное количество серы. В нем больше жизненно необходимых аминокислот. По своим физико-химическим свойствам кристаллический лактоальбумин близок к альбумину сыворотки крови.
Как видно из таблицы содержание триптофана, обладающего выраженными ростовыми свойствами, в α-лактоальбумине примерно в 4 раза больше, чем в других белках молока. α-Лактоальбумин отличается высоким содержанием лизина и фенилаланина.
Аминокислотный состав казеина в процентах по Гордону
Аминокислота | Казеин (нефракционированный) | α-Казеин | β-Казеин | γ-Казеин |
---|---|---|---|---|
Гликокол (глицин) | 2,7 | 2,8 | 2,4 | 1,50 |
Аланин | 3,0 | 3,7 | 1,7 | 2,30 |
Валин | 7,2 | 6,3 | 10,2 | 10,50 |
Лейцин | 9,2 | 7,9 | 11,6 | 12,0 |
Изолейцин | 6,1 | 6,4 | 5,5 | 4,4 |
Пролин | 11,3 | 8,2 | 16,0 | 17,0 |
Фенилаланин | 5,0 | 4,6 | 5,8 | 5,8 |
Цистин | 0,34 | 0,43 | 0,0 | 0,0 |
Метионин | 2,8 | 2,5 | 3,4 | 4,1 |
Триптофан | 1,2 | 1,5 | 0,65 | 1,2 |
Аргинин | 4,1 | 4,3 | 3,4 | 1,9 |
Гистидин | 3,1 | 2,9 | 3,1 | 3,7 |
Лизин | 8,2 | 8,9 | 6,5 | 6,2 |
Аспарагиновая кислота | 7,1 | 8,4 | 4,9 | 4,0 |
Глютаминовая кислота | 22,4 | 22,5 | 23,2 | 22,3 |
Серин | 6,3 | 6,3 | 6,8 | 5,5 |
Треонин | 4,9 | 4,9 | 5,1 | 4,4 |
Тирозин | 6,3 | 8,1 | 3,2 | 3,7 |
Аминокислотный состав лактоальбумина, лактоглобулина и белка оболочек жировых шариков молока (в процентах)
Аминокислота | α-Лактоальбумин | β-Лактоглобулин | Псевдо-глобулин | Энглобулин | Белок оболочек жировых шариков |
---|---|---|---|---|---|
Аргинин | 1,2 | 2,9 | 3,5 | 4,9 | 7,0 |
Аспарагиновая кислота | 18,7 | 11,4 | – | – | 4,8 |
Цистин | 6,4 | 2,3 | 3,0 | 3,2 | 1,5 |
Глицин | 3,2 | 1,4 | – | – | 3,8 |
Глютаминовая кислота | 12,9 | 19,5 | – | – | 12,9 |
Гистидин | 2,9 | 1,6 | 2,1 | 1,9 | 3,0 |
Изолейцин | 6,8 | 8,4 | 3,1 | 3,1 | 5,7 |
Лейцин | 11,5 | 15,6 | 9,1 | 10,4 | 8,7 |
Лизин | 11,5 | 11,4 | 7,2 | 6,3 | 5,9 |
Метионин | 1,0 | 3,2 | 1,1 | 1,0 | 2,1 |
Фенилаланин | 4,5 | 3,5 | 3,8 | 3,6 | 5,0 |
Пролин | 1,5 | 4,1 | – | – | 4,7 |
Серин | 4,8 | 5,0 | – | – | 4,0 |
Треонин | 5,5 | 5,8 | 10,1 | 10,5 | 6,0 |
Триптофан | 7,0 | 1,9 | 2,7 | 2,4 | 1,7 |
Тирозин | 5,4 | 3,8 | – | – | 3,2 |
Валин | 4,6 | 5,8 | 9,4 | 10,4 | 5,7 |
Глобулин молока объединяет группу глобулинов β-лактоглобулин, эвглобулин, псевдоглобулин. По своим биологическим свойствам молочные глобулины относятся к веществам, обладающим антибиотическими свойствами, и являются фракцией сывороточных белков, в которую входят антитела. Установлено, что носителями иммунных свойств являются эвглобулин и псевдоглобулин, которые близки к белкам плазмы крови.
В сыворотке молока содержится эвглобулина и псевдоглобулина около 10 % от общего количества белка. Количество иммунных глобулинов резко возрастает в молозиве – до 90 % от общего количества белка сыворотки молока.
Источник