Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков

–

Наличие водородных связей

+

Наличие пептидных связей

+

Нарушение конформации

–

Повышение растворимости в воде

–

Сохранение функциональной активности

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что происходит при денатурации белков?

+

Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка

–

Увеличение сродства к природным лигандам

+

Изменение растворимости белка

+

Разрыв дисульфидных связей

–

Изменение молекулярной массы

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

+

Кипячение

–

Связывание с субстратом

–

Гидролиз

+

Изменение рН

+

Действие солей тяжелых металлов

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите гетероциклические аминокислоты:

+

Гистидин

–

Тирозин

+

Триптофан

–

Цистеин

–

Валин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите алифатические аминокислоты:

–

Аспарагин

–

Лизин

+

Валин

–

Аргинин

+

Лейцин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите положительно заряженные аминокислоты:

+

Гистидин

–

Лейцин

+

Аргинин

–

Аспарагин

–

Глутамин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:

+

Аспарагин

–

Лизин

+

Глутамин

–

Аргинин

–

Гистидин

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:

+

Серин

–

Лизин

+

Тирозин

–

Аргинин

–

Лейцин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:

+

Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами

–

Четыре метилированных пиррольных кольца, соединенных метиленовыми мостиками

+

Fe2+

–

Cu2+

–

Fe3+

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите простые белки:

–

Цитохром

+

Альбумин

+

Гистон

–

Церулоплазмин

–

Глутамин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, имеющие окраску:

+

Флавопротеин

–

Коллаген

–

Апотрансферрин

+

Цитохром

–

Иммуноглобулин

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:

+

Окраска белка обусловлена наличием простетической группы

+

Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода

–

2,3-Дифосфоглицерат одинаково влияет на связывание кислорода

–

Одинаковы кривые диссоциации оксигенированных форм

–

Кислород связывается с протопорфирином гема

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:

+

Иммуноглобулин

–

Альбумин

+

Церулоплазмин

–

Гистон

+

Цитохром

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Подберите к гемоглобину соответствующие характеристики:

+

Содержит простетическую группу

+

Имеет четвертичную структуру

–

В протомере много участков с β-структурной организацией

+

Состоит преимущественно из α-спиралей

+

Участвует в транспорте кислорода от легких к тканям

–

Служит депо кислорода в тканях

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?

–

Изменение рН

+

Взаимодействие с ингибиторами

+

Фосфорилирование

+

Ограниченный протеолиз

–

Воздействие растворов концентрированных кислот и щелочей

–

Воздействие солей тяжелых металлов

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите свойства, присущие альбуминам:

–

Хорошо растворимы в 70-80% спирте

+

Хорошо растворимы в воде

–

Нерастворимы в солевых растворах умеренных концентраций

–

Являются сложными белками

+

Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите функции белков:

–

Поддержание осмотического давления

+

Структурная

+

Рецепторная

+

Антибиотики

–

Нейромедиаторы

–

Терморегуляторная

##theme 16

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите функции пептидов:

–

Участвуют в иммунном ответе

–

Ферментативная

–

Рецепторная

+

Гормональная

+

Нейромедиаторы

–

Терморегуляторная

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ультрацентрифугирование

5

Высаливание

6

Аффинная хроматография

Метод основан на различиях в молекулярных массах белков

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Диализ

6

Гель-фильтрация

Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН

Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Изоэлектрофокусирование

6

Электрофорез

Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле

Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Метод пептидных карт

5

Аффинная хроматография

6

Распределительная хроматография

Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

##theme 18

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Высаливание

5

Электрофорез в полиакриламидном геле

6

Изоэлектрофокусирование

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы

Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:

1

Церулоплазмин (М = 151 000, Рi белка = 4,4)

2

γ-Глобулин (М = 150 000, Рi белка = 6,3)

3

α-Лактоглобулин (М = 37 100, Рi белка = 5,2)

5

Цитохром (М = 13370, Рi белка = 10,65)

4

Химотрипсиноген (М = 23240, Рi белка = 9,5)

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:

4

АСП-ТРЕ-АЛА

5

ГЛУ-СЕР-АСП

3

ГЛН-ТРЕ-АЛА

2

ГИС-СЕР-ЛЕЙ

1

АРГ-ЛИЗ-СЕР

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:

4

Внесение ферментативного молекулярного зонда

1

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

2

Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану

3

Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка

5

Внесение хромогенного субстрата

Ауторадиография

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:

4

Гидролиз под действием трипсина

1

Гель-фильтрация

2

Изоэлектрофокусирование

3

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

5

Дансилирование

6

Секвенирование

##theme 19

##score 1

##type 5

##time 0:00:00

Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:

4

Диализ

6

Аффинная хроматография

5

Ионообменная хроматография

3

Высаливание

1

Гомогенизация биологического материала

2

Экстракция белков

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.

нейтральной

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.

аргинин

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.

тирозин

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.

глутамат

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.

изолейцин

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

–

Высокой активности

+

Термостабильности

–

Зависимости активности от рН среды

+

Способности смещать равновесие реакции

–

Специфичности действия

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Роль ферментов в катализе:

–

Изменяют константу равновесия, способствуя образованию продуктов реакции

+

Не расходуются и не образуются в процессе реакции

+

Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

+

Понижают энергию активации реакции

–

Не изменяют скорость достижения равновесия реакции

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

–

Не изменяют равновесия химической реакции

+

Их количество и активность можно регулировать in vivo

+

Обладают высокой специфичностью

–

Влияют на скорость химической реакции

+

Катализируют реакции в физиологических условиях

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

+

Концентрации неконкурентного ингибитора

–

Температуры

+

Концентрации конкурентного ингибитора

–

рН среды

+

Концентрации субстрата

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

–

Пептидные

+

Электростатические

+

Гидрофобные

–

Гликозидные

+

Водородные

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

10

Гистидин → Гистамин + СО2

8

Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин

7

Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6

Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н+

Оксидоредуктаза

Изомераза

Трансфераза

Гидролаза

Лиаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10

Малат ↔ Фумарат + Н2О

8

(Гликоген)n + Н3РО4 → (Гликоген)n-1 + Глюкозо-1-фосфат

6

Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9

Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2

7

3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

Лигаза

Изомераза

Трансфераза

Гидролаза

Лиаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6

R–CH2–СН(ОН)–R’ ↔ R–CH=CH–R’ + H2O

7

Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

8

2Н2О2 → 2Н2О + О2

9

АН2 + В → А + ВН2

10

АН2 + О2 → А + Н2О2

Лиаза

Пероксидаза

Каталаза

Дегидрогеназа

Оксидаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8

Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9

L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7

Пируват → Ацетальдегид + СО2

6

Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин

10

Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

Гидролаза

Лиаза

Трансфераза

Изомераза

Оксидоредуктаза

##theme 22

##score 1

##type 4

##time 0:00:00

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8

Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7

Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6

Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10

Восстановление пероксида водорода с образованием воды

Оксигеназа

Оксидаза

Дегидрогеназа

Лигаза

Перокскидаза

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10 º С увеличивается в:

+

2 раза

–

3 раза

–

4 раза

–

8 раз

–

16 раз

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

–

45 – 55ºС

–

50 – 60ºС

–

20 – 30ºС

+

35 – 40ºС

–

70 – 80ºС

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

–

Гиперболы

+

Колокола

–

S-образный

–

Ломаной линии

–

Прямой линии

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

–

Нулевого порядка

+

Первого порядка

–

Второго порядка

–

Смешанного порядка

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

–

Не зависит от концентрации фермента

+

Прямо пропорциональна концентрации фермента

–

Сначала растет, затем остается на постоянном уровне

–

Сначала падает, затем возрастает

–

Сначала возрастает, затем падает

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

–

Изменения конфигурации молекулы фермента

–

Изменения конфигурации молекулы субстрата

–

Гидролиза пептидных связей субстрата

+

Изменения ионизации функциональных групп фермента

–

Увеличения свободной энергии реакции

##theme 23

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

–

Нарушается третичная структура энзима

–

Нарушается вторичная структура энзима

–

Нарушается конформация энзима

+

Нарушается конфигурация энзима

–

Разрушаются нековалентные связи

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.

моль

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.

{мкмоль;микромоль}

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.

удельн*

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.

катал*

##theme 20

##score 1

##type 3

##time 0:00:00

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.

молекулой

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

–

Изменения конформации субстрата

+

Изменения вторичной структуры фермента

–

Сближения функциональных групп, участвующих в катализе

+

Изменения конфигурации фермента

–

Усиления комплементарности между энзимом и субстратом

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В активном центре фермента имеются участки:

+

Якорный

+

Каталитический

–

Коферментный

–

Кофакторный

+

Способствующий

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Коферментами являются:

+

Витамин К

+

Нуклеотиды

+

Металлы

–

Витамин Е

+

Глутатион

+

Убихинон

+

Витамин РР

–

Витамин Д

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Теория Кошленда предполагает:

–

Изменение конфигурации и фермента, и субстрата

+

Изменение конформации и фермента, и субстрата

–

Изменение конформации только фермента

–

Изменение конфигурации только субстрата

+

Пространственную комплементарность энзима и субстрата

+

Электростатическое соответствие энзима и субстрата

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

–

Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе

+

Занимает значительную часть молекулы фермента

–

Комплементарен субстрату

+

В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

+

В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты

–

Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

##theme 21

##score 1

##type 2

##time 0:00:00