Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты способны гидролизоваться по трем механизмам: в кислой и щелочной среде, а также в присутствии ферментов. В первом случае гидролиз протекает частично и избирательно. Так, например, при гидролизе ДНК происходит разрыв связей между пуриновыми основаниями и моносахаридом дезоксирибозой и образуется ДНК, в составе которой нет пуриновых оснований.
В щелочной среде нуклеиновые кислоты гидролизуются полностью, но в несколько этапов: нуклеотиды → нуклеозиды → азотистые основания, моносахарид и ортофосфорная кислота.
Ферментативный гидролиз протекает под действием специальных энзимов – нуклеаз. Происходит разрыв конкретных химических связей.
Как известно, большая часть нуклеиновых кислот в клетке связана с белком в форме нуклеопротеинов. Поступающие с пищей нуклеопротеины разрушается панкреатическими ферментами, а нуклеопротеины ткани – лизосомальными ферментами. Вначале происходит диссоциация компонентов нуклеопротеинов на белки и нуклеиновые кислоты. Этому способствует кислая среда желудка. Белки затем включаются в обмен вместе с другими белками пищи, а нуклеиновые кислоты гидролизуются нуклеазами сока железы (РНКазами и ДНКазами), с образованием смеси полинуклеотидов. Далее в процесс включаются полинуклеотидазы и фосфодиэстеразы (эндонуклеазы) кишечника Они довершают гидролиз нуклеиновых кислот до мононуклеотидов. В кишечнике, как правило, образуются 3′-фосфат нуклеотиды, а под влиянием лизосомальных полинуклеотидаз образуются биологически важные 5′- фосфат нуклеотиды. Нуклеотиды гидролизуются нуклеотидазами, с образованием нуклеозидов и Фн. Нуклеозиды, которые обычно рассматриваются как конечный продукт переваривания нуклеиновых кислот в кишечнике, всасываются.
В клетках некоторых тканей, в том числе и клетках кишечника, нуклеозиды подвергаются фосфоролизу нуклеозид фосфорилазами, с образованием оснований и рибозы 1-Ф (или дезоксирибозы 1-P). Рибоза 1-Ф и рибоза 5-Ф в цитозоле находятся в равновесии и могут быть вновь использованы для синтеза нуклеотидов или вступают в неокислительную часть пенозофосфатного пути. Пуриновые и пиримидиновые основания также или распадаются далее до конечных продуктов или используются повторно для синтеза нуклеотидов. В клетке существует интенсивно обмениваемый пул рибонуклеотидов и РНК. Молекулы ДНК и пул дезоксирибонуклеотидов обменивается значительно медленнее. Тканевые пурины и пиримидины, которые не попадают в пути повторного использования, обычно распадаются и продукты их распада выделяются. Используется лишь очень небольшое количество пищевых пуринов, а основная масса поступивших с пищей пуринов распадается. Катаболизм пуринов и пиримидинов не сопровождается значительным высвобождением энергии в сравнении с обменом аминокислот, однако некоторые продукты распада выполняют определенные физиологические функции, например, конечный продукт катаболизма пуринов у человека мочевая кислота, может служить антиоксидантом, продукт катаболизма пиримидина, β– аланин используется в синтезе активных пептидов мозга и мышц. Парэнтеральное введение нуклеотидов и нуклеозидов нашло применение в исследовательской практике. Меченый 3Н –тимидин включается в синтезируемую ДНК без изменений и используется для введения метки в ДНК различных биологических объектов.
Реакции распада мочевой кислоты млекопитающих имеется фермент уратоксидаза которая превращает мочевую кислоту в более растворимый аллантоин. У человека нет такого фермента, и мочевая кислота, кото- рая образуется преимущественно в печени, выделяется почками как конечный продукт обмена пуриновых нуклеотидов. Превращение мочевой кислоты в аллантоин может протекать неферментативно. Эта реакция рассматривается как один из механизмов антиоксидантной защиты клетки у организмов, утративших способность синтезировать аскорбиновую кислоту, а мочевая кислота как важный антиоксидант, заменивший аскорбиновую кислоту. У некоторых животных аллантоин может распадаться далее до мочевины или аммиака. От нуклеотидов к основаниям. Гуаниновые нуклеотиды гидролизуются с образованием гуанозина, который подвергается фосфоролизу до гуанина и рибоза 1-Ф. Гуанин дезаминируется гуанин дезаминазой с образованием ксантина. Аденозин также можно получить по такому пути, однако внутриклеточные нуклеотидазы у человека не очень активны по отношению к AMФ. АМФ чаще дезаминируется ферментом аденилат (AMФ) дезаминазой с образованием ИМФ. Последний далее гидролизуется нуклеотидазой с образованием инозина и после фосфоролиза превращается в гипоксантин. Некоторое количество аденозина образуется из S -аденозилметионина в процессах переметилирования. Аденозин дезаминируется до инозина аденозин дезаминазой. Недостаточность аденозин дезаминазы или пуриновой нуклеозид фосфорилазы ведет к двум различным болезням иммунодефицита механизмами, которые до конца не раскрыты.
При недостаточности аденозин дезаминазы, страдают T и B-лимфоциты, а при недостаточности фосфорилазы нарушается функция T клеток, а B клетки остаются нормальными. В сентябре 1990 г была успешно применена генинженерная технология для лечения 4-летней девочки с недостаточностью аденозин дезаминазы. Катаболизм метилированных (минорных) пуринов зависит от расположения метильной группы. Если метильная группа связана с группой -NH2, она удаляется вместе с -NH2, и оставшаяся часть обменивается в дальнейшем обычным способом. Если метил связан с атомом азота гетероцикла, соединение выделяется в неизменном виде с мочой. От оснований к мочевой кислоте И адениновые и гуаниловые нуклеотиды превращаются в одно общее промежуточное соединение ксантин. Гипоксантин, возникающий из аденина, окисляется в ксантин ксантиноксидазой . Гуанин дезаминируется с образованием аммиака и ксантина. Образующийся аммиак переносится к печени в составе глутамина, где используется для синтеза мочевины. Ксантин, подобно гипоксантину, окисляется кислородом и ксантиноксидазой в мочевую кислоту с образованием перекиси водорода. У человека, мочевая кислота выделяется, а перекись водорода разрушается каталазой. Высокая активность ксантиноксидазы обнаруживается только в клетках печени и кишечника.
Читайте также:
Рекомендуемые страницы:
©2015-2020 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2019-03-15
Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных
Поиск по сайту:
Источник
Нуклеиновые кислоты — это природные высокомолекулярные соединения (полинуклеотиды), которые играют огромную роль в хранении и передаче наследственной информации в живых организмах. Молекулярная масса нуклеиновых кислот может меняться от 100 тыс. до 60 млрд.. Строение нуклеиновых кислот можно установить, анализируя продукты их гидролиза. При полном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь пиримидиновых и пуриновых оснований, моносахарид (β-рибоза или β-дезоксирибоза ) и фосфорная кислота. Это означает, что нуклеиновые кислоты построены из фрагментов этих веществ.
β-рибоза β-дезоксирибоза
(C5H10O5) (C5H10O4)
Циклические формулы моносахаридов, входящих в состав нуклеиновых кислот
При частичном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь нуклеотидов, молекулы которых построены из остатков фосфорной кислоты, моносахарида (рибозы или дезоксирибозы) и азотистого основания (пуринового или пиримидинового). Остаток фосфорной кислоты связан с 3-м или 5-м атомом углерода моносахарида, а остаток основания — с первым атомом углерода моносахарида. Общие формулы нуклеотидов:
где X = ОН для рибонуклеотидов, построенных на основе рибозы, и X = Н для дезоксирибонуклеотидов, построенных на основе дезоксирибозы. В зависимости от типа азотистого основания, различают пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды.
Нуклеотид – основная структурная единица нуклеиновых кислот, их мономерное звено. Нуклеиновые кислоты, состоящие из рибонуклеотидов, называются рибонуклеиновые кислоты (РНК). Нуклеиновые кислоты, состоящие из дезоксирибонуклеотидов, называются дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК). В состав молекул РНК входят нуклеотиды, содержащие основания аденин, гуанин, цитозин и урацил. В состав молекул ДНК входят нуклеотиды, содержащие аденин, гуанин, цитозин и тимин. Для обозначения оснований используют однобуквенные сокращения: аденин — А, гуанин — G, тимин — Т, цитозин — С, урацил — U.
Свойства ДНК и РНК определяются последовательностью оснований в полинуклеотидной цепи и пространственным строением цепи . Последовательность оснований содержит генетическую информацию, а остатки моносахаридов и фосфорной кислоты играют структурную роль.
При частичном гидролизе нуклеотидов отщепляется остаток фосфорной кислоты и образуются нуклеозиды, молекулы которых состоят из остатка пуринового или пиримидинового основания, связанного с остатком моносахарида — рибозы или дезоксирибозы. Ниже приведены структурные формулы основных пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов.
Пуриновые нуклеозиды:
Пиримидиновые нуклеозиды:
В молекулах ДНК и РНК отдельные нуклеотиды связаны в единую полимерную цепь за счет образования сложноэфирных связей между остатками фосфорной кислоты и гидроксильными группами при 3-м и 5-м атомах углерода моносахарида. Пространственная структура полинуклеотидных цепей ДНК и РНК была определена методом рентгеноструктурного анализа.
Структура ДНК.
1. Молекула ДНК представляет собой двойную спираль и состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в противоположные стороны вокруг общей оси.
2. Пуриновые и пиримидиновые основания расположены внутри спирали, а остатки фосфата и дезоксирибозы — снаружи.
3. Две спирали удерживаются вместе водородными связями между парами оснований. Важнейшее свойство ДНК — избирательность в образовании связей (правило комплементарности) : тимин (Т) образует водородные связи только с аденином (А) (две водородные связи), а цитозин (С) — только с гуанином (G) (три водородные связи).
Таким образом, две спирали в молекуле ДНК комплементарны друг другу. Последовательность нуклеотидов в одной из спиралей однозначно определяет последовательность нуклеотидов в другой спирали. В каждой паре оснований, связанных водородными связями, одно из оснований — пуриновое, а другое — пиримидиновое. Отсюда следует, что общее число остатков пуриновых оснований в молекуле ДНК равно числу остатков пиримидиновых оснований. Двухспиральная структура ДНК с комплементарными полинуклеотидными цепями обеспечивает возможность самоудвоения (репликации) этой молекулы. В отличиt от ДНК, молекулы РНК состоят из одной полинуклеотидной цепи. Число нуклеотидов в цепи колеблется от 75 до нескольких тысяч, а молекулярная масса РНК может изменяться в пределах от 2500 до нескольких млн. Полинуклеотидная цепь РНК не имеет строго определенной структуры. Она может складываться сама на себя и образовывать отдельные двухцепочечные участки с водородными связями между пуриновыми и пиримидиновыми основаниями
Источник
Íóêëåèíîâûå êèñëîòû – ïðèðîäíûå âûñîêîìîëåêóëÿðíûå ñîåäèíåíèÿ (ïîëèíóêëåîòèäû), êîòîðûå ÿâëÿþòñÿ âàæíåéøèìè êîìïîíåíòàìè áèîõèìè÷åñêèõ ïðîöåññîâ, ïðîòåêàþùèõ â îðãàíèçìå ÷åëîâåêà, èãðàþò ðîëü â õðàíåíèè è ïåðåäà÷è íàñëåäñòâåííîé èíôîðìàöèè.
Ñòðîåíèå íóêëåèíîâûõ êèñëîò.
Ñòðîåíèå íóêëåèíîâûõ êèñëîò ìîæåò îáúÿñíèòü ãèäðîëèç. Ïðè ïîëíîì ãèäðîëèçå îáðàçóåòñÿ ñìåñü ïèðèìèäèíîâûõ è ïóðèíîâûõ îñíîâàíèé, ìîíîñàõàðèä è ôîñôîðíàÿ êèñëîòà.
 êà÷åñòâå ìîíîñàõàðèäà âûñòóïàåò îäíî èç ýòèõ ñîåäèíåíèé:
Ïðè ÷àñòè÷íîì ãèäðîëèçå ïðîäóêòîì ðåàêöèè ÿâëÿåòñÿ ñìåñü íóêëåîòèäîâ, ìîëåêóëû êîòîðûõ ïîñòðîåíû èç îñòàòêîâ ôîñôîðíîé êèñëîòû, ìîíîñàõàðèäà è àçîòèñòîãî îñíîâàíèÿ. Îñòàòîê ôîñôîðíîé êèñëîòû ñâÿçàí ñ 3-ì èëè 5-ûì àòîìîì óãëåðîäà, à îñòàòîê îñíîâàíèÿ – ñ 1ûì àòîìîì óãëåðîäà ìîíîñàõàðèäà. Îáùàÿ ôîðìóëà íóêëåîòèäîâ:
Ãäå Õ = ÎÍ äëÿ ðèáîíóêëåîòèäîâ, ïîñòðîåííûõ íà îñíîâå ðèáîçû èëè Õ = Í – äëÿ äåçàêñèðèáîíóêëåîòèäîâ, ïîñòðîåííûõ íà îñíîâå äåçîêñèðèáîçû.  çàâèñèìîñòè îò òèïà àçîòèñòîãî îñíîâàíèÿ ðàçëè÷àþò ïóðèíîâûå è ïèðèìèäèíîâûå íóêëåîòèäû.
Íóêëåîòèä – îñíîâíàÿ ñòðóêòóðíàÿ åäèíèöà íóêëåèíîâûõ êèñëîò – ìîíîìåð.
Åñëè â ñîñòàâ âõîäÿò ðèáîíóêëåîòèäû, òî òàêóþ êèñëîòó íàçûâàþò ðèáîíóêëåèíîâîé (ÐÍÊ), à åñëè èç äåçîêñèðèáîíóêëåîòèäîâ, òî – äåçîêñèðèáîíóêëåèíîâîé êèñëîòîé (ÄÍÊ).
 ÐÍÊ âõîäÿò: àäåíèí, ãóàíèí, öèòîçèí è óðàöèë.
 ÄÍÊ âõîäÿò îñíîâàíèÿ, ñîäåðæàùèå àäåíèí, ãóàíèí, öèòîçèí è òèìèí.
Ñâîéñòâà ÄÍÊ è ÐÍÊ çàâèñÿò îò ïîñëåäîâàòåëüíîñòè îñíîâàíèé â ïîëèíóêëåîòèäíîé öåïè è ïðîñòðàíñòâåííûì ñòðîåíèåì öåïè. Èìåííî ïîñëåäîâàòåëüíîñòü íåñåò â ñåáå óíèêàëüíûé ãåíåòè÷åñêèé êîä, à îñòàòêè ìîíîñàõàðèäîâ è ôîñôîðíîé êèñëîòû èãðàþò ñòðóêòóðíóþ ðîëü.
Ïðè ÷àñòè÷íîì ãèäðîëèçå îòùåïëÿåòñÿ îñòàòîê ôîñôîðíîé êèñëîòû è îáðàçóþòñÿ íóêëåîçèäû, êîòîðûå ñîñòîÿò èç îñòàòêîâ ïóðèíîâîãî èëè ïèðèìèäèíîâîãî îñíîâàíèÿ, ñâÿçàííîãî ñ îñòàòêîì ìèíîñàõàðèäà:
 ìîëåêóëå ÐÍÊ è ÄÍÊ íóêëåîòèäû ñâÿçàíû â åäèíóþ ïîëèìåðíóþ öåïü:
Ïðîñòðàíñòâåííàÿ ñòðóêòóðà ïîëèíóêëåîòèäíûõ öåïåé áûëà îïðåäåëåíà ðåíòãåíîñòðóêòóðíûì àíàëèçîì.  1953 ãîäà Äæ. Óîòñîí è Ô. Êðèê ïðåäëîæèëè ìîäåëü òðåõìåðíîé ñòðóêòóðû ÄÍÊ, ïðèíöèïû êîòîðîé çàêëþ÷àëèñü â ñëåäóþùåì:
1. Ìîëåêóëà ÄÍÊ ïðåäñòàâëÿåò ñîáîé äâîéíóþ ñïèðàëü ñ ñîñòîèò èç äâóõ ïîëèíóêëåîòèäíûõ öåïåé, çàêðó÷åííûõ â ïðîòèâîïîëîæíûå ñòîðîíû.
2. Ïóðèíîâûå è ïèðèìèäèíîâûå îñíîâàíèÿ ðàñïîëîæåíû âíóòðè ñïèðàëè, à îñòàòêè ôîñôîðà è äåçîêñèðèáîçû – ñíàðóæè.
3. Íà ïîëíûé âèòîê ñïèðàëü ïðèõîäèòñÿ 10 íóêëåîòèäîâ.
4. Äâå ñïèðàëè ñâÿçàíû äðóã ñ äðóãîì âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè. Âàæíîå ñâîéñòâî ÄÍÊ – èçáèðàòåëüíîñòü â îáðàçîâàíèè ñâÿçåé – êîìïëåìåíòàðíîñòü. Ïðè÷åì ðàçìåðû îñíîâàíèé ïîäîáðàíû òàê, ÷òî òèìèí ñâÿçûâàåòñÿ òîëüêî ñ àäåíèíîì, à öèòîçèí – ñ ãóàíèíîì.
Äâå ñïèðàëè â ÄÍÊ êîìïëåìåíòàðíû äðóã äðóãó. Ïîñëåäîâàòåëüíîñòü îñíîâàíèé â îäíîé öåïè îïðåäåëÿåò ïîñëåäîâàòåëüíîñòü â ñîñåäíåé.
 êàæäîé ïàðå îñíîâàíèé, ñâÿçàííûõ äðóã ñ äðóãîì âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè, îäíî îñíîâàíèÿ ÿâëÿåòñÿ ïóðèíîâûì, â äðóãîì – ïèðèìèäèíîâûì.
Äâóõñïèðàëüíàÿ ìîëåêóëà ÄÍÊ ñ êîìïëåìåíòàðíûìè ïîëèíóêëåîòèäíûìè öåïÿìè îáåñïå÷èâàåò âîçìîæíîñòü ñàìîóäâîåíèÿ (ðåïëèêàöèÿ).
Ïåðåä óäâîåíèåì âîäîðîäíûå ñâÿçè ðàçðûâàþòñÿ, è 2 öåïè ðàñõîäÿòñÿ è ðàñêðó÷èâàþòñÿ. È ïîñëå ýòîãî êàæäàÿ öåïü ñòàíîâèòñÿ ìàòðèöåé äëÿ îáðàçîâàíèåì íîâîé êîìïëåìåíòàðíîé öåïè. Ñèíòåç íîâûõ öåïåé ïðîèñõîäèò ïðè ó÷àñòèè ÄÍÊ-ïîëèìåðàçû.
Ìîëåêóëà ÐÍÊ ñîñòîèò èç îäíîé ïîëèíóêëåîòèäíîé öåïè, êîòîðàÿ íå èìååò ñòðîãî îïðåäåëåííîé ïîñëåäîâàòåëüíîñòè. Îíà ìîæåò «ñêëàäûâàòüñÿ» ñàìà íà ñåáÿ è îáðàçîâûâàòü îòäåëüíûå äâóõöåïî÷å÷íûå ó÷àñòêè ñ âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè ìåæäó ïóðèíîâûìè è ïèðèìèäèíîâûìè îñíîâàíèÿìè:
Áèîëîãè÷åñêàÿ ðîëü íóêëåèíîâûõ êèñëîò.
ÄÍÊ – ãëàâíàÿ ìîëåêóëà â æèâîì îðãàíèçìå. Îíà õðàíèò ãåíåòè÷åñêóþ èíôîðìàöèþ, êîòîðàÿ ïåðåäàåòñÿ èç ïîêîëåíèÿ â ïîêîëåíèå.  ÄÍÊ çàêîäèðîâàí ñîñòàâ âñåõ áåëêîâ îðãàíèçìà.
 êà÷åñòâå ïîñðåäíèêà ìåæäó ÄÍÊ è ìåñòîì ñèíòåçà áåëêà âûñòóïàåò ÐÍÊ, ãäå ïðîèñõîäèò 2 ïðîöåññà:
Êëåòêè ñîäåðæàò 3 òèïà ÐÍÊ, êîòîðûå âûïîëíÿþò ðàçëè÷íûå ôóíêöèè:
1. Èíôîðìàöèîííàÿ èëè ìàòðè÷íàÿ ÐÍÊ (ìÐÍÊ) ñ÷èòûâàåò è ïåðåíîñèò ãåíåòè÷åñêóþ èíôîðìàöèþ îò ÄÐÊ ê ðèáîñîìàì, ãäå ïðîèñõîäèò ñèíòåç îïðåäåëåííîé ñòðóêòóðû áåëêà. Ìîëåêóëà ìÐÍÊ ïîä äåéñòâèåì ÐÍÊ-ïîëèìåðàçû ñèíòåçèðóåòñÿ íà îòäåëüíîì ó÷àñòêå îäíîé èç 2õ öåïåé ÄÍÊ, ïðè÷åì ïîñëåäîâàòåëüíîñòü â ÐÍÊ ñòðîãî êîìïëåìåíòàðíàÿ ïîñëåäîâàòåëüíîñòè â ÄÍÊ:
2. Òðàíñïîðòíàÿ ÐÍÊ (òÐÍÊ) ïåðåíîñèò àìèíîêèñëîòû ê ðèáîñîìàì, ãäå îíè ñîåäèíÿþòñÿ ïåïòèäíûìè ñâÿçÿìè â îïðåäåëåííîé ïîñëåäîâàòåëüíîñòè.
3. Ðèáîñîìàëüíàÿ ÐÍÊ (ðÐÍÊ) ó÷àñòâóåò â ñèíòåçå áåëêîâ â ðèáîñîìàõ.
Источник
1. Какие химические соединения образуются при полном гидролизе нуклеиновых кислот.
+1. Азотистые основания
-2. Аденозинтрифосфорная кислота
+3. Пентозы
+4. Фосфорная кислота
2. Какой признак объединяет гистоны и протамины:
-1. Молекулярная масса
+2. Положительный заряд
-3. Растворимость в воде
-4. Способность осаждаться органическими растворителями
3. Какие химические соединения образуются при полном гидролизе нуклеиновых кислот.
+1. Азотистые основания
-2. Аденозинтрифосфорная кислота
+3. Пентозы
+4. Фосфорная кислота
4. Какие азотистые основания находятся в составе РНК:
+1. Гуанин
+2. Аденин
-3. Тимин
+4. Цитозин
+5. Урацил
5. Какие азотистые основания находятся в составе ДНК:
-1. Урацил
+2. Гуанин
+3. Аденин
+4. Тимин
+5. Цитозин
6. Какие пуриновые основания являются минорными:
-1. Аденин
-2. Гуанин
+3. 2-метиладенин
+4. 1-метилгуанин
-5. Пурин
7. Какие пиримидиновые основания являются минорными:
-1. Цитозин
-2. Урацил
+3. 5-метилцитозин
-4. Тимин
+5. 2-оксиметилцитозин
8. Какими связями соединяются между собой мононуклеотиды, создавая линейные полимеры:
-1. Ионными
+2. 3’5′- фосфодиэфирными
-3. Пирофосфатными
-4. Водородными
-5. Координационными
9. Какие соединения являются рибонуклеозидтрифосфатами:
-1. АДФ
+2. ГТФ
+3. ЦТФ
+4. АТФ
-5. УМФ
-6. ЦМФ
10. Какие соединения являются дезоксирибонуклеозиддифосфа-тами:
+1. дГДФ
-2. дАТФ
-3. АДФ
-4. дЦТФ
11. Между какими парами оснований возникают водородные связи:
-1. А-Г
+2. А-Т
+3. Г-Ц
-4. Т-Ц
12. С какими соединениями цитозин образует водородные связи:
-1. Ксантин
+2. Гуанин
-3. Гипоксантин
13. Сколько пар оснований приходится на один виток двойной спирали ДНК:
-1. 5
+2. 10
-3. 15
-4. 20
-5. 100
14. Какие параметры характерны для вторичной структуры ДНК:
+1. Один виток двойной спирали содержит 10 пар нуклеотидных остатков
-2. Комплементарные цепи параллельны
-3. Шаг спирали равен 0,34 нм
-4. Внешний диаметр двойной спирали 5 нм
15. Какие связи удерживают полидезоксирибонуклеотидные цепи в биспиральной молекуле ДНК:
-1. Ковалентные
-2. Электростатические
+3. Водородные
+4. Гидрофобное взаимодействие
-5. Координационные
16. Какие комплексы образуют ДНК с белком:
-1. Рибосомы
+2. Вирусы
+3. Хроматин
-4. Миозин
-5. ДНП в цитоплазме
17. Укажите какой из приведенных ответов правильный. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу следующих остатков:
-1. Цитозина
+2. Тимина
-3. Ксантина
-4. Гуанина
-5. Урацила
18. Какие физические изменения возникают при денатурации ДНК:
-1. Изменение спектра поглощения
-2. Гипохромный эффект
+3. Гиперхромный эффект
-4. Увеличение плавучей плотности
-5. Увеличение отрицательного угла вращения плоскости поляризации
19. При каких условиях происходит денатурация ДНК:
+1. Нагревание
-2. Действие ионов тяжелых металлов
+3. Экстремальные значения рН
+4. Обработка мочевиной и другими амидами карбоновых кислот
20. Что называют “точкой плавления”:
-1. Температура, при которой происходит оттаивание ДНК после замораживания в жидком азоте
+2. Температура, при которой отмечается денатурация ДНК
-3. Температура, при которой происходит гидролиз ДНК
21. Какой из гистоновых белков участвует в образовании нуклеосомы:
-1. Н1
+2. Н2а
+3. Н2б
+4. Н3
+5. Н4
22. Назовите характерные особенности структуры тРНК:
+1. Наличие значительного числа минорных оснований
+2. Наличие антикодона
+3. Структура типа “Клеверного листа”
+4. Акцепторная ветвь всегда завершается триплетом – ЦЦА
-5. Полная спирализация
23. Назовите источники 2 и 8 атомов углерода в составе инозиновой кислоты:
+1. N10 -формил-ТГФК
+2. N5-N10 -метенил-ТГФК
-3. Аспарагиновая кислота
-4. Глутаминовая кислота
24. Что является источником 6 атома углерода в составе инозиновой кислоты:
-1. Формил-ТГФК
-2. Глицин
+3. СО2
25. Какие аминокислоты принимают участие в биосинтезе пуриновых оснований:
-1. Аланин
+2. Глицин
-3. Аспарагин
-4. Лизин
+5. Глутамин
26. Какие аминокислоты используются для синтеза АМФ и ГМФ из инозинмонофосфата и ксантозинмонофосфата:
-1. Глицин
+2. Аспартат и глутамин
-3. Аргинин и метионин
-4. Лизин
27. Какое соединение является конечным продуктом обмена пуриновых оснований у человека:
-1. Пурин
+2. Мочевая кислота
-3. Ксантин
-4. Гипоксантин
-5. Аллантоин
28. Подагра развивается вследствие дефекта фермента:
-1. Ксантиноксидаза
-2. Нуклеозидфосфорилаза
+3. Фосфорибозилпирофосфатсинтетаза
29. Патология какого фермента приводит к развитию ксантинурии и образованию ксантиновых камней в почках:
-1. Гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансфераза
+2. Ксантиноксидаза
-3. Нуклеозидфосфорилаза
-4. Гуаниндезаминаза
30. С дефектом какого фермента связан синдром Леша-Нихена:
+1. Гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансфераза
-2. Ксантиноксидаза
-3. Нуклеозидфосфорилаза
-4. Гуаниндезаминаза
31. Какой реакцией начинается синтез пиримидиновых нуклеотидов:
-1. Переносом азота от глутамина на фосфорибозилпиро-фосфат
+2. Синтезом карбамоилфосфата
-3. Восстановлением фолиевой кислоты в тетрагидро-фолиевую кислоту
32. Какой процесс поставляет рибозо-5-фосфат для биосинтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов:
-1. Аэробный распад глюкозы
-2. Глюконеогенез
+3. Пентозофосфатный путь
-4. Изоцитратный челночный механизм
33. Оротатацидурия развивается при дефекте ферментов:
+1. Оротат-фосфорибозилтрансфераза и оротидилатдекарбоксилаза
-2. Орнитинтранскарбамоилаза
-3. Дигидрооротатдегидрогеназа
34. Способны ли пищевые нуклеотиды использоваться в построении нуклеиновых кислот:
-1. Способны
+2. Не способны
-3. Способны лишь пуриновые нуклеотиды
-4. Способны только пиримидиновые нуклеотиды
35. Какой фермент является ключевым при синтезе пуриновых нуклеотидов:
-1. Фосфорибозилпирофосфатсинтаза
+2. Амидотрансфераза
-3. Аспартаткарбамоилтрансфераза
36. Как осуществляется регуляция синтеза пиримидиновых нуклеотидов:
-1. В результате форактивации рибонуклеотидредуктазы молекулами пуриновых нуклеотидов
+2. По принципу обратной связи ЦТФ ингибирует аспартаткарбамоилтрансферазу
37. Аналоги какого метаболита синтеза пиримидинов используются в клинике в качестве нестероидных анаболиков:
-1. Карбамоилспартата
+2. Оротовой кислоты
-3. Дигидрооротовой кислоты
38. К каким последствиям для клеток приведет введение ингибитора дигидрофолатредуктазы – аметоптерина (метатрексата):
+1. Прекращению размножения клеток вследствие невозможности синтеза ТМФ
-2. Прекращению синтеза белка из-за невозможности синтезировать РНК
-3. Дисбактериозу из-за прекращения нормального функционирования фолиевой кислоты
39. Какие биохимические процессы могут обеспечить образование аспарагиновой кислоты и глутамина – необходимых для синтеза АМФ и ГМФ:
+1. Трансаминирование глутаминовой и щавелевоуксусной кислот
+2. Амидирование глутаминовой кислоты
-3. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты
-4. Внутримолекулярное дезаминирование глутамина
40. Какой фермент обеспечивает возможность повторного использования продуктов распада пуриновых нуклеотидов:
-1. Амидотрансфераза
+2. Гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансфераза
-3. Оротатфосфорибозилтрансфераза
41. При полуконсервативном типе репликации синтез дочерней ДНК происходит:
+1. Комплементарно обеим материнским цепям
-2. Комплементарно одной из цепей ДНК
-3. Выборочно комплементарно фрагментам обеих цепей
-4. Независимо от материнских цепей ДНК
42. Какой фермент ликвидирует в реплицирующейся ДНК отрицательные супервитки:
+1. ДНК-гираза
-2. ДНК-лигаза
-3. Праймаза
43. Какая цепь синтезирующейся молекулы ДНК называется лидирующей:
-1. Цепь, удлинение которой начинается с праймера
+2. Цепь, направление удлинения которой совпадает с направлением расплетения ДНК
44. Какая цепь синтезирующейся ДНК называется запаздывающей:
+1. Цепь, удлинение которой осуществляется фрагментами Оказаки
-2. Цепь, удлиняющаяся ферментами с большей Km
45. В какой из периодов клеточного цикла происходит репликация ядерной ДНК:
-1. M
+2. S
-3. G1
-4. G2
-5. Во все периоды
46. При репликации происходят следующие процессы:
+1. ДНК-полимераза III присоединяет нуклеозидтрифосфаты в направлении 5′ – 3′
+2. Праймаза синтезирует праймер
+3. ДНК-лигаза сшивает фрагменты ДНК
+4. Расплетающие белки раскручивают спираль ДНК
-5. ДНК-полимераза I заполняет брешь между фрагментами Оказаки и удаляет РНК-праймер
+6. ДНК-полимераза I удаляет праймер
47. Когда наступает стадия терминации синтеза ДНК:
-1. После определения ДНК-полимеразой III терминирующей последовательности нуклеотидов
+2. По исчерпанию матрицы
-3. По принципу обратной связи вновь синтезированная молекула ДНК тормозит ключевые ферменты синтеза и наступает терминация
48. При каких повреждениях ДНК репарирующие системы восстанавливают ее структуру:
+1. Одноцепочечных
+2. Двухцепочечных некомплементарных
-3. Двухцепоцечных комплементарных
49. В какой из периодов клеточного цикла происходит процесс репарации:
-1. M
-2. S
-3. G1
-4. G2
+5. Во все периоды
50. Что называют ферментами рестрикции (рестриктазами):
-1. Ферменты, обладающие исключительно экзонуклеазной активностью
-2. Ферменты, способные разрушать как РНК, так и ДНК
+3. Ферменты, расщепляющие молекулы ДНК в участках со строго определенной последовательностью нуклеотидов
51. Какой фермент осуществляет процесс транскрипции:
-1. ДНК-полимераза I
-2. ДНК-полимераза III
+3. РНК-полимераза
-4. Обратная транскриптаза
52. Что называют кор-ферментом:
+1. РНК-полимеразу без сигма-субъединицы
-2. ДНК-полимеразу II, присоединенную к 3’ОН группе рибозы праймера
-3. Аминоацил-т-РНК-синтетазу после присоединения к ней соответствующей аминокислоты
53. Какой фактор узнает терминирующую последовательность в ДНК при транскрипции:
-1. FR1
-2. FR2
+3. Ро-фактор
54. Какую функцию выполняет белок информофер:
+1. Перенос РНК из ядра в цитозоль к рибосоме
-2. Перенос ДНК при обратной транскрипции в ядро
-3. Транспорт вирусной РНК в клетку хозяина
55. Что называют “кэп”-последовательностью:
-1. Последовательность нуклеотидов, к которой происходит присоединение РНК-полимеразы
+2. Последовательность,состоящая из 7-метилгуанозина и двух метилированных по рибозе нуклеотидов,на 5′-конце молекулы РНК
-3. Терминирующая последовательность и-РНК
56. Какой фермент способен переносить генетическую информацию от РНК к ДНК:
-1. Такой процесс не может происходить
+2. Обратная трансприптаза (ревертаза I)
-3. РНК полимераза
57. Какой фермент обеспечивает синтез ДНК на матрице РНК:
-1. РНК-полимераза
+2. РНК-зависимая ДНК-полимераза (обратная транскриптаза, ревертаза)
-3. ДНК-полимераза-1
58. Обратная транскрипция обеспечивает:
+1. Жизненный цикл ретровирусов
-2. Восстановление копии РНК по первичной структуре белка
-3. Переписывание генетической информации с антипаралельной цепи ДНК
59. Что понимают под специфичностью генетического кода:
+1. Соответствие одного триплета одной аминокислоте
-2. Соответствие определенных нуклеотидов месту связывания определенного белка
60. Что понимают под колинеарностью:
+1. Соответствие последовательности аминокислот в белке последовательности кодонов в и-РНК
-2. Соответствие физико-химических свойств молекул нуклеиновых кислот их последовательности в полинуклеотидных цепях
-3. Соответствие одного триплета одной аминокислоте
61. В чем заключается реакция активирования аминокислот:
+1. В образовании аминоациладенилатов
-2. В образовании аминоацилфосфатов
-3. В образовании аминоацил-КоА
62. Как происходит образование аминоацил-т-РНК:
+1. При взаимодействии т-РНК с аминоациладенилатами
-2. т-РНК с аминоацилфосфатами
-3. т-РНК с аминоацил-КоА
63. Как называется линейно упорядоченная совокупность нуклеотидов, в которой закодирована структура белка:
-1. Кодоном
-2. Антикодоном
-3. Цистроном
+4. Опероном
64. Какая связь образуется при переносе аминокислоты с аминоациладенилата на концевой остаток аденозина молекулы тРНК:
-1. Водородная
-2. Пептидная
+3. Сложноэфирная
-4. Дисульфидная
-5. Эфирная
65. С какими структурными компонентами клетки связан биосинтез белка:
-1. Ядрами
-2. Лизосомами
-3. Аппаратом Гольджи
-4. Хромосомами
+5. Рибосомами
66. Для каких целей используется макроэргическая связь молекулы аминоацил-т-РНК:
-1. Для формирования водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями в триплетах
+2. Для образования пептидной связи между аминокислотами
-3. Для отщепления вновь синтезированной полипептидной цепи от рибосомы
67. Какой фермент контролирует правильность встраивания аминокислот в полипептидную последовательность:
-1. Пептидилтрансфераза
+2. Аминоацил-т-РНК-синтетаза
-3. Аминотрансфераза
68. Какие компоненты и факторы необходимы для терминации трансляции:
+1. Терминирующий кодон и-РНК, факторы терминации (FR-1 и FR-2)
-2. ГТФ, факторы терминации (FR-1 и FR-2)
-3. Факторы терминации (FR-1 и FR-2), Mg2+, и-РНК
69. Что происходит на стадии посттрансляционной модификации при биосинтезе белка:
-1. Диссоциирует рибосомальный комплекс на большую и малую субъединицы
-2. Активируется РНК-полимераза для синтеза новой полипептидной молекулы
+3. Происходят процессы формирования нативной структуры белковой молекулы
70. Что происходит с и-РНК после синтеза белка:
-1. Подвергается действию обратной транскриптазы
+2. Разрушается внутриклеточными нуклеазами
-3. Преобразуется в другие РНК
71. Что кодирует ген-регулятор:
-1. Альфа-субъединицу РНК-полимеразы
+2. Белок-репрессор
-3. Белок информофер
72. Какие ферменты ингибируются антибиотиком рифампицином:
-1. РНК-репликаза
-2. ДНК-полимераза
+3. ДНК-зависимая РНК-полимераза
-4. Ревертаза
-5. Полинуклеотидфосфорилаза
73. Каков механизм ингибирующего действия актиномицина D:
-1. Связывание с активным центром ДНК-полимеразы
+2. Взаимодействие с остатком дезоксигуанозина в ДНК
-3. Связывание ДНК-полимеразы с матрицей
-4. Влияние на участок инициации биосинтеза нуклеиновых кислот
Источник