Какие свойства характерны для трнк

Какие свойства характерны для трнк thumbnail

тмРНК сочетает в себе свойства тРНК и мРНК

Тра́нспортно-ма́тричная РНК (тмРНК, англ. Transfer-messenger RNA), также известна как 10Sa-РНК и SsrA-РНК[1], — небольшая РНК длиной от 260 до 430 нуклеотидов, которая участвует в высвобождении рибосом, «застрявших» во время трансляции проблемных участков мРНК, а также разрушении получившихся в ходе неполной трансляции дефектных пептидов. Механизм высвобождения рибосомы с дефектной мРНК при участии тмРНК получил название транс-трансляции. Первая тмРНК была обнаружена в 1994 году[2] у кишечной палочки Escherichia coli, и с тех пор тмРНК были описаны у разных групп бактерий[3]. Гены тмРНК обнаруживаются в геномах практически всех бактерий и многих органелл[4].

Структура и синтез[править | править код]

Как следует из названия, тмРНК сочетает в себе свойства и тРНК, и мРНК, и в состав молекул тмРНК входят домены, структурно и функционально близкие к тРНК и мРНК. Тем не менее, тмРНК крупнее тРНК почти в пять раз. Высококонсервативные концевые участки молекулы образуют структуру, похожую на акцепторный стебель тРНК. Рядом с этими участками находятся последовательности, похожие на T- и D-петли тРНК и имеющие соответствующие модификации нуклеотидов. В совокупности эти участки образуют структуру, похожую на L-форму тРНК, однако, лишённую антикодона[5].

мРНК-подобный домен представлен центральной частью молекулы тмРНК, в которой располагается открытая рамка считывания, кодирующая пептид из 10—27 аминокислот и заканчивающаяся стоп-кодоном. Старт-кодона она не имеет, поэтому её обычная трансляция невозможна. Допускается укорочение или удлинение открытой рамки считывания на один кодон без нарушения функционирования транс-трансляции[1]. С 5′-конца к мРНК-подобному домену прилегает последовательность, формирующая псевдоузел, а с 3′-конца — ещё три псевдоузла. Псевдоузлы играют важную роль во взаимодействии молекулы с рибосомой и факторами трансляции[6]. Псевдоузлы, как правило, консервативны, но иногда они подвергаются изменениям, например, у цианобактерий последний псевдоузел заменён двумя тандемно расположенными меньшими псевдоузлами. В ходе транс-трансляции спаривание оснований в области трёх последних псевдоузлов разрушается[7][8].

В некоторых случаях в тмРНК наблюдается круговые пермутации (то есть фрагмент гена тмРНК, кодирующего одну из двух функциональных частей тмРНК, повернут в обратную сторону, из-за чего тмРНК складывается из двух отдельных фрагментов). Они характерны для всех α-протеобактерий и примитивных митохондрий протистов группы Jakobida[en], двух групп цианобактерий (род Gloeobacter[en] и клады, содержащей род Prochlorococcus[en] и многие виды рода Synechococcus[en]), а также для некоторых β-протеобактерий[en], например, Cupriavidus[en]. Такие тмРНК состоят из двух частей: акцепторной и кодирующей, кроме того, они никогда не содержат более двух псевдоузлов[9][10].

Типичная клетка E. coli содержит около 500 копий тмРНК. Как и многие другие РНК, тмРНК после транскрипции подвергается процессингу, который заключается в удалении нескольких нуклеотидов с обоих концов под действием нескольких РНКаз, в том числе РНКазы P[en], которая также функционирует в созревании тРНК, а также экзонуклеаз РНКазы T и РНКазы PH[en][11][12]. Процессированная тмРНК связывается с белком SmpB, и образовавшийся комплекс распознаётся аланил-тРНК-синтетазой[en], которая присоединяет к 3′-концу тмРНК один остаток аланина[13]. В отличие от многих других аминоацил-тРНК-синтетаз, аланиновая аминоацил-тРНК-синтетаза не распознаёт антикодон аминоацилируемой тРНК, благодаря чему она может работать и с тмРНК, лишённой антикодона[14]. Третья пара оснований акцепторного стебля — не уотсон-криковская, G-U, и именно она распознаётся аланин-тРНК-синтетазой[5].

Иногда тмРНК кодируются мобильными генетическими элементами, например, они имеются у 10 % микобактериофагов[en][15]. Многие мобильные элементы разрушают гены тмРНК. К их числу относятся самосплайсирующиеся интроны I типа[en], палиндромные[en] элементы риккетсий, а также кодирующие интегразу геномные островки[en][16][17][18][19].

В 2015 году была запущена база данных tmRNA Website, содержащая последовательности тмРНК, их выравнивания и аннотации, а также последовательности белка SmpB, тесно связанного с тмРНК[4].

Функционирование[править | править код]

Стадии транс-трансляции от A до F. Рибосома с сайтами связывания тРНК (E, P и A) застряла возле 3′-конца разорванной мРНК. тмРНК связывается с А-сайтом, позволяя рибосоме сменить матрицу для трансляции с поврежденной мРНК на тмРНК (первый считываемый в тмРНК кодон — GCA, показан синим). После этого трансляция продолжается. При достижении стоп-кодона в тмРНК (красный UAA) гибридный белок с меткой для протеолиза (зелёные шарики) освобождается

SmpB — важнейший белок, связывающийся с тмРНК. Он столь же сильно консервативен среди бактерий, как и тмРНК. SmpB связывается с тРНК-подобным доменом тмРНК и препятствует разрушению тмРНК, пока она находится вне рибосомы, а также усиливает аминоацилирование тмРНК. С тРНК-подобным доменом взаимодействует глобулярный домен белка, благодаря чему компенсируется отсутствие у тмРНК нижней половины L-формы тРНК. Таким образом, тРНК-подобный домен имитирует тРНК в комплексе с SmpB. В рибосоме E. coli имеется по меньшей мере два сайта связывания SmpB, один в A-сайте, другой — в её P-сайте, благодаря чему комплекс тмРНК и SmpB, имитирующий тРНК, сохраняется и в рибосоме. Кроме SmpB, с тмРНК могут связываться рибосомный белок S1 и фактор элонгации трансляции[en] EF-Tu[en]. S1 не является необходимым для первых событий транс-трансляции (до формирования новой пептидной связи), однако может быть важен для последующих этапов. EF-Tu в комплексе с ГТФ связывается с тмРНК, несущей остаток аланина, и доставляет её в А-сайт рибосомы, как при обычной трансляции[5].

Остановка рибосом на мРНК может происходить при отсутствии в ней стоп-кодона, при наличии в ней группы кодонов, для которых в клетке нет аминоацилированных тРНК, а также в тех случаях, когда мРНК образует стабильную трёхмерную структуру, мешающую продвижению рибосомы. Впрочем, отмечается, что некоторые мРНК подвергаются транс-трансляции существенно чаще, чем другие, причём у разных видов бактерий активной транс-трансляции подвергаются разные мРНК. После доставки комплекса тмРНК с SmpB происходит гидролиз ГТФ до ГДФ, вызывающий конформационные перестройки, благодаря которым EF-Tu в комплексе с ГДФ покидают рибосому, а несущий аланин тРНК-подобный домен, связанный с SmpB, оказывается в А-сайте. В ходе этого процесса С-концевой хвост SmpB взаимодействует с каналом для мРНК, расположенным за А-сайтом. Если в канале есть мРНК, взаимодействие не произойдёт. После этого пептид, синтезированный до остановки рибосомы, переносится на аланиновый остаток тмРНК. Образовавшийся комплекс из пептида, тРНК-подобного домена и SmpB перемещается из А-сайта в Р-сайт рибосомы, причём для перемещения связь С-концевого хвоста SmpB с каналом для мРНК должна разорваться. Далее происходит конформационная перестройка С-концевого хвоста SmpB, благодаря которой может начаться трансляция тмРНК[5]. Иными словами, вместо проблемной мРНК рибосома начинает транслировать открытую рамку считывания в тмРНК. При первой транслокации рибосомы мРНК при содействии фактора EF-G покидает рибосому, и её разрушают специфические РНКазы. Синтез белка, при котором последовательно используются две кодирующие РНК, называется транс-трансляцией. Когда рибосома завершает трансляцию тмРНК, образуется химерный пептид, C-конец которого считан с тмРНК. Он играет роль метки, распознаваемой бактериальными системами протеолиза, которые разрушают дефектный пептид[20].

Читайте также:  Какие свойства аммиака лежат в основе применения в медицине

Мутации тмРНК, делающие невозможным аминоацилирование, блокируют и способность тмРНК к кодированию пептида-метки, поэтому функционирование в роли тРНК преобладает над кодирующей способностью[5].

Для поступления в А-сайт рибосомы обычной тРНК необходимо взаимодействие с мРНК её антикодона. Однако у тмРНК антикодона нет, и, по-видимому, нижнюю часть тРНК, содержащую антикодон, имитирует SmpB. Для распознавания рибосомы, которую необходимо высвободить с транскрипта, необходим гидролиз ГТФ. Только после него SmpB принимает такую конформацию, которая позволяет ему оценить заполненность канала для мРНК[5].

Таким образом, транс-трансляция необходима для предотвращения накопления в клетке усечённых пептидов, а также дефектных мРНК. Так, РНКаза R связывается с SmpB в комплексе с тмРНК. Она активируется в условиях стресса, а у Caulobacter crescentus[en] её активность зависит от стадии клеточного цикла[5].

Распространение[править | править код]

Анализ многочисленных бактериальных геномных последовательностей показал, что тмРНК и транс-трансляция есть в каждой бактериальной клетке. Область тмРНК, соответствующая тРНК, имеет консервативную последовательность, в отличие от остальной части молекулы. Последовательность пептида-метки и его длина не очень консервативны, однако четыре последних его аминокислотных остатка очень консервативны и образуют последовательность ALAA. Именно она является мишенью периплазматической протеазы и цитоплазматических АТФ-зависимых протеаз, которые разрушают дефектные полипептиды[5]. Любопытно, что комплекс из тмРНК Mycobacterium tuberculosis и SmpB E. coli нефункционален, а комплекс из тмРНК E. coli и SmpB M. tuberculosis успешно работает[21].

В ядерном геноме эукариот не обнаруживается никаких бифункциональных РНК наподобие тмРНК. Вероятно, контроль качества трансляции им не нужен столь же остро, как бактериям, благодаря различным механизмам контроля качества мРНК. У дрожжей, впрочем, был описан механизм, похожий на транс-трансляцию, осуществляющийся белками. У Saccharomyces cerevisiae белки, транслированные с дефектной мРНК, убиквитинируются и направляются на разрушение в протеасоме. Нельзя исключать возможности наличия у эукариот бифункциональных белков, по функциям аналогичным тмРНК[1].

Впервые митохондриальная тмРНК была обнаружена у протиста Reclinomonas americana[en] из группы Jakobida[9]. Впоследствии они были выявлены у подавляющего большинства представителей Jakobida[22][23]. Гены тмРНК были также идентифицированы в митохондриальных геномах оомицетов[24]. Митохондриальные тмРНК характеризуются круговыми пермутациями и состоят из двух частей, и только у Jakoba libera была обнаружена инверсия, восстановившая нормальную структуру гена тмРНК, благодаря чему с него синтезируется обычная одночастная тмРНК[23].

Физиологическое значение[править | править код]

Стоит отметить, что, помимо транс-трансляции, у бактерий существуют и другие способы высвободить рибосому с проблемной мРНК. Тем не менее, для некоторых бактерий, таких как Mycoplasma genitalium, Neisseria gonorrhoeae, Haemophilus influenzae, Helicobacter pylori, Shigella flexneri[en] и Mycobacterium tuberculosis, транс-трансляция жизненно необходима. У тех бактерий, которые могут выжить без тмРНК, отсутствие транс-трансляции снижает устойчивость клеток к стрессу: высокой или низкой температуре, нехватке питательных веществ, обработке этанолом или кальцием, воздействию кислот и различных препаратов. Более того, в условиях стресса интенсивность транс-трансляции повышается, что, вероятно, связано с увеличением количества дефектных мРНК в этих условиях. При нехватке аминокислот происходит активация эндонуклеазы RelE, которая разрезает транскрипты с образованием мРНК без стоп-кодонов, которые разрушаются при участии тмРНК. транс-Трансляция также связана с регуляцией экспрессии генов, участвующих в ответе на стресс. Кроме того, при разрушении тРНК колицинами E5 и D E. coli входит в состояние бактериостазиса при участии тмРНК и SmpB[25]. Нарушение транс-трансляции снижает патогенность некоторых бактерий, поэтому разрабатываются антибиотики, нарушающие этот процесс[5].

транс-Трансляция задействована и в клеточных процессах, не связанных со стрессом. Например, у Caulobacter crescentus клеточный цикл и инициация репликации ДНК находятся под контролем транс-трансляции. Экспрессия тмРНК и SmpB у этой бактерии повышается в поздней G1-фазе, однако при начале репликации ДНК быстро разрушаются. В ходе G1-фазы тмРНК стабильна, но в начале S-фазы её разрушает РНКаза R[1]. У E. coli в отсутствие транс-трансляции происходит задержка инициации репликации ДНК и снижается скорость роста[26]. У Bacillus subtilis транс-трансляция задействована в спорообразовании[5].

Эволюция[править | править код]

Многочисленные сходства структуры, например, консервативные шпильки и петли, свидетельствуют от том, что происхождение тмРНК тесно связано с тРНК. тмРНК демонстрирует многочисленные структурные сходства к интронам тРНК, которые у бактерий относятся к самосплайсирующимся интронам I типа. Однако остаётся неясным, произошла ли тмРНК от тРНК с интроном I группы или наоборот. Любопытно, что аланин (единственная аминокислота, которой аминоацилируется тмРНК), относится к числу аминокислот, кодоны для которых появились в самом древнем варианте предкового генетического кода; возможно, это свидетельствует в пользу древности происхождения тмРНК. Ряд учёных рассматривают тмРНК как промежуточное звено между миром РНК и современной жизнью, основанной на синтезе белка с помощью рибосом. Предполагается, что самая первая форма тмРНК появилась путём слияния двух шпилечных коротких РНК; такие тмРНК содержали акцепторный стебель с большим интроном, а также открытую рамку считывания. Вероятно, древние тмРНК имели несколько акцепторных стеблей, несущих, помимо аланина, и другие аминокислоты. Впоследствии такие прото-тмРНК дали начало современным тРНК и мРНК, а также тмРНК современного типа[14].

Читайте также:  Каким свойством обладают объекты колокол речь костер

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 4 Keiler K. C., Ramadoss N. S. Bifunctional transfer-messenger RNA. (англ.) // Biochimie. — 2011. — November (vol. 93, no. 11). — P. 1993—1997. — doi:10.1016/j.biochi.2011.05.029. — PMID 21664408. [исправить]
  2. Muto A., Ushida C., Himeno H. A bacterial RNA that functions as both a tRNA and an mRNA. (англ.) // Trends In Biochemical Sciences. — 1998. — January (vol. 23, no. 1). — P. 25—29. — PMID 9478132. [исправить]
  3. ↑ Миронова, Падкина, Самбук, 2017, с. 235.
  4. 1 2 Hudson C. M., Williams K. P. The tmRNA website. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2015. — January (vol. 43). — P. D138—140. — doi:10.1093/nar/gku1109. — PMID 25378311. [исправить]
  5. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Himeno H., Nameki N., Kurita D., Muto A., Abo T. Ribosome rescue systems in bacteria. (англ.) // Biochimie. — 2015. — July (vol. 114). — P. 102—112. — doi:10.1016/j.biochi.2014.11.014. — PMID 25446863. [исправить]
  6. ↑ Миронова, Падкина, Самбук, 2017, с. 235—236.
  7. Wower I. K., Zwieb C., Wower J. Transfer-messenger RNA unfolds as it transits the ribosome. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2005. — May (vol. 11, no. 5). — P. 668—673. — doi:10.1261/rna.7269305. — PMID 15811920. [исправить]
  8. Zwieb C., Wower I., Wower J. Comparative sequence analysis of tmRNA. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 1999. — 15 May (vol. 27, no. 10). — P. 2063—2071. — PMID 10219077. [исправить]
  9. 1 2 Keiler K. C., Shapiro L., Williams K. P. tmRNAs that encode proteolysis-inducing tags are found in all known bacterial genomes: A two-piece tmRNA functions in Caulobacter. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2000. — 5 July (vol. 97, no. 14). — P. 7778—7783. — PMID 10884408. [исправить]
  10. Sharkady S. M., Williams K. P. A third lineage with two-piece tmRNA. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2004. — Vol. 32, no. 15. — P. 4531—4538. — doi:10.1093/nar/gkh795. — PMID 15326226. [исправить]
  11. Srivastava R. A., Srivastava N., Apirion D. Characterization of the RNA processing enzyme RNase III from wild type and overexpressing Escherichia coli cells in processing natural RNA substrates. (англ.) // The International Journal Of Biochemistry. — 1992. — May (vol. 24, no. 5). — P. 737—749. — PMID 1375563. [исправить]
  12. Li Z., Pandit S., Deutscher M. P. 3′ exoribonucleolytic trimming is a common feature of the maturation of small, stable RNAs in Escherichia coli. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 1998. — 17 March (vol. 95, no. 6). — P. 2856—2861. — PMID 9501180. [исправить]
  13. ↑ Миронова, Падкина, Самбук, 2017, с. 236.
  14. 1 2 Macé K., Gillet R. Origins of tmRNA: the missing link in the birth of protein synthesis? (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2016. — 30 September (vol. 44, no. 17). — P. 8041—8051. — doi:10.1093/nar/gkw693. — PMID 27484476. [исправить]
  15. Hatfull G. F., Pedulla M. L., Jacobs-Sera D., Cichon P. M., Foley A., Ford M. E., Gonda R. M., Houtz J. M., Hryckowian A. J., Kelchner V. A., Namburi S., Pajcini K. V., Popovich M. G., Schleicher D. T., Simanek B. Z., Smith A. L., Zdanowicz G. M., Kumar V., Peebles C. L., Jacobs Jr. W. R., Lawrence J. G., Hendrix R. W. Exploring the mycobacteriophage metaproteome: phage genomics as an educational platform. (англ.) // PLoS Genetics. — 2006. — June (vol. 2, no. 6). — P. e92—92. — doi:10.1371/journal.pgen.0020092. — PMID 16789831. [исправить]
  16. Kirby J. E., Trempy J. E., Gottesman S. Excision of a P4-like cryptic prophage leads to Alp protease expression in Escherichia coli. (англ.) // Journal Of Bacteriology. — 1994. — April (vol. 176, no. 7). — P. 2068—2081. — PMID 7511583. [исправить]
  17. Williams K. P. The tmRNA Website: invasion by an intron. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2002. — 1 January (vol. 30, no. 1). — P. 179—182. — PMID 11752287. [исправить]
  18. Dwyer D. S. Selfish DNA and the origin of genes. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2001. — 12 January (vol. 291, no. 5502). — P. 252—253. — PMID 11253208. [исправить]
  19. Williams K. P. Traffic at the tmRNA gene. (англ.) // Journal Of Bacteriology. — 2003. — February (vol. 185, no. 3). — P. 1059—1070. — PMID 12533482. [исправить]
  20. ↑ Миронова, Падкина, Самбук, 2017, с. 236—237.
  21. Wower I. K., Zwieb C., Wower J. Requirements for resuming translation in chimeric transfer-messenger RNAs of Escherichia coli and Mycobacterium tuberculosis. (англ.) // BMC Molecular Biology. — 2014. — 15 September (vol. 15). — P. 19—19. — doi:10.1186/1471-2199-15-19. — PMID 25220282. [исправить]
  22. Burger G., Gray M. W., Forget L., Lang B. F. Strikingly bacteria-like and gene-rich mitochondrial genomes throughout jakobid protists. (англ.) // Genome Biology And Evolution. — 2013. — Vol. 5, no. 2. — P. 418—438. — doi:10.1093/gbe/evt008. — PMID 23335123. [исправить]
  23. 1 2 Jacob Y., Seif E., Paquet P. O., Lang B. F. Loss of the mRNA-like region in mitochondrial tmRNAs of jakobids. (англ.) // RNA (New York, N.Y.). — 2004. — April (vol. 10, no. 4). — P. 605—614. — PMID 15037770. [исправить]
  24. Hafez M., Burger G., Steinberg S. V., Lang B. F. A second eukaryotic group with mitochondrion-encoded tmRNA: in silico identification and experimental confirmation. (англ.) // RNA Biology. — 2013. — July (vol. 10, no. 7). — P. 1117—1124. — doi:10.4161/rna.25376. — PMID 23823571. [исправить]
  25. Sakai F., Sugita R., Chang J. W., Ogawa T., Tsumadori N., Takahashi K., Hidaka M., Masaki H. Transfer-messenger RNA and SmpB mediate bacteriostasis in Escherichia coli cells against tRNA cleavage. (англ.) // Microbiology (Reading, England). — 2015. — October (vol. 161, no. 10). — P. 2019—2028. — doi:10.1099/mic.0.000144. — PMID 26199088. [исправить]
  26. Wurihan W., Wunier W., Li H., Fan L. F., Morigen M. Trans-translation ensures timely initiation of DNA replication and DnaA synthesis in Escherichia coli. (англ.) // Genetics And Molecular Research : GMR. — 2016. — 29 August (vol. 15, no. 3). — doi:10.4238/gmr.15038407. — PMID 27706629. [исправить]
Читайте также:  Какими морковь и свекла обладают лучшими кулинарными свойствами

Литература[править | править код]

  • Миронова Л. Н., Падкина М. В., Самбук Е. В. РНК: синтез и функции. — СПб.: Эко-вектор, 2017. — 287 с. — ISBN 978-5-906648-29-7.

Источник

Вторым этапом реализации генетической информации является синтез белковой молекулы на основе матричной РНК (трансляция). Однако в отличие от транскрипции нуклеотидная последовательность не может быть переведена в аминокислотную напрямую, так как эти соединения имеют разную химическую природу. Поэтому для осуществления трансляции требуется посредник в виде транспортной РНК (тРНК), функция которого состоит в переводе генетического кода на “язык” аминокислот.

Общая характеристика транспортной РНК

Транспортные РНК или тРНК – это небольшие молекулы, которые доставляют аминокислоты к месту синтеза белка (в рибосомы). Количество этого вида рибонуклеиновой кислоты в клетке составляет примерно 10 % от общего пула РНК.

трансляция с участием тРНК

Как и другие разновидности рибонуклеиновых кислот, тРНК состоит из цепочки рибонуклеозидтрифосфатов. Длина нуклеотидной последовательности насчитывает 70-90 звеньев, и около 10 % состава молекулы приходится на минорные компоненты.

Из-за того, что каждой аминокислоте соответствует свой переносчик в виде тРНК, клетка синтезирует большое количество разновидностей этой молекулы. В зависимости от вида живого организма этот показатель варьирует от 80 до 100.

Функции тРНК

Транспортная РНК является поставщиком субстрата для белкового синтеза, который происходит в рибосомах. За счет уникальной способности связываться и с аминокислотами, и с матричной последовательностью тРНК выполняет функцию смыслового адаптера при переводе генетической информации из формы РНК в форму белка. Взаимодействие такого посредника с кодирующей матрицей, как в транскрипции, основано на принципе комплементарности азотистых оснований.

Главная функция тРНК заключается в акцептировании аминокислотных звеньев и их транспортировке в аппарат белкового синтеза. За этим техническим процессом стоит огромный биологический смысл – реализация генетического кода. Осуществление этого процесса основано на следующих особенностях:

  • все аминокислоты кодируются триплетами нуклеотидов;
  • для каждого триплета (или кодона) существует антикодон, входящий в состав тРНК;
  • каждая тРНК может связаться только с определенной аминокислотой.

адапторная фунция тРНК

Таким образом, аминокислотная последовательность белка определяется тем, какие тРНК и в каком порядке будут комплементарно взаимодействовать с матричной РНК в процессе трансляции. Это возможно благодаря наличию в транспортной РНК функциональных центров, один из которых отвечает за избирательное присоединение аминокислоты, а другой – за связывание с кодоном. Поэтому функции и структура тРНК тесно взаимосвязаны.

Строение транспортной РНК

Уникальность тРНК заключается в том, что ее молекулярная структура не линейна. Она включает в себя спиральные двуцепочечные участки, которые называют стеблями, и 3 одноцепочечные петли. По форме такая конформация напоминает клеверный лист.

В структуре тРНК различают следующие стебли:

  • акцепторный;
  • антикодоновый;
  • дигидроуридиловый;
  • псевдоуридиловый;
  • добавочный.

Двойные спирали стеблей содержат от 5 до 7 Уотсон-Криксоновских пар. На конце акцепторного стебля расположена небольшая цепочка неспаренных нуклеотидов, 3-гидроксил которой является местом прикрепления соответствующей молекулы аминокислоты.

молекулярная структура тРНК

Структурной областью для соединения с мРНК служит одна из петель тРНК. Она содержит антикодон, комплементарный смысловому триплету в матричной РНК. Именно антикодон и акцептирующий конец обеспечивают адапторную функцию тРНК.

Третичная структура молекулы

“Клеверный лист” является вторичной структурой тРНК, однако за счет фолдинга молекула приобретает L-образную конформацию, которая скрепляется дополнительными водородными связями.

L-форма представляет собой третичную структуру тРНК и состоит из двух практически перпендикулярных А-РНК спиралей, имеющих длину 7 нм и толщину 2 нм. Такая форма молекулы имеет всего 2 конца, на одном из которых расположен антикодон, а на другом – акцепторный центр.

вторичная и третичная структуры тРНК

Особенности связывания тРНК с аминокислотой

Активацию аминокислот (их присоединение к транспортной РНК) осуществляет аминоацил-тРНК-синтетаза. Этот фермент одновременно выполняет 2 важных функции:

  • катализирует образования ковалентной связи между 3`-гидроксильной группой акцепторного стебля и аминокислотой;
  • обеспечивает принцип избирательного соответствия.

Для каждой из 20 аминокислот есть своя аминоацил-тРНК-синтетаза. Она может взаимодействовать только с соответствующим видом транспортной молекулы. Это означает, что антикодон последней должен быть комплементарен триплету, кодирующему именно эту аминокислоту. Например, синтетаза лейцина будет соединяться только с предназначеным для лейцина тРНК.

В молекуле аминоацил-тРНК-синтетазы есть три нуклеотид-связывающих кармана, конформация и заряд которых комплементарны нуклеотидам соответствующего антикодона в тРНК. Таким образом, фермент определяет нужную транспортную молекулу. Гораздо реже фрагментом опознавания служит нуклеотидная последовательность акцепторного стебля.

Источник