Какими методами можно разделить казеин и продукты его гидролиза
Потребляемые человеком белковые продукты можно разделить на полноценные белковые продукты, которые содержат все незаменимые аминокислоты, и неполноценные белковые продукты, в которых отсутствует одна или более незаменимых аминокислот. Казеин, например, основной белок молока, с этой точки зрения является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей, кожи и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена и образуется желатина)—неполноценный белок. Желатина не содержит или содержит очень мало треонина и вовсе не содержит триптофана. [c.485]
Под влиянием желудочного сока легко подвергается превращению белок молока казеиноген. Растворимый в молоке казеиноген ферментативно переходит в нерастворимый в присутствии ионов кальция казеин. Молоко при этом створаживается. Превращение казеиногена в казеин имеет существенное значение для переваривания его в желудке, особенно у детей и молодых млекопитающих животных, когда молоко является единственным продуктом их питания. Створоженное молоко задерживается в желудке и подвергается более длительному воздействию пепсина. В желудочном соке детей и молодых млекопитающих, например телят, содержится фермент химозин (реннин), катализирующий превращение казеиногена в казеин. Под влиянием химозина казеиноген в незначительной степени гидролизуется и образующийся при этом казеин в присутствии кальция дает нерастворимый в воде казеинат кальция. В жел.удочном соке взрослых животных, как это установлено И. П. Павловым, химозин отсутствует, и створаживание молока в желудке у них происходит под влиянием пепсина. На первом этапе воздействия пепсина на казеиноген из него получается казеин, который затем подвергается дальнейшему гидролитическому расщеплению. Следовательно, различие в действии химозина и пепсина на казеиноген заключается в том, что первый, т. е. химозин, вызывает незначительный по своему объему гидролиз казеиногена с образованием казенна и на этом его функция заканчивается, в то время как пепсин вызывает более глубокий гидролиз казеиногена, оканчивающийся на первом этапе образованием из него казеина. [c.335]
Кроме вариабельности в содержании непосредственно белков, что в той или иной степени отражается на содержании аминокислот, имеет большое значение видовая или сортовая вариабельность аминокислот одного и того же продукта. Кроме того, в отличие от метода определения белков метод определения аминокислот дает значительно большой вклад в общую вариабельность аминокислотного состава. Выше бьши подробно рассмотрены причины расхождений в аминокислотном анализе, в том числе проведение одного гидролиза вместо пяти, отсутствие анализа стандартных образцов продукта и внешнего стандарта и т. д. В результате в высокобелковых продуктах (мясо, рыба, птица, зерно и зернобобовые) при определении лизина, лейцина, изолейцина, треонина, валина, аргинина, глицина, пролина, серина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, фенилаланина, аланина, тирозина, общий коэффициент вариации (относительное среднеквадратичное отклонение) равен 10%, при определении метионина — 15 %, триптофана и цистина — 25% [12]. Для низкобелковых (овощи и фрукты) вариабельность значительно выше — 20, 25 и 30% соответственно [12]. Эти расчеты хорошо совпадают с прямыми экспериментальными данными по межлабораторному испытанию определения состава аминокислот ряда высокобелковых продуктов (казеин, белок яиц, соя, [c.287]
Приблизительно в 1950 г. было установлено, что мука, обработанная следами треххлористого азота (чем облегчается выпечка изделий, изготовленных из этой муки), оказывает токсическое действие (истерия и конвульсии) на собак и некоторых других животных. Этот факт вызвал большой интерес. Первое сообщение, посвященное этому вопросу, было опубликовано Меланби [43] другие исследователи [44— 46], работавшие в дальнейшем над этой темой, подтвердили результаты первой работы. Ядовитое вещество образуется при действии треххлористого азота ( агена ) на белок глютен, содержащийся в пшеничной муке. Другие белки, например зеин, казеин, яичный альбумин, гемоглобин и протеин риса, также становятся токсичными при подобной обработке кератин же и арахин ядовитых свойств при этом не приобретают. Наконец, был сделан вывод, что ядовитыми становятся лишь белки со сравнительно высоким содержанием метионина. Оказалось, что казеин и зеин, частично окисленные перекисью водорода (при этом затрагиваются остатки метионина), не становятся токсичными после воздействия на них треххлористого азота. С другой стороны, свободный метионин или продукты гидролиза зеина и казеина не дают токсического вещества при обработке агеном в случае метионина при этом образуется его сульфоксид или сульфон. [c.55]
Продукты гидролиза характеризуют белок активного ила как нуклеопротеид с большим содержанием фосфора — до 1,8% (в казеине содержится всего лишь 0,85% фосфора). [c.190]
Источник
Гидролиз казеина и открытие в гидролизате фосфорной кислоты [c.54]
| Рис. 12.2. Температурные зависимости гидролиза казеина свободным и связанным трипсином (быка) [5]. Реакционные смеси содержали 10 мкг свободного или 100 мкг связанного на носителе трипсина в 1,6 мл фосфатного буфера (pH 7,5). / — свободный трипсин 2 — трипсин, связанный с КМ-целлюлозой 3 — трипсин связанный с малеиновым сополимером. | |
Работа Ко 28. Гидролиз казеина и открытие в гидролиза [c.337]
Чтобы убедиться в том, что в состав казеина входит фосфор, необходимо провести щелочной гидролиз казеина и обнаружить в гидролизате с помощью молибденового реактива неорганический фосфат. Для этого осадок с фильтра переносят в широкую пробирку с обратным холодильником и приливают 6 мл 10%-ного раствора гидроксида натрия. [c.9]
Для определения протеолитической активлости ферментных препаратов в составе моющих средств нами разработан специальный метод, получивший название ФОЛП . Метод основан на гидролизе казеина ферментом при рН=8,битем–пературе 40° С в течение 60 мин. За единицу протеолитической активности принимается количество фермента, которое катализирует гидролиз 1 г белка (казеина) при расщеплении его на 30% в принятых условиях. Предложена формула для расчета протеолитической активности (ед/г) [c.54]
Гидролиз казеина в водном Соляная кислота. ….. 20600 [c.250]
Протеаза плесени и субтилизин. Протеаза плесени, выделенная в кристаллическом виде из фильтратов культуры А. огу-гае, оказалась во много раз активнее папаина при гидролизе казеина и гемоглобина [66]. Найдено, что этот фермент приводит к более глубокому гидролизу цепей окисленного инсулина, чем все рассмотренные выше ферменты [269]. Связи, разрываемые протеазой плесени, показаны на рис. 1 и 2. [c.211]
Гидролиз казеина ионообменными смолами [589]. [c.260]
При гидролизе казеина образуются аминокислоты, большинство из которых в настоящее время хорошо изучено. [c.452]
Применение ионообменной смолы для гидролиза казеина и белков кофе [1813]. [c.228]
Тирозин является одной из важнейших составных частей белков его присутствие в белках безусловно необходимо для питания животных и человека. Особенно много тирозина получается при гидролизе казеина (более 3,5/о) и фиброина шелка (до 10%). Как продукт превращения белков тирозин был найден в самых различных животных и растительных веществах. [c.391]
Представителем фосфопротеидов может служить казеин— белок, получаемый из молока. При щелочном гидролизе казеин распадается на фосфат и белок. [c.75]
Особенно много тирозина образуется при гидролизе казеина (3,5%) и фиброина шелка (до 10%). [c.450]
Строя графики зависимости 1н к и 1п к от ЦТ, можно определить энергии активации каталитической и некаталитической реакций. Понятно, что лишено всякого смысла строить график в координатах 1п /с — 1/Г. Если уже незначительные количества катализатора оказывают сильное влияние на скорость реакции, то можно пренебречь /со по сравнению с к – Именно такой случай реализуется при разложении перекиси водорода. Уже ничтожные количества некоторых катализаторов обеспечивают повышение мономолекулярной константы скорости в миллионы раз по сравнению с константой некаталитического разложения. В некоторых случаях, например при гидролизе казеина, спонтанную реакцию не удается наблюдать ни при каких условиях. Тогда к можно исключить из выражения для к. Однако обе константы скорости могут быть примерно одного порядка, и тогда необходим тщательный анализ зависимости константы [c.313]
Казеин растворяется в щелочах и растворах щелочных солей, причем концентрированные щелочные растворы гидролизуют казеин. Чаще всего применяют гидроксид кальция. На основе казеина получают жидкие и порошкообразные клеи жидкие чаще применяют для склеивания бумаги, а порошкообразные — для древесины. [c.30]
Об этом же говорят и опыты кормления животных искусственными смесями аминокислот. Эти опыты не только показали полную возможность замены белков в пищевом рационе животного, например собаки, надлежащей смесью аминокислот для покрытия всех потерь от изнашивания тканей, но и подтвердили способность организма животных использовать в широких размерах аминокислоты как строительный материал при синтезе белка. Так, например, удавалось в течение многих недель поддерживать собак, а в некоторых наблюдениях также и людей, в состоянии азотистого равновесия при замене белка в пище продуктами гидролиза казеина или мяса. Точно так же оказалось возможным восстанавливать потери в весе после продолжительного голодания при скармливании животным искусственных, надлежащим образом составленных смесей аминокислот. Наконец, была показана возможность сохранения беременности и рождения [c.318]
Гидролиз казеина. ……. Ионы водорода. … Трипсин. …… 20600 12000 [c.163]
Казеин содержит 0,9% фосфора. Последний легко удаляется в виде фосфат-ионов при обработке разбавленным едким натром. Фосфорная кислота содержится в ка.эеине в виде эфира с СНаОН-группой серина. В результате гидролиза казеина соляной кислотой в мягких условиях получается фосфосерин [c.452]
Гидролиз казеина. Исходное сырье (казеин) известным в литературе методом [1], подвергается гидролизу соляной кислотой (уд. в. 1,17) в соотношении 1 1,6 (то весу). Первые 10 часов казеин набухает в соляной кислоте нри комнатной температуре, а последующие 24 часа — идет гидролиз при температуре 100—105° при постоянном перемешивании. [c.383]
Гидролиз казеина. В микрохимическую пробирку помещают несколько зернышек казеина и 8 капель раствора едкого натра. Кипятят 30 сек, затем охлаждают пробирку и проводят реакции на продукты гидролиза. [c.75]
Ферменты способны соединяться с поверхностью очень широкопористого силикагеля с образованием относительно устойчивого закрепленного на поверхности ферментного катализатора [282]. Широкопористый кремнезем с порами диаметром 51 нм использовался как носитель, к поверхности которого присоединялись молекулы фермента протеазы бактерии Ba illus subtili . Вначале происходила реакция бифункциональной соли диазония с поверхностью кремнезема, а затем реакция фермента с противоположной от поверхности группой диазония. Фермент на кремнеземном носителе был способен гидролизовать казеин его время полупревращения (время, за которое концентрация фермента уменьшалась вдвое) превышало 7 мес, тогда как точно такой же фермент, просто адсорбированный на исходном кремнеземе, имел время полупревращения всего 2,5 мес. [c.1061]
Определение концентрации тирозин а. В две пробирки наливают по 5 мл 0,5 моль/л раствора гидроксида натрия, затем в одну из них наливают 2,5 мл полученного фильтрата контрольной пробы, в другую — 2,5 мл фильтрата опытной пробы, в обе пробирки добавляют 0,5 мл фенольного реактива. Смесь тщательно перемешивают, появляется синее окрашивание. Интенсивность окраски через 20 мин измеряют на ФЭКе (длина волны 630—690 нм). Находят разность между оптической плотностью опытной и контрольной проб. Затем по калибровочному графику определяют прирост тирозина в растворе в результате ферментативного гидролиза казеина. [c.53]
Помимо тирозина при гидролизе казеина образуются лейцин, глутаминовая кислота, пролин, серин и некоторые другие аминокислоты, остающиеся в маточных растворах. [c.236]
Ферментативный гидролиз устраняет влияния, разрущающие протеин и продукты его распада и дает возможность довольно близка подойти к строению протеина. В табл. 6 приведены аминокислоты, выделенные при гидролизе казеина. [c.62]
Определение кислотности должно служить мерилом степени гидролиза казеина. Степень гидролиза белковых веществ определяется двумя величинами во-первых, количеством растворившегося перво-. начального вещества и, во-вторых, глубиной распада, так как гидролитический распад белковых веществ имеет несколько степеней он идет от белкового вещества через образование растворимых в воде альбумоз и пеатонов, полиаептидов и пептидов к аминокислотам и заканчивается выделением аммиака последний может содержаться в вытяжке из казеина в таком количестве, что жидкость приобретает. щелочную реакцию. [c.106]
Процесс дубления казеиновых пластин в формалине довольно длительный и коль скоро он диффузионный, то время дубления зависит от толщины пластины и длится от суток до месяцев. В это время казеин в той части, куда формалин еще не проник, под действием ферментов сам начинает изменяться. Так, происходит обесцвечивание некоторых красителей от действия окиси редуказ. Происходит гидролиз казеина, и в середине толстых предметов из него, например палок в 25—30 мм в диаметре, образуются пустоты. Таким образом формалин на своем пути при диффузии в казеиновую пластическую массу будет встречать все больше и больше растворимых в воде продуктов распада его, даже сам формалин должен окисляться, как это имеет место при реакции Шардингера. В некоторых пластинах галалита этот встречный процесс распада казеина ведет к накоплению в середине продуктов реакции с формалином, растворимых в воде, но неспособных диффундировать. При переработке такого галалита на изделия он от нагревания в воде расслаивается по средней линии своей толщины и поверхность разделенных слоев бывает как бы остекленная, такая же, как у казеина плохо промытого, с большою примесью растворимых белковых коллоидов. [c.176]
Белковый гидролизат ЦОЛИПК — продукт кислотного гидролиза казеина. Хорошо растворяется в воде. Содержит все незаменимые аминокислоты И является полноценным источником белка. Полезно совмещать с глюкозой и аскорбиновой кислотой. [c.82]
При гидролизе казеина трипсином получается дипентид, состоящий из этого эфира и глутаминовой кислоты (фосфосерилглутамиповая кислота). Остатки фосфорной кислоты придают казеину кислый характер (изоэлектрическая точка лежит при pH 4,6—4,7). [c.452]
Фенилаланин. Химическое строение этой аминокислоты дает основание считать ее достаточно стойкой. Тем более несколько неожиданными оказались наблюдения Блока, Джервиса, Боллинг и Уэбба [105]. Авторы нашли, что при гидролизе казеина, яичного альбумина, лактальбумина, желатины и белков сыворотки крови 5 н. NaOH обнаруживается больше фенилаланина, чем при гидролизе этих белков 8 н. H2SO4, 20% НС1, НС1 — [c.109]
Примечание. Этот метод, которым пользовались авторы, открывшие триптофан, имеет не только исторический интерес. Поль, зуясь И.М, авторы выделили из казеина 1,5% триптофана. Это количество совпадает с теми, которые получены в ряде колори-метрически.х определений или выше. Только один исследователь (Дэкин [183]) получил более высокие результаты, выделив из казеина 1,7% триптофана. В обоих случаях пользовались техническим трипсином. Гопкинс и Коле [307] употребляли на 1 кг казеина 400 мл панкреатического сока. Дэкин [183] не указывает количества взятого экстракта панкреаса. Есть основания полагать, что в течение столь длительного переваривания (7—14 дней) в значительной степени гидролизуются белки панкреаса. Выделявшийся при этом триптофан считали за триптофан казеина. Наличие в панкреасе 1,4% триптофана, может быть, является причиной того, что из казеина выделяют больше триптофана, чем определяют наиболее точными колориметрическими методами. Для разрешения этого противоречия Шо и Мак-Фарлен [577] гидролизовали казеин трипсином. Но после гидролиза им удалось выделить менее 1% триптофана. Эта величина лишь немногим ниже устаксвленной колориметрически. [c.115]
Пролин является постоянным продуктом гидролиза казеина (Э. Фишер, 1901 г.) и некоторых других природных белковых веществ. При гидролизе белков он получается частично в оптически деятельной /-форме. Синтетически пролин впервые был получен действием аммиака на а,5-дибромвалериановую кислоту (Вильштеттер). В настоящее время он синтезирован и другими способами, причем вы- [c.537]
Дана xe Ia технологического процесса получения -аминокислот из казеина. Приведены условия гидролиза казеина НС и выделении из солянокт)слого гидролизата хлоргидрата гл таминовой к-ты. Опи- [c.426]
Разложение Н2О3. . -….. Инверсия сахарозы. ….. Гидролиз казеина. …… Этиловый эфирмасляной кислоты Без катализатора Коллоидная платина Каталаза печени Ионы водорода Дрожжевая инвертаза Соляная кислота Трипсин Ионы водорода Панкреатическая липаза 18000 11700 5500 26 000 11500 20600 12 000 13 200 4200 [c.74]
Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]
Химико-технический контроль гидролизных производств Издание 2 (1976) — [
c.309
]
Источник