Какими свойствами обладают белки ферменты

Какими свойствами обладают белки ферменты thumbnail

В каждой клетке организме постоянно происходят сотни различных биохимических процессов. Все они сопровождаются распадом и окислением питательных веществ, поступающих извне.

Процессы сложные, многосоставные, и об их особенностях можно рассказывать долго. Но все они протекают быстро благодаря катализаторам биохимических реакций, которыми являются белки-ферменты.

Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

ферменты расщепляющие белки жиры

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

  • Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
  • Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.

аминокислоты белки ферменты

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Специфика воздействия

Состоящие из остатков аминокислот белки-ферменты обеспечивают одну либо несколько однотипных реакций (каждый).

К примеру, жиры внутри клеток и в пищеварительном тракте расщепляются липазой. Это водорастворимый фермент, не действующий на белки и полисахариды. В то же время вещество, расщепляющее гликоген или крахмал, не оказывает никакого эффекта на жиры.

Интересно, что каждый молекула фермента осуществляет от нескольких тысяч до миллионов действий в минуту. В ходе этих процессов белок не расходуется вообще. Наоборот, он образует симбиоз с реагирующими веществами, ускоряя их превращения. После окончания он выходит из реакции в неизменном виде.

ферменты расщепляющие белки жиры

Свойства

Их тоже надо рассмотреть, изучая роль белков-ферментов. Вообще, свойства этих веществ можно выделить в такой список:

  • Способность путем высаливания осаждаться из растворов.
  • Амфотерность.
  • Электрофоретическая подвижность.
  • Способность к кристаллизации.
  • Высокая специфичность действия.
  • Зависимость реакции от рН-среды, активаторов, ингибиторов и температуры.

Последние качества обусловлены регулируемой активностью ферментов. Благодаря этой специфике удается изменять скорость превращения веществ вы зависимости от условий среды, в которых они находятся.

Интересно, что у некоторых белков-ферментов, расщепляющих жиры, углеводы и прочие элементы, есть стереохимическая специфичность. Так называется их способность катализировать превращение лишь одного стереоизомера субстрата. К примеру, фумароза способна расщепить исключительно транс-изомер-фумаровую кислоту. Взаимодействовать с cis-изомером она уже не будет.

ферменты выполняют функцию белков

Зависимость от температуры

Она довольно весомая. С повышением температуры на каждые десять градусов скорость ферментативной реакции увеличивается примерно в два-три раза.

Но, если сравнивать с минеральными катализаторами, то закономерность эта дает о себе знать только в конкретном температурном интервале, который может варьироваться от 0°C до 37-40 °C.

Когда же фермент начинает работать на максимуме? Наибольшая активность проявляется тогда, когда и температура достигает предела в 40 °C. Если она поднимется еще выше, то начнется денатурация.

Ферменты, подчиняющиеся данной закономерности, принято называть термолабильностью. Это – ключевое качество, отличающие белки от минеральных катализаторов.

Но есть среди ферментов термостабильные соединения, на которые высокие температуры негативно не воздействуют. Более того, некоторые из них их выдерживают, и даже под их влиянием проявлять максимальную активность. К таковым относится миокиназа мышц. Она сохранит активность даже в том случае, если температура достигнет 100 °C.

При 0 °C ферментативная реакция практически прекращается. Но это ингибирование обратимо. При нормальном температурном режиме активность вещества восстановится. Это доказывают ферменты, которые были выделены из туши мамонтов, годами находившихся в условиях ледникового периода. При создании нормальной температуры они проявляли хорошую активность.

А некоторые ферменты и при низкой температуре ее демонстрируют. Например, амилаза картофеля. При -4 °C она действует в разы более активно, чем при плюсовых показателях. Кстати, этим обусловлен сладковатый вкус слегка замерзшей картошки.

роль белков ферментов

Классификация

Рассказывая об особенностях и функциях белков-ферментов, нужно отметить, что на данный момент известно более 2000 их видов. Но количество постоянно увеличивается.

Условно ферменты делятся на 6 групп. В качестве критерия классификации выступает характер реакций, который они вызывают.

Также стоит упомянуть, что процесс синтеза или расщепления какого-либо вещества в клетке обычно делится на ряд химических операций. Каждая из них выполняется отдельным белком-ферментом. Группы таких элементов составляют некий биохимический конвейер.

По сути, каждый фермент – это своеобразная молекулярная машина. Благодаря определенному расположению аминокислот и пространственной структуре своих компонентов, он имеет способность узнавать «свой» субстрат среди остальных. Поэтому присоединение выполняется мгновенно, что и обуславливает скорость химических реакций.

фермент расщепляющий белок

Обратные связи

Всем вышеперечисленным не ограничиваются свойства белков-ферментов. Не был отмечен вниманием еще один немаловажный нюанс.

Дело в том, что в белковых молекулах многих ферментов имеются участки, способные узнавать еще и конечный продукт – тот, который, так сказать, «сходит» с полиферментного биохимического конвейера.

Плохо, если его слишком много. Потому что в таком случае активность начального фермента начинает тормозиться. Ничем не лучше, если конечного продукта мало. Потому что тогда фермент активируется.

Собственно говоря, таким образом множество биохимических процессов и происходит. Это – обратные связи, обеспечивающие саморегуляцию. Если задуматься и провести параллель, то такие же принципы прослеживаются в работе современной технике. В природных механизмах, в живых клетках, все аналогично.

ферменты расщепляющие белки

Сходство с минеральными катализаторами

Что же, исходя из вышесказанного, можно понять, какую функцию выполняют белки-ферменты. Теперь нужно немного поговорить об их сходствах с минеральными катализаторами. Можно выделить такой перечень:

  • Ферменты проявляют свое действие в крайне небольших концентрациях. Амилаза способна ускорить гидролиз крахмала, будучи разведенной в пропорциях 1:1000000.
  • В ходе катализируемой белком реакции он сам не расходуется, покидая ее в неизменном виде (это уже упоминалось ранее).
  • Ферменты не смещают химическое равновесие. Эти вещества могут ускорить как обратную, так и прямую реакцию. Направленность определит концентрация исходных субстратов, а также конечных продуктов.
  • Ферменты не способны инициировать реакцию. Они только влияют на скорость химических превращений.
  • Они уменьшают уровень энергии активации. Ферменты могут обеспечить течение реакции, обойдя так называемый энергетический барьер.

Последний факт особенно интересен. Такая особенность обусловлена тем, что фермент в ходе своей реакции начинает взаимодействовать с субстратом, образуя промежуточное соединение – фермент-субстратный комплекс.

Что же происходит? Конформация субстрата меняется, ковалентные связи напрягаются, а потому энергии, необходимой для разрыва, требуется меньше.

Как можно видеть, казалось бы сложный процесс на самом деле можно очень просто объяснить, если вникнуть в подробности.

Источник

Тимоха Змановский

30 января 2019  · 1,1 K

Имею естественно научное образование, в юношестве прикипел к литературе, сейчас…

Основные свойства ферментов:

  • Каталитические
  • Высокая специфичность действия
  • Неустойчивость
  • Зависимость от температуры
  • Зависимость от pH

В чем отличия органической и неорганической химии?

Неорганические вещества имеют более простое устройство, нежели органические. В их состав могут входить самые разные химические элементы, в то время как в составе органических веществ присутствует в обязательном порядке углерод. Все органические вещества способны к горению, неорганические – не все.

Прочитать ещё 1 ответ

Чем вирусы отличаются от бактерий?

Всё про здоровье и качество жизни с научной точки зрения. Дружим с врачами и…

Бактерии — это живые одноклеточные организмы. Они бывают симбионтными, условно-патогенными и патогенными.

Симбионтные бактерии — безвредные, они живут в симбиозе с клетками «хозяина». В кишечнике они помогают в процессе переваривания пищи, в выработке витаминов и защите от кишечных инфекций. На коже, в ротовой полости и во влагалище такие бактерии подавляют рост болезнетворных микробов.

Условно-патогенные бактерии в определенных условиях вызывают болезни. Например, стафилококки находятся на коже и не причиняют вреда, но если снизился иммунитет, они активизируются и вызывают воспаление волосяного фолликула — фурункул.

Патогенные бактерии при попадании в организм вызывают инфекции, например туберкулез, сифилис, бактериальную ангину. Однако заболевания вызывают лишь менее 1 % бактерий.

Бактериальные инфекции лечат антибиотиками— они разрушают клеточную стенку бактерии и нарушают метаболизм клеток, в результате бактерии погибают. Этот метод работает против кишечной палочки, стрептококков, стафилококков, сальмонелл и др.

Вирусы — неклеточные формы. Они состоят из генетического материала — ДНК или РНК — и защитной белковой оболочки. Вирусы подобны паразитам, не выживают самостоятельно, поэтому используют чужие клетки для размножения и синтеза.

Белковая оболочка вируса прикрепляется к мембране чужой клетки, чаще определенного вида. Например, вирус гриппа прикрепляется к эпителию слизистых оболочек, простого герпеса — к нервной ткани, а иммунодефицита человека — к иммунным клеткам.

Вирус проникает в клетку, высвобождает ДНК или РНК. Затем увеличивается количество копий генетического материала, образуются новые вирусные частицы и вирус выходит из клетки. Также вирусы имеют собственный набор генов и эволюционируют путем естественного отбора.

Вирусные инфекции не лечат антибактериальными препаратами, поскольку у них нет клеточных структур, на которые бы могли подействовать антибиотики. Для лечения вирусных инфекций используют вакцины и противовирусные препараты. Вакцины создают искусственный иммунитет, для этого вводят ослабленные штаммы, которые вызывают иммунный ответ организма. Противовирусные препараты действуют двумя способами — стимулируют иммунную систему на атаку вирусов или атакуют вирусы напрямую.

Примеры вирусов: вирусы гриппа, иммунодефицита человека, гепатитов А и С, штамм SARS-CoV-2, вызывающий COVID-19.

Таким образом, различия между бактерией и вирусом выглядят следующим образом.

Бактерии:

  • одноклеточные;
  • есть клеточная стенка;
  • размножается делением;
  • лечение бактериальной инфекции антибиотиками;
  • некоторые вызывают заболевания, улучшают пищеварение, способствуют иммунитету против патогенов.

Вирусы:

  • нет клеток, только гены, ДНК или РНК;
  • нет клеточной стенки — вместо нее белковая оболочка;
  • размножается внутри клетки-хозяина;
  • лечение антивирусными препаратами;
  • вызывают заболевания у людей, животных, растений и других микроорганизмов.

Прочитать ещё 3 ответа

Чем биохимия отличается от физиологии?

Кибербезопасность, Компьютерные системы, Науки.

Биохимия – стык биологии химии, изучающий вещества, которые содержатся в живых организмах.

Физиология – наука изучающая функционирование организма и определяющая нормы этого функционирования. Процессы, которые не относятся к нормам, являются объектом изучения патофизиологии.

Например, если вас рассматривать с позиции биохимии, будут лишь изучаться химические реакции и свойства веществ в вас. С позиции физиологии будут изучаться процессы вашего организма.

Что такое ферменты? Чем они отличаются от не органических катализаторов?

Инженер (строитель) по поиску работы, пытаюсь в кондитерское дело.
Люблю…

Ферменты – белковые вещества, изменяющие скорость проекания биохимических процессов в организме.

Вещества, подвергающиеся действию ферментов, называются субстратом.

Ферменты классифицируются на 6 классов, каждый класс еще делится на подклассы, подкласс – на подподклассы, внутри последних идет нумерация ферментов по списку.

Т.е. фермент пепсин 3.4.23.1 относится к классу гидролаз.

  1. Оксидоредуктазы – регулируют окислительно-восстановительные реакции (альдегиддегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа).

  2. Трансферазы – регулируют перенос различных функциональных группировок атомов с одной молекулы субстрата на другую.

  3. Гидролазы – ускоряют гидролиз химических связей (амилаза, пепсин)

  4. Лиазы – распад связей без участия гидролиза, обратные реакции.

  5. Изомеразы – образование геометрических, структурных изменений в молекулах субстрата, т.е. изомерных форм.

  6. Лигазы (видел еще название Синтетазы) – отвечают за образование органических химических связей между атомами в субстрате.

Активность ферментов может ускоряться активаторами и замедляться ингибиторами.

Этот параметр является основным фактором саморегуляции обмена веществ в организме. Здесь часто действует обратная связь.

Активаторами могут быть ионы металлов, лекарства, различные соли и пр.

Ингибиторами то же самое, еще разные яды, токсины, отравляющие газы, блокирующие работу фермента частично или полностью, а также обратимо или необратимо.

Неорганические катализаторы – это в основном металлы, соли, а также значения давления и температуры.

Ферменты же – органические вещества, состоящие из “органических” элеметов: углерода, водорода, кислорода, азота, фосфора + опционально ионов металлов, других группировок атомов, модифицирующих их биологическую активность.

Источник

В каждой живой клетке происходит множество химических реакций. Ферменты (энзимы) – белки с особыми и крайне важными функциями. Их называют биокатализаторами. Основная функция белков-ферментов в организме заключается в ускорении биохимических реакций. Исходные реагенты, взаимодействие которых катализируется этими молекулами, именуются субстратами, а конечные соединения – продуктами.

В природе белки-ферменты работают только в живых системах. Но в современной биотехнологии, клинической диагностике, фармацевтике и медицине применяются очищенные энзимы или их комплексы, а также дополнительные компоненты, необходимые для работы системы и визуализации данных для исследователя.

белок фермент

Биологическое значение и свойства ферментов

Без этих молекул живой организм не смог бы функционировать. Все процессы жизнедеятельности слажено работают благодаря энзимам. Главная функция белков-ферментов в организме – регулирование обмена веществ. Без них невозможен нормальный метаболизм. Регуляция активности молекул происходит под действием активаторов (индукторов) или ингибиторов. Контроль действует на разных уровнях синтеза белков. Он также «работает» в отношении уже готовой молекулы.

Основное свойства белков-ферментов – специфичность к определенному субстрату. И, соответственно, способность катализировать только одну или реже ряд реакций. Обычно подобные процессы обратимы. За выполнение обоих функций ответственен один фермент. Но это еще не все.

функция белков ферментов в организме

Роль белков-ферментов существенна. Без них не протекают биохимические реакции. За счет действия ферментов появляется возможность реагентам преодолеть активационный барьер без существенных затрат энергии. В организме нет возможности нагреть температуру более 100 °С или использовать агрессивные компоненты наподобие химической лаборатории. Белок-фермент соединяется с субстратом. В связанном состоянии происходит модификация с последующим освобождением последнего. Именно так действуют все катализаторы, применяемые в химическом синтезе.

Какие уровни организации молекулы белка-фермента?

Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение.

белки ферменты

Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Дополнительные свойства ферментов

Среди них выделяют следующие особенности компонентов:

  1. Стереоспецифичность – образование только одного продукта.
  2. Региоселективность – разрыв химической связи или модификация группы только в одном положении.
  3. Хемоселективность – катализ только одной реакции.

Особенности работы

Уровень специфичности ферментов варьируется. Но любой энзим всегда активен в отношении конкретного субстрата или группы соединений, аналогичных по структуре. Небелковые катализаторы не обладают таким свойством. Специфичность измеряется константой связывания (моль/л), которая может достигать 10−10 моль/л. Работа активного фермента стремительна. Одна молекула катализирует тысячи-миллионы операций в секунду. Степень ускорения биохимических реакций существенно (в 1000-100000 раз) выше, чем у обычных катализаторов.

Действие ферментов построено на нескольких механизмах. Наиболее простое взаимодействие происходит с одной молекулой субстрата с последующим образованием продукта. Большинство энзимов способны связывать 2-3 разные молекулы, вступающие в реакцию. Например, перенос группы или атома от одного соединения к другому или двойное замещение по принципу «пинг-понг». В данных реакциях обычно соединяется один субстрат, а второй связывается посредством функциональной группы с ферментом.

Изучение механизма действия фермента происходит с помощью методов:

  1. Определения промежуточных и конечных продуктов.
  2. Изучения геометрии структуры и функциональных групп, связываемых с субстратом и обеспечивающих высокую скорость реакции.
  3. Мутации генов фермента и определения изменения в его синтезе и активности.

роль белков ферментов

Активный и связывающий центр

Молекула субстрата значительно меньше по размеру, чем белок-фермент. Поэтому связывание происходит за счет небольшого числа функциональных групп биокатализатора. Они формируют активный центр, состоящий из определенного набора аминокислот. В сложных белках в структуре присутствует простетическая группа небелковой природы, которая также может входить в состав активного центра.

Следует выделить отдельную группу энзимов. У них в состав молекулы входит кофермент, постоянно связывающийся с молекулой и освобождающийся от нее. Полностью сформированный белок-фермент называется холоферментом, а при удалении кофактора – апоферментом. В качестве коферментов часто выступают витамины, металлы, производные азотистых оснований (НАД – никотинамидадениндинуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид, ФМН – флавинмононуклеотид).

свойства белков ферментов

Связывающий центр обеспечивает специфичность сродства к субстрату. За счет него формируется устойчивый субстратно-ферментный комплекс. Структура глобулы построена так, чтобы иметь на поверхности нишу (щель или впадину) определенного размера, обеспечивающего связывание субстрата. Располагается эта зона обычно недалеко от активного центра. У отдельных ферментов есть участки для соединения с кофакторами или ионами металлов.

Заключение

Белок-фермент играет важную роль в организме. Подобные вещества катализируют химические реакции, отвечают за процесс обмена веществ – метаболизм. В любой живой клетке постоянно происходит сотни биохимических процессов, включающих восстановительные реакции, расщепление и синтез соединений. Постоянно происходит окисление веществ с большим выделением энергии. Она в свою очередь тратится на формирование углеводов, белков, жиров и их комплексов. Продукты расщепления являются структурными элементами для синтеза необходимых органических соединений.

Источник