Какой продукт содержит ингибитор пепсина

Какой продукт содержит ингибитор пепсина thumbnail

ОСТОРОЖНО: Ингибиторы в продуктах!

Итак, продолжаем познавать интересное из мира продуктов. Мы уже говорили о том, что не зная определённые нюансы употребления продуктов, можно заработать «пресловутые» «минусы» на сыроедении, а попросту – заработать себе новые болячки и/или чувствовать себя не совсем хорошо, несмотря на то, что вы на Живительном питании (см. статьи «Минусы», ошибки, или ловушки сыроедения» и «Осторожно: микотоксины в продуктах!»).

И уже говорилось, что такие продукты, как зерновые, бобовые, семечковые, орехи, в больших количествах не рекомендуется. Что же ещё скрывается в этих продуктах, и о чём надо знать?

Практически все сухие зерна, семена и бобовые содержат ингибиторы ферментов (вещества, угнетающие активность ферментов), которые поддерживают их в «спячке», пока они не намокнут и не начнут прорастать. Предназначение ингибиторов — защищать семя. Природа не хочет, чтобы семя проросло ранее определённого срока и потеряло жизнеспособность. она хочет убедиться, что семечко в почве обеспечено достаточной влажностью для того, чтобы прорасти и продолжить род.

Эти продукты также содержат фитиновую кислоту во внешнем слое (отрубях). Эти ингибиторы ферментов и фитиновая кислота делают сухие зерна, семена и бобовые практически неперевариваемыми. Поэтому, когда вы едите сырые семечки или орехи, вы нейтрализуете некоторые ферменты, которые выделяет организм. на самом деле, если в пище присутствуют ферментные ингибиторы, они приводят к увеличению поджелудочной железы.

Фитиновая кислота также реагирует со многими минералами, как кальций, магний, медь, железо, и особенно цинк и блокирует их усвоение. Диета с высоким содержанием незамоченных и непророщенных зерновых может привести к серьезному дефициту минералов. Хлеб, и другие продукты, сделанные из муки, которая не была ферментирована или замочена по крайней мере 7 часов, может дать тот же эффект. Большинство современного коммерчески изготовленного хлеба и хлебобулочных изделий приготовлены из незамоченной муки.

Ингибиторы протеаз содержатся во всех бобовых, орехах, семечках, зернах злаковых культур. В последние годы изучена структура более 20 природных ингибиторов протеаз.

Есть два способа разрушить ферментные ингибиторы: первый, приготовить еду (термическая обработка), но в этом случае разрушатся также ферменты, второй, более предпочтительный, это проращивание. Самым устойчивым к высоким температурам оказался ингибитор протеаз сои — даже при длительном кипячении он не инактивируется. Затем по убывающей идут ингибиторы фасоли, гороха, чечевицы, семян, семечек, зерен злаковых.

Наиболее эффективный способ борьбы с ингибиторами протеаз — их проращивание. Еще древние китайцы знали, что проросшие бобы могут помочь при самых разных проблемах со здоровьем — при ожирении, пищеварительных расстройствах, судорогах мышц. До сих пор они проращивают зерна сои, пшеницы, ячменя и используют их в пищу.
Секрет пользы пророщенных зерен, бобов хорошо изучен. Все эти семена предназначены природой для длительного хранения, поэтому все их питательные вещества благодаря ингибиторам протеаз находятся в особо стабильном состоянии. Но при благоприятных для роста растения условиях происходит чудо. Как только зерно попадает в воду при подходящей температуре ингибиторы протеаз теряют активность и появляется росток. Это означает, что уже начались различные химические превращения, что производятся ферменты, под воздействием которых расщепляются и переводятся в легко перевариваемые компоненты белки, жиры, углеводы. Увеличивается содержание витаминов (например, при прорастании зерна пшеницы содержание в нем некоторых витаминов увеличивается более чем в 3 раза).

У соевых бобов по сравнению с другими бобовыми самое высокое содержание ингибиторов протеаз. Поэтому даже продолжительное тушение и варка здесь не помогут. Свободными от ингибиторов оказываются лишь длинные (3-5 см) проростки.

Все орехи и семена содержат эти ингибиторы. Много их в сыром арахисе. Сырой картофель тоже является семенем, соответственно в нем присутствуют вещества, угнетающие активность ферментов. В яйцах (а это тоже семя) ингибиторы присутствуют в основном в белке.

Общее правило гласит: ингибиторы сосредоточены в семенной части растения. Например, в глазках картофеля. Их нет в мякоти фруктов, в листьях и стеблях овощей.

Итак, замачивание нейтрализует ингибиторы энзимов и запускает формирование ряда полезных ферментов. В процессе замачивания ферменты, лактобактерии и другие полезные организмы расщепляют и нейтрализуют фитиновую кислоту. Замачивание всего лишь в течение 7 часов в теплой воде разрушает большую часть фитиновой кислоты. Замачивание, ферментирование и проращивание также расщепляют глютен и другие тяжелые для переваривания протеины в более простые компоненты, легче усвояемые.
Примечание. Действительно, считается, что при долгом ферментировании значительная часть глютена может быть расщеплена. Но не рекомендую кому-либо на это полагаться! Вы никогда не можете быть уверены, что там не осталось никаких остатков нерасщепленного глютена!
Коммерчески выпеченный хлеб сделан из смолотых сухих зерен и быстроработающих дрожжей и приготовлен в течение всего лишь нескольких часов. Никакие лактобактерии при этом не участвуют, используется только один вид дрожжевых организмов, и ингибиторы ферментов и фитиновая кислота не нейтрализуются. Такой хлеб также тяжел для усвоения.
Пророщенные зерна — это живая, богатая ферментами пища. Содержание витамина А обычно удваивается, группы В будет в 5-10 раз выше, увеличивается также содержание витамина С. Содержащийся в них протеин становится легко перевариваемым, и создаются новые полезные вещества. Они содержат легко усвояемый кальций, железо и цинк.
Когда сухое зерно прорастает, его крахмал (сложные углеводы) конвертируется в простые углеводы, и сложные протеины разлагаются на меньшие, легче перевариваемые молекулы».

Читайте также:  Какие продукты являются аллергенами при грудном вскармливании

В статье использован материал с сайта https://www.sanviktory.info, а также выдержки из интервью с доктором Хоуеллом «Значение ферментов в рационе». (Доктор Эдвард Хоуелл, который занимается изучением пищевых ферментов, утверждает, что ферменты могут играть главную роль в предотвращении хронических болезней и увеличении продолжительности жизни. Доктор Хоуэлл родился в 1898 году в Чикаго. В 1930 он основал частную клинику, в которой лечил хронические заболевания диетами и физическими упражнениями. В 1970 он ушёл на пенсию и стал работать только 3 раза в неделю. Остальное время он посвятил различным исследованиям. Хоуэлл был первым исследователем, который обнаружил важность ферментов в питании человека. В 1946 он написал книгу «Значение пищевых ферментов для пищеварения и обмена веществ» (The Status of Food Enzymes in Digestion and Metabolism.) Его следующая готовящаяся к выходу книга называется «Enzym Diet». Эта книга содержит материалы о теориях ферментов, которые доктор Хоуэлл объединяет под названием «концепция пищевых ферментов).
Хочу вам предоставить ещё одну интересную статью:

Ряд продуктов имеет в своем составе вещества, препятствующие перевариванию и усвоению многих содержащихся в них питательных компонентов. Среди этих антиалиментарных (алиментарный — пищевой) компонентов пищи выделяют ингибиторы протеаз, антивитамины и деминерализующие факторы.

Ингибиторы протеаз — это вещества, подавляющие пищеварительные ферменты человека, которые катализируют расщепление белков. Они содержатся во многих продуктах питания: сыром яичном белке, бобовых, картофеле, рисе, злаках, молозиве животных и некоторых других. Угнетая активность важнейших ферментов пищеварительного тракта, особенно пепсина и трипсина, ингибиторы протеаз затрудняют переваривание белков. Это приводит к компенсаторной гипертрофии (увеличению) поджелудочной железы, в ней развиваются дистрофические изменения. Такие явления отмечены у людей, злоупотребляющих бобовыми. Зато становится понятным смысл использования в народной медицине сырых яиц (именно сырых!) для лечения язвенной болезни желудка и 12-перстной кишки: ингибиторы протеаз сырого белка нейтрализуют избыток пепсина, который имеется у таких больных в результате повышенной продукции желудочного сока. Аналогичным образом природа предусмотрела защиту антител молозива и молока млекопитающих и человека от разрушения их в желудке новорожденного.
При тепловой обработке ингибиторы протеаз разрушаются, поэтому вареные яйца, к примеру, усваиваются значительно лучше сырых.
Некоторые продукты содержат в себе антивитамины — вещества, угнетающие витамины. Сыр, сырая рыба (особенно пресноводная), кофе содержат фермент тиаминазу, разрушающую витамин В1 (тиамин). При злоупотреблении такими продуктами в организме возникает дефицит витамина В , который приводит к нарушению углеводного обмена, патологическим изменениям в пищеварительной, нервной и сердечно-сосудистой системах, развитию болезни бери-бери. Тиаминазу выделяют также некоторые кишечные бактерии, поэтому у людей возможен и эндогенный дефицит витамина В1 Такая ситуация наблюдается при кишечном дисбактериозе, который в наше время, к сожалению, отмечается все чаще и чаще.
Считается, что при употреблении в пищу свежих фруктов и овощей мы насыщаем организм прежде всего аскорбиновой кислотой (витамин С). Однако такие широко распространенные и любимые овощи, как огурцы, кабачки и тыква, содержат очень мало витамина С. Он активно разрушается из-за наличия в них фермента аскорбатоксидазы.
Скорость разрушения аскорбиновой кислоты зависит от степени измельчения продукта, температуры и времени. Традиционное блюдо нашего рациона в весенне-летний период — салат из помидоров и огурцов. Нельзя признать сочетание этих продуктов удачным. Чем мельче нарезан огурец, чем дольше стоит приготовленный салат (особенно в тепле), тем меньше аскорбиновой кислоты в нем остается. Поэтому такой салат должен употребляться сразу после приготовления. В тыквенном соке в течение 15 минут разрушается половина содержащегося витамина С. Таким образом, правильная обработка и грамотное сочетание продуктов имеют важное значение для сохранения их пищевой ценности.
А в и д и н, которым богат белок яйца, связывает витамин Н (биотин), л и н а т и н, содержащийся в льняном семени, грибах, бобовых, является антагонистом витамина В6, а ниацитин кукурузы связывает витамин РР (ниацин). Вот почему среди жителей некоторых экономически слаборазвитых стран, в питании которых главная роль принадлежит кукурузе, отмечаются случаи заболевания пеллагрой — авитаминозом РР, вызванным однообразным питанием. Избыточное потребление растительных масел, которые богаты ненасыщенными жирными кислотами, приводит к разрушению витамина Е.
Деминерализующие вещества — это такие компоненты пищи, которые нарушают усвоение и обмен минеральных элементов, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма человека.
Сильнейший деминерализующий фактор — щавелевая кислота, которая связывает кальций, приводя к «разрыхлению» костей и образованию оксалатных камней в почках. Щавелевой кислотой богаты ревень, щавель, шпинат, красная свекла, чай, какао. Многие злаки, бобовые, орехи, некоторые овощи содержат фитин. Это вещество связывается в нерастворимые комплексы с железом, кальцием, медью, магнием, цинком и другими очень важными для организма минеральными веществами, препятствуя их усвоению. При повышенной температуре (тепловой обработке продуктов — выпечке, варке) фитин разрушается ферментом фитазой. Больше всего фитина в наружной части зерна или овощей. Поэтому в белом хлебе из муки высшего сорта фитина практически нет, зато в сером хлебе его достаточно много.
Избыточное потребление продуктов, содержащих дубильные компоненты (например, чай) и пищевые волокна (отруби, черный хлеб, овощи) может привести к дефициту в организме железа. Наиболее часто это состояние встречается у женщин.
Вещества, содержащие серу (ими богаты капуста, редис и другие овощи семейства крестоцветных, а также персики, груши), вызывают разрушение йода. Почвы и воды Беларуси очень бедны этим микроэлементом, поэтому, несмотря на всю полезность капусты, злоупотреблять ею белорусам не следует.
Таким образом, в использовании различных продуктов всегда нужно соблюдать разумную меру: учитывать их сочетаемость и применять адекватные способы кулинарной обработки.https://evgenyfedorenko.com/?p=3274

Читайте также:  Какие продукты нельзя есть при шпоре

Источник

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Общие сведения[править | править код]

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Изопепсины[править | править код]

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф., 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

  • Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
  • Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
  • Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
  • Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
  • Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

Роль пепсина в пищеварении[править | править код]

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты.
Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

У мужчин дебит пепсина составляет от 20—35 мг в час (базальная секреция) до 60—80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25—30 % меньше. Главные клетки слизистой оболочки желудка секретируют, резервируют и выводят неактивную форму пепсина — профермент пепсиноген. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Читайте также:  Рутин в каких продуктах есть

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH = 1,5—2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100 000 л молока, растворять ~2000 л желатина.

Лекарственные препараты на основе пепсина[править | править код]

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).
АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиносодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)[править | править код]

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата. Внутрь по 0,2—0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2—3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1—3% растворе разведённой соляной кислоты.

Действие лекарства. Пепсин расщепляет белки до полипептидов, после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению. Ахилия, гипо- и анацидные гастриты, диспепсия.

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищённом от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)[править | править код]

Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту.

Показания к применению. Расстройства пищеварения при ахилии, гипо- и анацидных гастритах, диспепсии.

Форма выпуска. Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата. Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 — 4 раза в день. Для детей — от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 — 4 раза в день. Таблетки перед приёмом растворяют в 1/4 — 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие[править | править код]

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идёт по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин[править | править код]

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.

Ссылки и источники[править | править код]

  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение. Краснодар, 2007, — 256 с ISBN 5-93730-003-3.
  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение в технологическом ракурсе. — Кубанский научный медицинский вестник. 2006, № 7-8 (88-89), с. 17-22.
  • Пепсин // Словарь медицинских препаратов (рус.). — 2005.

Источник