Какими свойствами обладает фермент

Тимоха Змановский

30 января 2019  · 1,1 K

Имею естественно научное образование, в юношестве прикипел к литературе, сейчас…

Основные свойства ферментов:

  • Каталитические
  • Высокая специфичность действия
  • Неустойчивость
  • Зависимость от температуры
  • Зависимость от pH

В чем отличия органической и неорганической химии?

Неорганические вещества имеют более простое устройство, нежели органические. В их состав могут входить самые разные химические элементы, в то время как в составе органических веществ присутствует в обязательном порядке углерод. Все органические вещества способны к горению, неорганические – не все.

Прочитать ещё 1 ответ

Чем биохимия отличается от физиологии?

Кибербезопасность, Компьютерные системы, Науки.

Биохимия – стык биологии химии, изучающий вещества, которые содержатся в живых организмах.

Физиология – наука изучающая функционирование организма и определяющая нормы этого функционирования. Процессы, которые не относятся к нормам, являются объектом изучения патофизиологии.

Например, если вас рассматривать с позиции биохимии, будут лишь изучаться химические реакции и свойства веществ в вас. С позиции физиологии будут изучаться процессы вашего организма.

Чем вирусы отличаются от бактерий?

Всё про здоровье и качество жизни с научной точки зрения. Дружим с врачами и…

Бактерии — это живые одноклеточные организмы. Они бывают симбионтными, условно-патогенными и патогенными.

Симбионтные бактерии — безвредные, они живут в симбиозе с клетками «хозяина». В кишечнике они помогают в процессе переваривания пищи, в выработке витаминов и защите от кишечных инфекций. На коже, в ротовой полости и во влагалище такие бактерии подавляют рост болезнетворных микробов.

Условно-патогенные бактерии в определенных условиях вызывают болезни. Например, стафилококки находятся на коже и не причиняют вреда, но если снизился иммунитет, они активизируются и вызывают воспаление волосяного фолликула — фурункул.

Патогенные бактерии при попадании в организм вызывают инфекции, например туберкулез, сифилис, бактериальную ангину. Однако заболевания вызывают лишь менее 1 % бактерий.

Бактериальные инфекции лечат антибиотиками— они разрушают клеточную стенку бактерии и нарушают метаболизм клеток, в результате бактерии погибают. Этот метод работает против кишечной палочки, стрептококков, стафилококков, сальмонелл и др.

Вирусы — неклеточные формы. Они состоят из генетического материала — ДНК или РНК — и защитной белковой оболочки. Вирусы подобны паразитам, не выживают самостоятельно, поэтому используют чужие клетки для размножения и синтеза.

Белковая оболочка вируса прикрепляется к мембране чужой клетки, чаще определенного вида. Например, вирус гриппа прикрепляется к эпителию слизистых оболочек, простого герпеса — к нервной ткани, а иммунодефицита человека — к иммунным клеткам.

Вирус проникает в клетку, высвобождает ДНК или РНК. Затем увеличивается количество копий генетического материала, образуются новые вирусные частицы и вирус выходит из клетки. Также вирусы имеют собственный набор генов и эволюционируют путем естественного отбора.

Вирусные инфекции не лечат антибактериальными препаратами, поскольку у них нет клеточных структур, на которые бы могли подействовать антибиотики. Для лечения вирусных инфекций используют вакцины и противовирусные препараты. Вакцины создают искусственный иммунитет, для этого вводят ослабленные штаммы, которые вызывают иммунный ответ организма. Противовирусные препараты действуют двумя способами — стимулируют иммунную систему на атаку вирусов или атакуют вирусы напрямую.

Примеры вирусов: вирусы гриппа, иммунодефицита человека, гепатитов А и С, штамм SARS-CoV-2, вызывающий COVID-19.

Таким образом, различия между бактерией и вирусом выглядят следующим образом.

Бактерии:

  • одноклеточные;
  • есть клеточная стенка;
  • размножается делением;
  • лечение бактериальной инфекции антибиотиками;
  • некоторые вызывают заболевания, улучшают пищеварение, способствуют иммунитету против патогенов.

Вирусы:

  • нет клеток, только гены, ДНК или РНК;
  • нет клеточной стенки — вместо нее белковая оболочка;
  • размножается внутри клетки-хозяина;
  • лечение антивирусными препаратами;
  • вызывают заболевания у людей, животных, растений и других микроорганизмов.

Прочитать ещё 3 ответа

Что такое ферменты? Чем они отличаются от не органических катализаторов?

Инженер (строитель) по поиску работы, пытаюсь в кондитерское дело.
Люблю…

Ферменты – белковые вещества, изменяющие скорость проекания биохимических процессов в организме.

Вещества, подвергающиеся действию ферментов, называются субстратом.

Ферменты классифицируются на 6 классов, каждый класс еще делится на подклассы, подкласс – на подподклассы, внутри последних идет нумерация ферментов по списку.

Т.е. фермент пепсин 3.4.23.1 относится к классу гидролаз.

  1. Оксидоредуктазы – регулируют окислительно-восстановительные реакции (альдегиддегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа).

  2. Трансферазы – регулируют перенос различных функциональных группировок атомов с одной молекулы субстрата на другую.

  3. Гидролазы – ускоряют гидролиз химических связей (амилаза, пепсин)

  4. Лиазы – распад связей без участия гидролиза, обратные реакции.

  5. Изомеразы – образование геометрических, структурных изменений в молекулах субстрата, т.е. изомерных форм.

  6. Лигазы (видел еще название Синтетазы) – отвечают за образование органических химических связей между атомами в субстрате.

Активность ферментов может ускоряться активаторами и замедляться ингибиторами.

Этот параметр является основным фактором саморегуляции обмена веществ в организме. Здесь часто действует обратная связь.

Активаторами могут быть ионы металлов, лекарства, различные соли и пр.

Ингибиторами то же самое, еще разные яды, токсины, отравляющие газы, блокирующие работу фермента частично или полностью, а также обратимо или необратимо.

Неорганические катализаторы – это в основном металлы, соли, а также значения давления и температуры.

Ферменты же – органические вещества, состоящие из “органических” элеметов: углерода, водорода, кислорода, азота, фосфора + опционально ионов металлов, других группировок атомов, модифицирующих их биологическую активность.

Источник

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Читайте также:  Какое лечебное свойство имеет крапива

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

  1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

  1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Читайте также:  Какую зависимость сопротивления проводника от его размеров и свойства

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

  1. Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

  1. Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

  1. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

  • метаболические;
  • пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Читайте также:  Какие из перечисленных гидроксидов обладают амфотерными свойствами

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

  • трипсин – отвечает за расщепление белков;
  • альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
  • эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
  • нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
  • стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
  • амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
  • липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

  • пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
  • сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
  • мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
  • лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
  • липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
  • эрепсин – воздействует на протеины;
  • изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

  • кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
  • лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

  • диастаза – переваривает растительный крахмал;
  • инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
  • глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
  • альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
  • бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
  • папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
  • целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
  • эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
  • экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
  • панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
  • панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов;
  • пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
  • фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
  • ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

Источники

  1. Коровкин Б. Ф. – Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 2016 г. – 770 c.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Автор статьи:

Извозчикова Нина Владиславовна

Специальность: инфекционист, гастроэнтеролог, пульмонолог.

Общий стаж: 35 лет.

Образование: 1975-1982, 1ММИ, сан-гиг, высшая квалификация, врач-инфекционист.

Ученая степень: врач высшей категории, кандидат медицинских наук.

Повышение квалификации:

  1. Инфекционные болезни.
  2. Паразитарные заболевания.
  3. Неотложные состояния.
  4. ВИЧ.

Источник