Какими свойствами обладают ферменты ответ
Голосование за лучший ответ
Т С
Оракул
(73105)
8 лет назад
Роль ферментов в организме
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значителной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Каталитические свойства ферментов
Ферменты — самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.
Условия действия ферментов
Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры) .
Протекание процессов с участием ферментов
Большинство ферментов отличается высокой специфичностью (избирательностью) действия, когда превращение каждого реагирующего вещества (субстрата) в продукт реакции осуществляется специальным ферментом. При этом действие фермента может быть строго ограничено одним субстратом. Например, фермент уреаза, участвующий в распаде мочевины до аммиака и углекислого газа, не реагирует на сходную по строению метилмочевину. Многие ферменты aействуют на несколько родственных по структуре соединений или на один тип химической связи (например, расщепляющие фосфодиэфирную связь фермент фосфатазы) .
Фермент осуществляет свое действие через образование фермент-субстративного комплекса, который затем распадается с образованием продуктов ферментативной реакции и освобождением фермента. A результате образования фермент-субстратного комплекса субстрат изменяет свою конфигурацию; при этом преобразуемая фермент-химическая связь ослабляется и реакция протекает с меньшей начальной затратой энергии и, следовательно, с намного большей скоростью. Мерой скорости ферментативной реакции служит количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, или количество образовавшегося продукта. Многие ферментативные реакции в зависимости от концентрации в среде субстрата и продукта реакции могут протекать как в прямом, так и в обратном направлении (избыток субстрата сдвигает реакцию в сторону образования продукта, в то время как при чрезмерном накоплении последнего будет происходить синтез субстрата) . Это означает, что ферментативные реакции могут быть обратимыми. Например, карбоангидраза крови превращает поступающий из тканей углекислый газ в угольную кислоту (H2CO3), а в легких, напротив, катализирует превращение угольной кислоты в воду и углекислый газ, который удаляется при выдохе.
Источник
- KtoNaNovenkogo
- ЧАстые ВОпросы
- Вы здесь
1 сентября 2020
- Ферменты — это…
- Их особенности
- Какими свойствами они обладают
- Классификация ферментов
- Практическая значимость энзимов
Здравствуйте, уважаемые читатели блога KtoNaNovenkogo.ru. Ферменты (или энзимы) относятся к особому глобулярному классу белков, выполняющих функции биологических катализаторов.
Все биологические и химические процессы в клетках, благодаря ферментам, происходят при огромной скорости реакций. При этом сам фермент в этих процессах остается неизменным.
Ферменты — это…
Прежде чем приступить к лекции по теме ферментов, преподаватель одного из ВУЗов предложил студентам, для большего восприятия, послушать небольшую старинную притчу.
Перед смертью арабский старец разделил стадо из 17 верблюдов с чудесной белой шерстью на части, и в качестве наследства распределил между сыновьями. Старшему из сыновей завещал половину стада, средний — получал треть стада, младший сын получил – девятую часть.
После смерти отца перед сыновьями возникла проблема, как же разделить это количество верблюдов согласно завещанию, ведь число 17 нельзя поделить на 2 части, 3, либо 9 частей.
В это время по пустыне шел нищий, но мудрый монах (дервиш), ведя на поводке старого, черного, тощего верблюда. Заметив грустных братьев, поинтересовался чем те озабочены. И когда братья рассказали о полученном наследстве, которое не могут поделить, дервиш решил подарить им своего старого верблюда.
Когда верблюдов стало 18, их легко разделили. Старшему досталось – 9, средний получил – 6, а младший – 2. Черный верблюд дервиша остался лишним, и братья вернули его хозяину.
В этом случае роль ферментативного катализатора сыграл черный верблюд, но остался в прежнем статусе – собственностью дервиша.
Ферменты, либо энзимы, это молекулы белка, синтезируемые клетками организма. В составе каждой клетки имеется более сотни разновидностей энзимов.
При их помощи, в различных показателях температуры (5-40 градусов), характерных для определенного живого организма, реакции биохимических процессов протекают с очень большой скоростью.
Чтобы эти же процессы протекали не в живом организме, понадобились бы иные условия и критически высокая температура. Наши клетки бы в таких условиях погибли, так как для обеспечения их жизнедеятельности недопустимы какие-либо изменения в условиях их физиологического существования.
Благодаря своим свойствам ферменты получили статус биокатализаторов, веществ, ускоряющих процессы биохимических реакций в клетках, без которых они протекали бы в сотни, а то и в миллионы раз медленней.
Особенности и свойства ферментов
Сам термин «fermentum» означает – закваска. Его предложил голландский ученый В.Гельмонд еще в 17 веке.
Почти все белки в клетках, за исключением небольших фракций, являются энзимами, но это выявилось не сразу. Чтобы белковая «родословная» ферментов была признана на основе доказательной базы, необходимо было выделить их кристаллическую форму.
Первым это сделал в средине 20-х годов прошлого столетия американский ученый Д.Самнер, выделив кристаллы энзима, разлагающего мочевину – уреазу.
Лишь спустя десятилетия, пройдя длительный путь эволюции (что это?), удалось получить несколько разновидностей кристаллических ферментов и доказать их белковую природу.
Какими же свойствами обладают ферменты?
Несмотря на их огромное разнообразие, все ферменты на основании строения молекулярной кристаллической решетки разделяют на группы простых и сложных белков.
В основе сложной формы энзимов, кроме белковой фракции, присутствует так называемый кофактор, в виде добавочной небелковой группы происхождения, к примеру – различные варианты витамин.
В молекулярном составе простых белков (однокомпонентных) выделяется особая молекулярная часть энзимов, называемая активным центром. Он обеспечивает специфичность и каталитическую функцию фермента, благодаря уникальному сочетанию аминокислотных остатков.
Вступая в контакт с субстратом, реакция образует своеобразный комплекс с последующим его распадом на энзимы и вещества, образуемые после процессов реакции. По пространственной конфигурации субстрата и активного ферментативного центра они имеют точное соответствие, подобно тому как ключ подходит к отверстию в замке.
Наиболее эффективная активность ферментов, как, впрочем, и всех белков, отмечается лишь в нормальных естественных условиях и зависит от конкретных обстоятельств.
- Температуры — многие из ферментов проявляют активность лишь при определенных температурных показателях. К примеру, каталитическая активность (при среднем значении повышенной температуры до 50 С) увеличивается вдвое при каждом повышении температуры на 10 С. Но если температура превысит среднестатистическое значение, молекулярная структура белка нарушается и активность ферментативных реакций снижается.
- Определенного значения водородного показателя (рН), который индивидуален для каждого энзима и обеспечивает развитие его максимальной активности.
- Концентрации. Зависимости ферментативной реакции от количественной концентрации фермента и субстрата.
- Специфичности. Все энзимы специфичны к своему конкретному субстрату и катализируют, как правило, лишь одну определенную реакцию.
Именно ферментативная специфичность и тип катализирующей реакции лежат в основе классификации ферментов.
Классификация ферментов
Изначально многие ферменты носили упрощенные названия, не связанные часто с типом катализируемых реакций. Лишь в середине прошлого столетия была разработана и предложена систематическая номенклатура (что это такое?) и классификация ферментов на шесть главных классов.
Почти 3000 ферментов были распределены с учетом реакционной и субстратной составляющей и принципа катализирующего действия.
- Ферменты, входящие в класс оксидоредуктазы, катализируют различные окислительно-восстановительные реакции.
- Энзимы класса трансферазы ускоряют процессы переноса большинства функциональных кислотных группировок.
- Принадлежность к классу гидролазы характеризуется способностью расщепления веществ, состоящих из атомов различных химических соединений посредством обязательного наличия воды.
- Катализаторы группы лиазы расщепляют вещества без наличия жидкости, участвуют в процессах разрыва или присоединения веществ с кратными связями.
- Ферменты, относящиеся к группе изомеразы, обладают способностью превращения одних веществ в другие.
- Белковые фракции лигазы способны ускорять синтез различных сложных веществ (неорганических и органических групп) из простых веществ.
Для удобства пользования длинные названия ферментов заменили на более короткое рабочее обозначение, с опознавательным окончанием – аза, включающее название субстрата и тип ускоряемой реакции. Всем ферментам был присвоен классификационный шифр – КФ, включающий 4 цифры.
Первая – обозначает принадлежность к классу. Две последующих определяют тип подкласса и подподкласса. Последняя – порядковый номер элемента в определенном подклассе (к примеру, дегидрогеназа – КФ 1.3 99.3).
Практическая значимость энзимов
Практическую значимость ферментов трудно переоценить. Они применяются практически везде.
Используются для изготовления колбас, консервов, сыров и копченостей. Применяются для обработки зерновых культур и приготовления кормов. В кожевенной промышленности смягчают кожу. Являются составляющим компонентом чистящих средств, участвуют в огромном количестве химических процессов в различных производственных областях.
В медицине служат своеобразным диагностическим маркером развития патологических процессов – дисбаланс и признаки активности энзимов способствуют распознаванию природы различных заболеваний в организме.
Существование всего живого на земле обеспечивают процессы биохимических реакций с участием ферментативного катализа. Ферменты по праву считают основным источником здоровья и жизни любых живых организмов.
Автор статьи: детский врач-хирург Ситченко Виктория Михайловна
Удачи вам! До скорых встреч на страницах блога KtoNaNovenkogo.ru
Комментарии и отзывы (1)
Тяжело все это для восприятия, но вот одно я понял, мы состоим из совокупности элементарных организмов. Есть одноклеточные, а мы состоим из огромного числа клеток, а если бы не существовали ферменты, то химия не перешла бы в биологию и никакой жизни бы не было.
Источник
2
4 ответа:
1
0
Во-первых, в организме происходит множество реакций, каждая из которых катализируется ферментом. Влияют на скорость химической реакции. Каждый из ферментов – специфичен только к определенной реакции и к определенному субстрату.
1
0
Ферменты, по сути, это биологические катализаторы. Как и химические катализаторы, ферменты обладают свойствами удивительными. Во-первых, ферменты феноменально увеличивают скорость химической реакции. Например, одна молекула фермента каталазы разлагает 5 миллионов молекул перекиси водорода в минуту.
Во-вторых, каждый фермент действует только на определенные реакции, совершенно не влияя на другие, то есть действие ферментов специфично.
В-третьих, ферменты никак не влияют на направление реакции, они только ускоряют ее до тех пор, пока не будет достигнуто равновесие.
Действие ферментов в организме можно сравнить с конвейером: в результате действия одного фермента образуется вещество, за которое берется другой фермент, затем вступает в действие третий и так далее.
Свойства ферментов пока людьми испольуются слабо, а ведь наверняка на их основе можно построить даже компьютер.
1
0
Главным свойством, присущим ферментам, следует считать их влияние на скорость протекания химических реакций в организме, в частности на расщепление белков, то есть самих себя. Однако ферменты не только расщепляют белки, но и могут синтезировать сложные вещества. Есть предположение, что именно благодаря попаданию первых ферментов на органическое вещество породило жизнь.
Ферменты зависят от температуры, и при низких температурах их активность снижается, а при высоких происходит увеличение активности. Однако при достижении некоторой предельной температуры ферменты теряют свойство укорять химические превращения. Активность ферментов зависит и от кислотности среды, что имеет большое значение для пищеварения.
1
0
Катализ и энергия активации.
Взаимодействие фермента с субстратом.
1) Ферменты подразделяются на сложные и простые белки.
2) Сложные ферменты – это вещества, состоящие из белка и кофактора (того, что белком не является, то есть остатка). Пример кофактора – витамины.
3) Если рассмотреть молекулу однокомпонентного белка, то в одной из частей мы увидим набор аминокислотных остатков, находящихся в определенной части этой молекулы белка. Это активный центр фермента. Эта часть молекулы белка может вступать в реакции с молекулами субстрата, в результате чего образуется фермент-субстратный комплекс, который впоследствии распадается.
4) Немецкий химик Эмиль Герман Фишер выдвинул гипотезу, что субстрат и фермент подходящие друг к другу вещества, как два соседних пазла (или как ключ с замком).
5) Каталитическая активность ферментов увеличивается в два раза при каждом повышении температуры на 10°. По превышении 50° возникает денатурация и активность начинает падать.
6) Каждый отдельный фермент имеет определённый уровень pH, при котором фермент наиболее активен.
7) Скорость реакции фермента с субстратом зависит от их концентрации.
8) Каждый отдельный фермент обычно реагирует только с определённым субстратом, с которым они друг другу подходят.
Читайте также
Бета – глюкан – это полисахарид, находится в зерновых (овёс, ячмень), в дрожжах. Он применяется в косметологии и имеет ряд нужных свойств. Он отлично увлажняет кожу, разглаживает морщины, укрепляет иммунитет, омолаживает. Научно доказали, что бета – глюкан заживляет мелкие повреждения кожи, стимулирует образование коллагена, заполняет мелкие трещины и поры коллагеном и кожа самовосстанавливается и становится подтянутой и сияющей.
Секуринега – семейство молочаевых. Раскидистый кустарник с множественными прямыми тонкими ветвями, достигает 1,5- з метров высоты. Цветет секуринега невзрачными зелеными или желто-зелёными цветами в июне-июле, плодоносит ( плод:трёхгнездовая коробочка из шести семян) в сентябре-октябре. В природе встречается по сухим каменистым склонам , лесным опушкам, песчано-галечным отложениям Приморского, Хабаровского края, так же в Читинской и Амурской областях. Чаще растение одиночно. Культурные сорта секуринеги выращиваются в Молдове, Украине, в Московской области и на Северном Кавказе.
Используется секуринега в фармацевтике. В листьях и верхушке стеблей секуринеги содержится большое количество алкалоида- секуринина.Кроме этого алколоида в растении найдены и другие: аллосекуринин, дигидросекуринин, суффросекуринин, дубильные вещества, крахмал, аминокислоты (аргинин,глутамин, тирозин, лейцин и другие).
Секуринин возбуждает центральную нервную систему, способствует повышению рефлекторной возбудимости спинного мозга, усиливает сердечные сокращения, возбуждает дыхание, повышает артериальное давление и мышечный тонус.
Секуринин используют при парозах и параличах, обусловленных понижение возбудимости нервно-рефлекторного аппарата., при вялых параличах, импотенции на почве неврогенных расстройств.
Многие клинические исследования секуринина, содержащегося в секуринеге находятся в активной стадии изучения.Изучается влияние секуринина при заболеваниях надпочечников, псориазе, экземе и нейродермите.
Концентрация флуконазола в ногтях после 4-месячного применения в дозе 150 мг один раз в неделю составляет 4,05 мкг/г в здоровых и 1,8 мкг/г в пораженных ногтях; через 6 месяцев после завершения терапии флуконазол по-прежнему определяется в ногтях.
Через 60 часов после приема препарата, в крови его следов нет.
Бамбуковые полотенца – очень хорошего качества на сколько я знаю – у них достаточно большие ворсинки. Полотенце очень мягкое. И что самое главное – оно очень хорошо вытирает. Функциональность – это самое главное в полотенце, бамбуковое – с этим очень хорошо справляется.
Алпанит – это ювелирное стекло, бывает всяких разных цветов, какой цвет захотят “сделать” химики, такой и будет, точный состав камня держится в секрете, имитирует многие камни, изумруд, сапфир и так далее.
Это не целебный камень, так как он создан в лаборатории, но некоторые всё-таки считают, что у камня энергетика есть, и цена очень приемлемая.
Источник