Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков

Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков thumbnail

Наличие водородных связей

+

Наличие пептидных связей

+

Нарушение конформации

Повышение растворимости в воде

Сохранение функциональной активности

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что происходит при денатурации белков?

+

Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка

Увеличение сродства к природным лигандам

+

Изменение растворимости белка

+

Разрыв дисульфидных связей

Изменение молекулярной массы

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

+

Кипячение

Связывание с субстратом

Гидролиз

+

Изменение рН

+

Действие солей тяжелых металлов

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите гетероциклические аминокислоты:

+

Гистидин

Тирозин

+

Триптофан

Цистеин

Валин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите алифатические аминокислоты:

Аспарагин

Лизин

+

Валин

Аргинин

+

Лейцин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите положительно заряженные аминокислоты:

+

Гистидин

Лейцин

+

Аргинин

Аспарагин

Глутамин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:

+

Аспарагин

Лизин

+

Глутамин

Аргинин

Гистидин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:

+

Серин

Лизин

+

Тирозин

Аргинин

Лейцин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:

+

Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами

Четыре метилированных пиррольных кольца, соединенных метиленовыми мостиками

+

Fe2+

Cu2+

Fe3+

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите простые белки:

Цитохром

+

Альбумин

+

Гистон

Церулоплазмин

Глутамин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, имеющие окраску:

+

Флавопротеин

Коллаген

Апотрансферрин

+

Цитохром

Иммуноглобулин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:

+

Окраска белка обусловлена наличием простетической группы

+

Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода

2,3-Дифосфоглицерат одинаково влияет на связывание кислорода

Одинаковы кривые диссоциации оксигенированных форм

Кислород связывается с протопорфирином гема

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:

+

Иммуноглобулин

Альбумин

+

Церулоплазмин

Гистон

+

Цитохром

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Подберите к гемоглобину соответствующие характеристики:

+

Содержит простетическую группу

+

Имеет четвертичную структуру

В протомере много участков с β-структурной организацией

+

Состоит преимущественно из α-спиралей

+

Участвует в транспорте кислорода от легких к тканям

Служит депо кислорода в тканях

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?

Изменение рН

+

Взаимодействие с ингибиторами

+

Фосфорилирование

+

Ограниченный протеолиз

Воздействие растворов концентрированных кислот и щелочей

Воздействие солей тяжелых металлов

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите свойства, присущие альбуминам:

Хорошо растворимы в 70-80% спирте

+

Хорошо растворимы в воде

Нерастворимы в солевых растворах умеренных концентраций

Являются сложными белками

+

Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите функции белков:

Поддержание осмотического давления

+

Структурная

+

Рецепторная

+

Антибиотики

Нейромедиаторы

Терморегуляторная

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите функции пептидов:

Участвуют в иммунном ответе

Ферментативная

Рецепторная

+

Гормональная

+

Нейромедиаторы

Терморегуляторная

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ультрацентрифугирование

5

Высаливание

6

Аффинная хроматография

Метод основан на различиях в молекулярных массах белков

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Диализ

6

Гель-фильтрация

Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН

Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Изоэлектрофокусирование

6

Электрофорез

Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле

Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Метод пептидных карт

5

Аффинная хроматография

6

Распределительная хроматография

Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Высаливание

5

Электрофорез в полиакриламидном геле

6

Изоэлектрофокусирование

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы

Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:

1

Церулоплазмин (М = 151 000, Рi белка = 4,4)

2

γ-Глобулин (М = 150 000, Рi белка = 6,3)

3

α-Лактоглобулин (М = 37 100, Рi белка = 5,2)

5

Цитохром (М = 13370, Рi белка = 10,65)

4

Химотрипсиноген (М = 23240, Рi белка = 9,5)

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:

4

АСП-ТРЕ-АЛА

5

ГЛУ-СЕР-АСП

3

ГЛН-ТРЕ-АЛА

2

ГИС-СЕР-ЛЕЙ

1

АРГ-ЛИЗ-СЕР

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:

4

Внесение ферментативного молекулярного зонда

1

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

2

Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану

3

Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка

5

Внесение хромогенного субстрата

Ауторадиография

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:

4

Гидролиз под действием трипсина

1

Гель-фильтрация

2

Изоэлектрофокусирование

3

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

5

Дансилирование

6

Секвенирование

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:

4

Диализ

6

Аффинная хроматография

5

Ионообменная хроматография

3

Высаливание

1

Гомогенизация биологического материала

2

Экстракция белков

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.

нейтральной

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.

аргинин

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.

тирозин

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.

глутамат

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.

изолейцин

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

Высокой активности

+

Термостабильности

Зависимости активности от рН среды

+

Способности смещать равновесие реакции

Специфичности действия

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Роль ферментов в катализе:

Изменяют константу равновесия, способствуя образованию продуктов реакции

+

Не расходуются и не образуются в процессе реакции

+

Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

+

Понижают энергию активации реакции

Не изменяют скорость достижения равновесия реакции

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

Не изменяют равновесия химической реакции

+

Их количество и активность можно регулировать in vivo

+

Обладают высокой специфичностью

Влияют на скорость химической реакции

+

Катализируют реакции в физиологических условиях

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

+

Концентрации неконкурентного ингибитора

Температуры

+

Концентрации конкурентного ингибитора

рН среды

+

Концентрации субстрата

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

Пептидные

+

Электростатические

+

Гидрофобные

Гликозидные

+

Водородные

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

10

Гистидин → Гистамин + СО2

8

Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин

7

Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6

Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н+

Оксидоредуктаза

Изомераза

Трансфераза

Гидролаза

Лиаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10

Малат ↔ Фумарат + Н2О

8

(Гликоген)n + Н3РО4 → (Гликоген)n-1 + Глюкозо-1-фосфат

6

Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9

Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2

7

3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

Лигаза

Изомераза

Трансфераза

Гидролаза

Лиаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6

R–CH2–СН(ОН)–R’ ↔ R–CH=CH–R’ + H2O

7

Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

8

2Н2О2 → 2Н2О + О2

9

АН2 + В → А + ВН2

10

АН2 + О2 → А + Н2О2

Лиаза

Пероксидаза

Каталаза

Дегидрогеназа

Оксидаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8

Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9

L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7

Пируват → Ацетальдегид + СО2

6

Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин

10

Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

Гидролаза

Лиаза

Трансфераза

Изомераза

Оксидоредуктаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8

Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7

Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6

Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10

Восстановление пероксида водорода с образованием воды

Оксигеназа

Оксидаза

Дегидрогеназа

Лигаза

Перокскидаза

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10 º С увеличивается в:

+

2 раза

3 раза

4 раза

8 раз

16 раз

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

45 – 55ºС

50 – 60ºС

20 – 30ºС

+

35 – 40ºС

70 – 80ºС

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

Гиперболы

+

Колокола

S-образный

Ломаной линии

Прямой линии

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

Нулевого порядка

+

Первого порядка

Второго порядка

Смешанного порядка

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

Не зависит от концентрации фермента

+

Прямо пропорциональна концентрации фермента

Сначала растет, затем остается на постоянном уровне

Сначала падает, затем возрастает

Сначала возрастает, затем падает

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

Изменения конфигурации молекулы фермента

Изменения конфигурации молекулы субстрата

Гидролиза пептидных связей субстрата

+

Изменения ионизации функциональных групп фермента

Увеличения свободной энергии реакции

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

Нарушается третичная структура энзима

Нарушается вторичная структура энзима

Нарушается конформация энзима

+

Нарушается конфигурация энзима

Разрушаются нековалентные связи

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.

моль

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.

{мкмоль;микромоль}

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.

удельн*

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.

катал*

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.

молекулой

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

Изменения конформации субстрата

+

Изменения вторичной структуры фермента

Сближения функциональных групп, участвующих в катализе

+

Изменения конфигурации фермента

Усиления комплементарности между энзимом и субстратом

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В активном центре фермента имеются участки:

+

Якорный

+

Каталитический

Коферментный

Кофакторный

+

Способствующий

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Коферментами являются:

+

Витамин К

+

Нуклеотиды

+

Металлы

Витамин Е

+

Глутатион

+

Убихинон

+

Витамин РР

Витамин Д

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Теория Кошленда предполагает:

Изменение конфигурации и фермента, и субстрата

+

Изменение конформации и фермента, и субстрата

Изменение конформации только фермента

Изменение конфигурации только субстрата

+

Пространственную комплементарность энзима и субстрата

+

Электростатическое соответствие энзима и субстрата

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе

+

Занимает значительную часть молекулы фермента

Комплементарен субстрату

+

В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

+

В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты

Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Источник

1.
Какие из отмеченных свойств характерны
для белков

+1.
Коллоидные

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменениям рН

+4.
Амфотерность

+5.
Денатурация

2.
Какова роль ковалентных связей белков:

+1.
Стабилизируют третичную структуру
белка

-2.
Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию
полипептидной цепи

+3.
Используются при соединении аминокислот
в первичной структуре белка

3.
Для каких белков преобладающей является
бета-структура полипептидной цепи:

-1.
Гемоглобин

+2.
Фиброин шелка

-3.
Миоглобин

-4.
Сывороточный альбумин

4.
Какие связи участвуют в образовании
третичной структуры белка:

-1.
Пептидные

+2.
Водородные

+3.
Ионные

+4.
Дисульфидные

+5.
Ван-дер-Ваальса

5.
Что обеспечивает четвертичная структура
белков:

-1.
Растворимость

-2.
Видовую специфичность

+3.
Кооперативный эффект

6.
Нативная структура белка определяется:

-1.
Первичной структурой

-2.
Вторичной структурой

+3.
Третичной структурой

7.
Генетически детерминирована:

+1.
Первичная структура

-2.
Вторичная структура

-3.
Третичная структура

-4.
Четвертичная структура белка

8.
Какие из отмеченных свойств характерны
для нативных белков:

+1.
Специфическое взаимодействие

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменению рН

9.
Что обеспечивает первичная структура
белков:

-1.
Растворимость

+2.
Видовую специфичность

-3.
Функциональную активность

+4.
Формирование последующих уровней
структурной организации молекулы

10.
Какое из отмеченных свойств характерно
для денатурированных белков:

-1.
Наличие водородных связей

+2.
Наличие пептидных связей

-3.
Наличие вторичной и третичной структуры

-4.
Гиперхромный эффект

-5.
Хорошая растворимость в воде

11.
Какие белки обладают наибольшей степенью
альфа-спирализации полипептидной цепи:

-1.
Коллаген

-2.
Инсулин

+3.
Гемоглобин

+4.
Миоглобин

-5.
Кератин

12.
Как тип четвертичной структуры влияет
на характер выполняемой белком функции:

-1.
Определяет конформацию молекулы

-2.
Формирует активный центр

+3.
Обеспечивает кооперативный эффект

13.
Какие свойства характерны для белков:

+1.
Амфотерность

-2.
Устойчивость к изменению рН

+3.
Способность вращать плоскость
поляризованного луча

+4.
Термолабильность

14.
Назовите первый этап выделения белков
из ткани:

-1.
Экстракция растворителями

-2.
Выделение индивидуальных белков из
смеси

-3.
Определение молекулярной массы и
проверка гомогенности

+4.
Гомогенизация

-5.
Осветление экстракта

15.
В каком направлении будут перемещаться
белки сыворотки крови при электрофорезе
при рН=8.6

-1.
Катоду

+2.
Аноду

-3.
Остаются на старте

16.
Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы
в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки
цитоплазмы при физиологическом значении
рН=7.36

-1.
+

+2.

17.
Какой белок будет выходить первым из
колонки^ заполненной сефадексом – G-100^
если смесь содержит белки с М.м.

+1.
430 тыс

-2.
95 тыс

-3.
10 тыс

18.
Какой метод можно использовать для
группового фракционирования белков:

-1.
Кристаллизацию

+2.
Осаждение органическими растворителями

-3.
Препаративное ультрацентрифугирование

+4.
Высаливание

19.
Какие вещества служат для высаливания
белков:

+1.
Щелочноземельные металлы;

-2.
Сахароза

-3.
Кислоты

-4.
Тяжелые металлы

20.
Какой метод можно использовать для
очистки раствора белка от низкомолекулярных
примесей:

-1.
Высаливание

-2.
Ультрацентрифугирование

-3.
Электрофорез

+4.
Диализ

21.
На чем основан метод гель-фильтрации:

+1.
Различиях молекулярной массы

-2.
Различиях величин заряда

+3.
Различиях формы и размеров молекул

-4.
Различиях растворимости

22.
От чего зависит скорость седиментации
белков:

-1.
От числа растворенных молекул

+2.
От молекулярной массы белков

-3.
От величины заряда белковых молекул

23.
Смесь аминокислот содержащая 1. валин
2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была
подвергнута фракционированию методом
элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие
аминокислоты останутся на линии старта?

+1.
Валин

-2.
Аспарагиновая кислота

-3.
Лизин

24.
На каком свойстве белков основано
фракционирование органическими
растворителями:

-1.
Величине молекулярной массы

-2.
Амфотерности

+3.
Гидратации

-4.
Самосборка

25.
На каких свойствах белков основан метод
аффинной хроматографии:

-1.
Амфотерности

-2.
Способности к ионизации

-3.
Величине молекулярной массы

-4.
Растворимости

+5.
Специфическом взаимодействии с лигандами

26.
Пептидная связь в белках:

+1.
Имеет частично двойной характер

-2.
Является нековалентной

+3.
Невозможно свободное вращение

+4.
Является плоской

-5.
Имеет cis-конформацию в альфа-спирали

27.
Какая из перечисленных аминокислот
является диаминокарбоновой кислотой
(4 группа):

-1.
Лейцин

+2.
Лизин

-3.
Серин

-4.
Глицин

-5.
Пролин

28.
Кроме глицина все аминокислоты^ входящие
в состав белков^ являются:

-1.
Левовращающими изомерами

-2.
Имеют D-конфигурацию

-3.
Оптически неактивны

+4.
Имеют L-конфигурацию

-5.
Являются L- или D-аминокислотами

29.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:

-1.
D-оксидаза

-2.
Липаза

+3.
Пепсин

-4.
Уреаза

+5.
Трипсин

30.
Как называется дополнительная группа
фермента^ прочно связанная с его белковой
частью:

-1.
Кофактор

-2.
Кофермент

-3.
Холофермент

-4.
Апофермент

+5.
Простетическая группа

31.
При какой температуре ферменты
денатурируют:

-1.
0 °С

+2.
80-100 °С

-3.
20-30 °С

-4.
30-40 °С

32.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:

+1.
ЛДГ1

+2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

-4.
ЛДГ4

-5.
ЛДГ5

33.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:

+1.
Не сдвигают подвижного равновесия

-2.
Высокая специфичность

+3.
Влияют только на скорость химической
реакции

-4.
Регулируемость количества и активности

-5.
Физиологические условия протекания

34.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:

-1.
Лиазы

+2.
Лигазы

-3.
Оксидоредуктазы

-4.
Трансферазы

35.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:

-1.
50-60 °С

-2.
15-20 °С

-3.
80-100 °С

+4.
35-40 °С

36.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1.
Мало субстрата

+2.
Много субстрата

-3.
Количество субстрата не играет роли

37.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию нулевого порядка

-2.
Реакцию смешанного порядка

+3.
Реакцию первого порядка

-4.
Всю кривую

38.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:

-1.
Выше

+2.
Ниже

-3.
Остается неизменным

39.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:

-1.
Химотрипсин

-2.
Пепсин

+3.
Уреаза

-4.
Липаза

-5.
L-оксидаза

40.
Как называется участок молекулы фермента^
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:

-1.
Гидрофобный центр

-2.
Каталитический центр

+3.
Активный центр

-4.
Адсорбционный центр

-5.
Аллостерический центр

41.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:

-1.
Кислом^ рН=1.5-2.0

-2.
Щелочном, рН=8.0-9.0

+3.
Близком к нейтральному

-4.
Только при рН=7^0

42.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:

-1.
ЛДГ1

-2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

+4.
ЛДГ4

+5.
ЛДГ5

43.
Как ферменты влияют на энергию активации:

-1.
Увеличивают

+2.
Уменьшают

-3.
Не изменяют

44.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:

-1.
Оксидоредуктазы

-2.
Лиазы

+3.
Изомеразы

-4.
Трансферазы

45.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:

+1.
1-2

-2.
3-5

-3.
5-7

-4.
Близкое к нейтральному

46.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:

-1.
Константа седиментации

+2.
Константа Михаэлиса

-3.
Константа равновесия

47.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию первого порядка

+2.
Всю кривую

-3.
Реакцию нулевого порядка

-4.
Реакцию смешанного порядка

48.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:

-1.
Концентрацию фермента

+2.
Константу Михаэлиса

-3.
Концентрацию субстрата

-4.
Скорость реакции

+5.
Максимальную скорость реакции

49.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:

-1.
Инфаркте миокарда

+2.
Гепатите

-3.
Подагре

50.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:

+1.
Аргиназа

-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3.
Кислая фосфатаза

-4.
Гистидаза

51.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:

-1.
Липаза

+2.
гамма-глутаминилтрансфераза

-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4.
Гексокиназа

52.
Для заместительной терапии используются
ферменты:

-1.
Лактатдегидрогеназа

-2.
Катехол-О-метилтрансфераза

+3.
Пепсин

-4.
Фосфолипаза С

53.
К аминокислотам с гидрофобными радикалами
относятся:

+1.
лейцин

+2.
валин

-3.
аспарагиновая кислота

-4.
лизин

-5.
аргинин

54.
Радикалы аминокислот взаимодействуют
при образовании:

-1.
первичной структуры

-2.
вторичной структуры

+3.
третичной структуры

55.
Какие реакции будут положительны с
пептидом цис-фен-глу-три:

+1.
биуретовая

+2.
ксантопротеиновая

+3.
Фоля

56.
В образовании водородных связей могут
участвовать радикалы аминокислот:

+1.
асн

+2.
глн

+3.
сер

-4.
ала

-5.
лей

57.
Порядок чередования аминокислот в
белках обуславливает:

+1.
первичная структура

-2.
вторичная структура

-3.
третичная структура

-4.
четвертичная структура

58.
Наименование структуры^ стабилизируемой
водородными связями между пептидными
группировками:

-1.
первичная

+2.
вторичная

-3.
третичная

-4.
четвертичная

59.
Пространственное расположение и характер
взаимодействия пептидных цепей в
олигомерном белке характеризует:

-1.
первичную структуру

-2.
вторичную структуру

-3.
третичную структуру

+4.
четвертичную структуру

60.
Конформация полипептидной цепи^
стабилизируемая связями между радикалами
аминокислот^ является:

-1.
первичной структурой

-2.
вторичной структурой

+3.
третичной структурой

-4.
четвертичной структурой

61.
С миоглобином могут взаимодействовать:

+1.
кислород

-2.
оксид азота

-3.
перекись водорода

-4.
углекислый газ

62.
Каким количеством аминокислот отличаются
гемоглобины A и S:

+1.
1

-2.
3

-3.
5

-4.
7

-5.
9

63.
Для ферментов^ обладающих абсолютной
специфичностью^ характерно:

+1.
превращение одного единственного
субстрата

-2.
превращение группы субстратов с
одинаковым типом связей

-3.
превращение стереоизомеров одного типа

64.
Для точного количественного определения
величины максимальной скорости реакции
предпочтителен график^ построенный по
уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

65.
Для точного количественного определения
величины константы Михаэлиса предпочтителен
график^ построенный по уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

66.
Линейная зависимость скорости реакции
от концентрации фермента достигается
при:

-1.
недостатке субстрата

-2.
равном количестве субстрата и фермента

+3.
избытке субстарата

67.
Какие цветные реакции можно использовать
для обнаружения белков:

+1.
биуретовую

+2.
ксантопротеиновую

+3.
Миллона

-4.
Либермана-Бурхарда

68.
Превращения пирувата в лактат отличаются
по скорости в мышце сердца и печени^
поскольку лактатдегидрогеназа в этих
органах:

+1.
представлена разными изоформами

-2.
имеет разные кофакторы

-3.
расположена в разных компартментах

69.
Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ
катализируется ферментами класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомераз

+6.
лигаз

70.
Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид
+НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

+1.
оксидоредуктазы

-2.
трансферазы

-3.
гидролазы

-4.
лиазы

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

71.
Реакция триглицериды+вода – глицерин+жирные
кислоты катализируется ферментом
класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

+3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

72.
Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат
катализируется ферментом класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

+5.
изомераз

-6.
лигаз

73.
Активность фосфорилазы изменяется
благодаря:

+1.
фосфорилированию-дефосфорилированию

-2.
аминированию-дезаминированию

-3.
денатурации-ренативации

74.
Для очистки поверхности ран используют:

-1.
альдолазу

-2.
гексокиназу

+3.
трипсин

-4.
лактатдегидрогеназу

-5.
фосфоглюкомутазу

75.
Для уменьшения антигенных свойств
ферментов-лекарственных препаратов
используют:

-1.
частичный протеолиз ферментов

-2.
тепловую денатурацию

+3.
инкапсулирование

+4.
применение протеолипосом

76.
Ферменты – аналитические реагенты для
определения субстратов должны обладать:

+1.
абсолютной специфичностью

-2.
аллостерическим центром

-3.
чувствительностью к тяже?