Какие продукты образуются при гидролизе белка
Гидролиз – распад сложного вещества на более простые составные части, связанный с присоединением воды по месту разрыва связей. В зависимости от применяющегося катализатора различают кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз.
Кислотный гидролиз осуществляется кипячением раствора белка в течение 16-92 часов, при температуре 1100с нормальным раствором кислоты. Щелочной гидролизпроизводится кипячением раствора белка в течение 4 – 8 часов, при 1100 с нормальным раствором NaOH. Ферментативный гидролиз происходит при участии ферментов протеиназ (пептидаз): трипсин, пепсин. В отличие от кислотного и щелочного гидролиза ферментативный гидролиз (протеолиз) наиболее специфичен, при нём ферменты расщепляют только определённые связи в белках. Окончание процесса гидролиза оценивают по двум признакам: а) отсутствие положительной биуретовой реакции на пептидные связи и б) окончание прироста концентрации аминогрупп и карбоксильных групп в гидролизате. Динамику прироста аминогрупп и карбоксильных групп определяют методом формольного титрования, связывая формальдегидом аминогруппы аминокислот, освобождающихся при гидролизе белка. Образовавшиеся при гидролизе аминокислоты идентифицируют методом хроматографического анализа, основанном на разных физико-химических свойствах аминокислот.
В организме гидролиз белка постоянно протекает в процессе как пищеварения, так и жизнедеятельности клеток под действием протеолитических ферментов. Действие протеолитических ферментов может быть разделено на две различные категории:
- ограниченный протеолиз, в котором протеаза специфически расщепляет одну или несколько пептидных связей в белке-мишени, что обычно приводит к изменению функционального состояния последнего: ферменты, например, при этом становятся активными, а прогормоны превращаются в гормоны;
- неограниченный или тотальный протеолиз, при котором белки распадаются до своих аминокислот.
При кислотном гидролизе белка разрушаются некоторые аминокислоты (триптофан подвергается полному разрушению, серин, треонин, цистин, тирозин, фенилаланин – частичному). При щелочномм гидролизе отмечается значительно более сильное разрушение аминокислот.
Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды.
Биосинтез жирных кислот: этапы, последовательность реакций, ферменты.
Источником синтеза ЖК является малонил КоА, образующийся из ацетил КоА.
Образование малонил КоА из ацетил КоА.
Ацетил КоА поступает из матрикса митохондрий в цитоплазму с помощью карнитина и фермента ацетил КоА карнитинтрансферазы, которые переносят ацетильные остатки.
Стадии синтеза ЖК.
Синтез ЖК происходит на поверхности пальмитатсинтетазы- полфиерментный комплекс, состоящий из 7 ферментов. В центре комплекса –ацилпереносящий белок, который содержит две свободные SH-группы . А по периметру 6 остальных ферментов, каждый из которых выполняет определенные функции.
1)Перенос ацетила с ацетил КоА на синтетазу с участием ацетилтрансацилазы. Ацетил является затравкой в синтезе.
2)Перенос малоноила с малонил КоА на синтетазу с участием малонилтрансацилазы.
3)Конденсация ацетила с малонилом и декарбоксилирование образовавшегося продукта с участием бета-кетоацилсинтетаза.
4)Первое восстановление промежуточного продукта с участием НАДФН2.
5)Дегидратация промежуточного продукта с участием гидроксиацил-гидратазы.
6) Второе восстановление промежуточного продукта с участием НАДФН2.
Образуется бутирил, связанный с ферментом. Синтезированный бутирил переносится с участием ацетилртансацилазы на ту SH-группу, с которой вначале был связан затравочный ацетил. На освободившуюся SH-группу поступает новый малонильный остаток. Цикл синтеза повторяется.
Источник
Гидролиз – это распад сложного вещества (белка) на более простые составные части, связанный с присоединением по месту разрыва связей воды.
В зависимости от применяющегося катализатора различают гидролиз кислотный, щелочной, ферментативный. Промежуточными продуктами гидролиза являются поли-, олиго-, дипептиды и конечные продукты – аминокислоты.
Гидролиз является важным методом исследования, применяемым для расшифровки первичной структуры белка. При кислотном гидролизе разрушаются некоторые аминокислоты: триптофан разрушается полностью, а серин, треонин, цистин, тирозин, фенилаланин – частично, однако процент разрушения этих аминокислот невелик. При щелочном гидролизе отмечается более выраженное разрушение аминокислот.
Белковые гидролизаты применяются в качестве лечебных препаратов для парентерального питания. Например, церебролизин – продукт кислотного гидролиза мозгового вещества крупного рогатого скота, гидролизин – продукт такого же гидролиза фибриллярных сгустков и цельной крови крупного рогатого скота.
Структурная организация белка. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Зависимость биологических свойств белка от особенностей строения белковой молекулы. Шапероны, биологическая роль.
Первичная структура – это последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидную цепь. Она стабилизируется пептидными связями между аминокислотами, обеспечивая прочность ковалентного состава полипептидной цепи. Каждый индивидуальный белок уникален своей первичной структурой. Она определяет последующие уровни организации белковой молекулы.
Вторичная структура – это способ свертывания, скручивания, упаковки полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Она возникает самопроизвольно, автоматически, что зависит от набора аминокислот и их последовательности. Различают 2 типа вторичной структуры: 1-α-спираль и 2 – слоисто-складчатая (β-структура).
α-спираль имеет винтовую симметрию:
а) ход спирали стабилизируется водородными связями между пептидными группами каждого 1-го и 4-го остатка аминокислот.
б) регулярность витков спирали.
в) равнозначность всех аминокислотных остатков независимо от строения их боковых радикалов.
г) боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.
Высота одного витка (шаг спирали) равна 0,54 нм, в него входят 3,6 аминокислотных остатка, период регулярности равен 5 виткам (18 аминокислотных остатка). Длина одного периода – 2,7 нм.
Очень много в α-спирали цистеина. Благодаря своей SH-группе он может образовать дисульфидные связи между витками спирали.
Другой тип вторичной структуры называется β-структурой. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. В β-складчатых слоях отсутствуют S-S-связи (в этих участках нет цистеина). Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя.
β-структура образуется только при наличии в составе цепей определенных аминокислот, в частности, аланина и глицина. В молекулах многих нативных белков одновременно присутствует α-спиральные участки и β-складчатые слои.
Третичная структура – это трехмерная пространственная организация полипептидной спирали, или способ укладки полипептидной цепи в объеме.
Стабилизируют эту структуру 4 типа внутримолекулярных связей:
1 – ковалентные дисульфидные связи между остатками цистеина;
2 – нековалентные водородные связи (между С=О и – ОН, –NH2, –SH-группами);
3 – электростатическое взаимодействие заряженных групп в боковых радикалах аминокислот (NН3+ и СОО-);
4- гидрофобные ван-дер-ваальсовые взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот.
По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны) и фибриллярные (структурные) (кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани).
Третичная структура определяет нативные свойства белка.
Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру получил название «фолдинг белков». Для многих белков, имеющих высокую Mr и сложную пространственную структуру, фолдинг протекает при участии специальной группы белков, которые называют «шапероны». Синтез и фолдинг бедков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончания формирования нативной структуры. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков. В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформаций белка пока не будет найдена единственная энергетически наиболее выгодная конформация. При действии различных стрессовых факторов (температура, гипоксия, инфекция, УФО, изменение pH, действие тяжелых металлов и т.д) в клетках усиливается синтез БТШ. Имея высокое сродство к гмдрофобным участкам частично денатурированных белков, они могут препятствовать их полной денатурации и восстанавливать нативную конформацию белков.
Четвертичная структура – это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными.
Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: гемоглобин – 4 субъединицы; пируватдегидрогеназа – 72 субъединицы. Субъединицы связаны между собой ионными, водородными, дисульфидными связями.
Date: 2016-11-17; view: 3355; Нарушение авторских прав
Источник
Гидролизаты белка применяются в медицинской и пищевой промышленности, а также в микробиологии. Их производство основано на расщеплении органических соединений. Полученный состав легче усваивается организмом человека и животных, имеет высокую питательную ценность. Особенно важное значение эти соединения имеют в изготовлении гипоаллергенных детских молочных смесей.
Описание
Гидролизаты белка – это вещества, получаемые в результате разложения белка при реакции с водой. Расщепление происходит в присутствии катализаторов: кислот, щелочей или ферментов. В результате пептидные связи высокомолекулярной цепочки разрушаются, а конечный продукт представляет собой сложную смесь, состоящую из отдельных аминокислот, их натриевых солей и остатков полипептидов. Этот процесс на примере трипептида показан на картинке ниже.
Гидролизаты различных видов белков, полученные при одинаковой глубине их расщепления, имеют идентичный состав. Данные вещества – это ценные биологически активные соединения, так как аминокислоты являются основным источником питания для тканей и их «строительным материалом», а пептиды участвуют в синтезе аминокислот, выполняют посредническую роль в обменных процессах и служат иммуномодуляторами.
Основные составляющие гидролизатов белка изображены на иллюстрации ниже.
В конечном продукте в наибольшем количестве содержатся такие аминокислоты, как:
- глютаминовая;
- аспарагиновая;
- пирролидин-α-карбоновая (пролин);
- 2-амино-5-гуанидинпентановая (аргинин);
- 2-аминопропановая (аланин);
- 2-амино-4-метилпентановая (лейцин).
Свойства и особенности
Гидролизаты белка обладают следующими биологическими характеристиками:
- высокая физиологичность;
- хорошая усваиваемость при различных способах введения в организм;
- отсутствие токсичности, антигенности, аллергических реакций;
- негормональная природа соединений.
Главными физико-химическими критериями для использования этих веществ являются:
- вязкость;
- способность растворяться в воде;
- эмульгирование;
- геле-и пенообразование.
Данные параметры зависят от вида исходного сырья, способа расщепления, применяемых реагентов, условий технологического процесса. Для отдельных видов гидролизатов характерны следующие особенности:
- соевые продукты гидролиза плохо растворимы при pH = 4-5,5;
- сывороточные, казеиновые, мясные гидролизаты проявляют хорошую термостабильность в присутствии солей двухвалентных металлов при нагревании до 130 °С;
- соединения, полученные на основе рыбных отходов, хорошо растворяются даже при низкой степени расщепления;
- глубокий гидролиз, применяемый для получения гипоаллергенных составов, приводит практически к полной потере эмульгирующих свойств (кроме гидролизатов на основе белка рыбы);
- в присутствии нейтральных солей щелочных металлов растворимость белковых веществ изменяется (например, ионы калия приводят к ее повышению);
- вязкость гидролизатов значительно ниже по сравнению с исходными белками, а при их нагревании не происходит образование гелевых структур. Это благоприятно влияет на создание пищевых продуктов с высоким содержанием ценных азотистых соединений.
Виды
Классификация гидролизатов белка производится по 2 основным критериям. А именно:
- По типу сырья – рыбные, соевые, молочные, казеиновые, сывороточные, соевые, мясные, яичные. Гидролиз белковых отходов различных отраслей промышленности является одним из эффективных способов их утилизации.
- По способу переработки – глубокая, средняя (5-6 суток) и низкая (5-72 ч) степень расщепления (содержание аминокислот не менее 50, 25 и 15 % соответственно).
Для изготовления лечебного питания и терапевтических средств наиболее часто используют соединения на основе коровьего молока (целый белок, створоженное молоко или сыворотка), полученные ферментативным расщеплением. Гидролизаты животных белков применяют в микробиологии, вирусологии, ветеринарии. Соевые продукты также обладают гипоаллергенным и гипохолестеринемическим свойством.
Гидролизаты сывороточного белка имеют аминокислотный состав, близкий к таковому в мышечной ткани человека, а по количеству незаменимых аминокислот они превосходят все остальные виды сырья животного и растительного происхождения.
Получение
Различают 3 основных способа производства данных соединений:
- Кислотный гидролиз с применением в качестве катализатора соляной или серной кислоты. Процесс происходит при нагреве до 100-130 °С и давлении в 2-3 атмосферы. Этот метод наиболее распространен, так как благодаря ему достигается глубокая степень расщепления и исключается риск бактериального загрязнения. Продолжительность реакции составляет 3-24 ч. Наилучшая эффективность – в отношении фибриллярных белков. Недостатком данного способа является то, что при этом разрушаются многие ценные аминокислоты, витамины и образуются побочные токсичные продукты, которые требуют дополнительной очистки.
- Щелочной гидролиз. Этот метод применяют реже (в основном при обработке створчатых моллюсков и рыбы), потому что происходит нежелательное преобразование аминокислот, формируются лантибиотики (антимикробные полипептиды бактериального происхождения).
- Ферментативный гидролиз. Лишен недостатков двух предыдущих технологий и обладает высокой эффективностью. Процесс происходит при невысокой температуре (25-50 °С), кислотности среды, близкой к нейтральной, и атмосферном давлении. Это позволяет сохранить наибольшее количество биологически активных компонентов.
В качестве ферментов применяют следующие вещества:
- пищеварительный панкреатин, трипсин, химотрипсин (особенно эффективны при обработке мяса и крови);
- растительные соединения: фицин, папаин, бромелин;
- бактериальные ферменты: протосублитин, рапидоза;
- вещества, синтезированные при помощи грибковых культур: протооризаны, римопротелин, протелин и другие.
Полный гидролизат белка содержит полноценный набор аминокислот в оптимальном соотношении, что является особенно важным для диетических, медицинских и ветеринарных целей. Такой состав можно получить при глубокой переработке сырья, при многочасовом кипячении раствора в присутствии кислотных катализаторов.
Применение
Гидролизаты белка используют в таких отраслях, как:
- Медицинская (изготовление лекарственных препаратов, лечебное питание для профилактики белковой недостаточности, терапия патологий костно-мышечной и соединительной ткани, нарушения обмена веществ).
- Пищевая (производство мясных полуфабрикатов, желатина, вин, съедобных пленок и покрытий, рыбных консервов, соусов, хлебопекарных изделий, высококалорийных добавок для спортсменов).
- Микробиологическая (изготовление диагностических питательных сред).
- Производство комбикормов.
Сельское хозяйство
В качестве кормовой добавки белковые гидролизаты из мяса, рыбы, крови и молока применяются в следующих случаях:
- для повышения неспецифического иммунитета у ослабленных, больных животных;
- с целью получения большего привеса;
- в качестве адаптогена в стрессовых ситуациях и при наличии факторов риска (высокая заболеваемость и смертность среди птиц и животных);
- при нарушении обмена веществ и отставании в развитии.
Кроме этого обогащенные корма позволяют добиться улучшения качества меха у пушных зверей.
Молочные смеси: гидролизаты белков в детском питании
Коровье молоко, являющееся основным сырьем детских смесей для искусственного грудного вскармливания, может вызывать аллергические реакции. Наибольшей активностью в этом отношении обладают высокомолекулярные белки сыворотки: альфа-лактоальбумин, бета-лактоглобулин и казеин.
Самым эффективным способом снижения аллергенности молока в настоящее время является получение гидролизатов молочного белка с помощью ферментов и их последующая ультрафильтрация. Такие смеси содержат низкомолекулярные пептиды с молекулярной массой меньше 1500 Д, а их переносимость среди детей, страдающих аллергией, составляет не менее 90 %.
По типу белка, который используется для изготовления молочного продукта, смеси разделяют на казеиновые, сывороточные (наиболее распространенные), соевые, смешанные. Их назначают также при нарушении всасывания питательных веществ в кишечнике и для профилактики пищевой аллергии.
Источник
Îáùàÿ õàðàêòåðèñòèêà è êëàññèôèêàöèÿ áåëêîâ êàê âûñîêîìîëåêóëÿðíûõ îðãàíè÷åñêèõ ñîåäèíåíèé. Ïðîöåññ ðàçðóøåíèÿ ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðû áåëêîâ. Îñîáåííîñòè êèñëîòíîãî, ýíçèìíîãî è ùåëî÷íîãî ãèäðîëèçà áåëêîâ. Çíà÷åíèå àìèíîêèñëîò äëÿ îðãàíèçìà ÷åëîâåêà.
Ñòóäåíòû, àñïèðàíòû, ìîëîäûå ó÷åíûå, èñïîëüçóþùèå áàçó çíàíèé â ñâîåé ó÷åáå è ðàáîòå, áóäóò âàì î÷åíü áëàãîäàðíû.
Ðàçìåùåíî íà https://www.allbest.ru/
1. Áåëêè
Áåëêè – ïðèðîäíûå âûñîêîìîëåêóëÿðíûå îðãàíè÷åñêèå ñîåäèíåíèÿ, ïîñòðîåííûå èç îñòàòêîâ 20 àìèíîêèñëîò, êîòîðûå ñîåäèíåíû ïåïòèäíûìè ñâÿçÿìè â ïîëèïåïòèäíûå öåïè.  ïðîöåññàõ æèçíåäåÿòåëüíîñòè âñåõ îðãàíèçìîâ áåëêè âûïîëíÿþò ñòðóêòóðíóþ, ðåãóëÿòîðíóþ, êàòàëèòè÷åñêóþ, çàùèòíóþ, òðàíñïîðòíóþ, ýíåðãåòè÷åñêóþ è äðóãèå ôóíêöèè. Áåëêè – îñíîâà êîæè, øåðñòè, øåëêà è äðóãèõ íàòóðàëüíûõ ìàòåðèàëîâ, âàæíåéøèå êîìïîíåíòû ïèùè ÷åëîâåêà è êîðìà æèâîòíûõ. Íàçâàíèþ áåëêè, íàèáîëåå ïðèíÿòîìó â îòå÷åñòâåííîé ëèòåðàòóðå, ñîîòâåòñòâóåò òåðìèí ïðîòåèíû (îò ãðå÷. proteios — ïåðâûé).
Êëàññèôèêàöèÿ áåëêîâ
Áåëêè ðàçäåëÿþòñÿ íà ïðîòåèíû (ïðîñòûå áåëêè), ñîñòîÿùèå òîëüêî èç àìèíîêèñëîò è ïðè ãèäðîëèçå ïî÷òè íå îáðàçóþùèå äðóãèõ ïðîäóêòîâ, è ïðîòåèäû (ñëîæíûå áåëêè), ñîñòîÿùèå èç ñîáñòâåííî áåëêîâîé ÷àñòè, ïîñòðîåííîé èç á-àìèíîêèñëîò, è èç ñîåäèíåííîé ñ íåé íåáåëêîâîé ÷àñòè, èíà÷å íàçûâàåìîé ïðîñòåòè÷åñêîé ãðóïïîé. Ïðè ãèäðîëèçå ïðîòåèäû êðîìå á-àìèíîêèñëîò îáðàçóþò è äðóãèå âåùåñòâà, íàïðèìåð, ôîñôîðíóþ êèñëîòó, ãëþêîçó, ãåòåðîöèêëè÷åñêèå ñîåäèíåíèÿ è ò. ä.
1. Ïðîòåèíû ðàçäåëÿþòñÿ íà ãðóïïû â çàâèñèìîñòè îò èõ ðàñòâîðèìîñòè è ïîëîæåíèÿ èçîýëåêòðè÷åñêîé òî÷êè:
1) Àëüáóìèíû. Ðàñòâîðèìû â âîäå, ïðè íàãðåâàíèè ñâåðòûâàþòñÿ. Îñàæäàþòñÿ íàñûùåííûìè ðàñòâîðàìè ñîëåé (íå îñàæäàþòñÿ íàñûùåííûì ðàñòâîðîì õëîðèäà íàòðèÿ NaCl, íî ìîãóò áûòü îñàæäåíû ïðè íàñûùåíèè ðàñòâîðà ñóëüôàòîì àììîíèÿ). Èìåþò ñðàâíèòåëüíî íåáîëüøóþ ìîëåêóëÿðíóþ ìàññó. Ïðè ãèäðîëèçå äàþò ìàëî ãëèêîêîëÿ. Âõîäÿò â ñîñòàâ áåëêà ÿéöà, ñûâîðîòêè êðîâè, ìîëîêà, à òàêæå ôåðìåíòîâ è ñåìÿí ðàñòåíèé.
2) Ãëîáóëèíû. Íåðàñòâîðèìû â âîäå. Ðàñòâîðÿþòñÿ â ðàçáàâëåííûõ ðàñòâîðàõ ñîëåé è îñàæäàþòñÿ êîíöåíòðèðîâàííûìè ðàñòâîðàìè ñîëåé. Ñâåðòûâàþòñÿ ïðè íàãðåâàíèè. Èìåþò áîëüøóþ ìîëåêóëÿðíóþ ìàññó, ÷åì àëüáóìèíû. Âõîäÿò â ñîñòàâ ìûøå÷íûõ âîëîêîí (ìèîçèí), ÿéöà, ìîëîêà, êðîâè, ðàñòèòåëüíûõ ñåìÿí (êîíîïëÿ, ãîðîõ).
3) Ïðîëàìèíû. Íåðàñòâîðèìû â âîäå. Ðàñòâîðÿþòñÿ â 60–80 %-íîì ñïèðòå. Íå ñâåðòûâàþòñÿ ïðè êèïÿ÷åíèè. Ñîäåðæàò ìíîãî ïðîëèíà. Âõîäÿò â ñîñòàâ ðàñòèòåëüíûõ áåëêîâ (ãëèàäèí ïøåíèöû, ãîðäåèí ÿ÷ìåíÿ, çåèí êóêóðóçû).
4) Ïðîòàìèíû. Ñèëüíûå îñíîâàíèÿ. Õîðîøî ðàñòâîðèìû â âîäå, â ðàçáàâëåííûõ êèñëîòàõ è ùåëî÷àõ. Íå ñâ¸ðòûâàþòñÿ ïðè íàãðåâàíèè. Íå ñîäåðæàò ñåðû. Èìåþò ïðîñòîé àìèíîêèñëîòíûé ñîñòàâ (ñîñòîÿò ïðåèìóùåñòâåííî èç äèàìèíîêèñëîò) è íèçêóþ ìîëåêóëÿðíóþ ìàññó. Âõîäÿò â ñîñòàâ ñïåðìû è èêðû ðûá, à òàêæå â ñîñòàâ ñëîæíûõ áåëêîâ – íóêëåîïðîòåèäîâ.
5) Ãèñòîíû. Ìåíåå ñèëüíûå îñíîâàíèÿ. Ñîäåðæàò çíà÷èòåëüíîå êîëè÷åñòâî äèàìèíîêèñëîò ñî ñâîáîäíûìè àìèíîãðóïïàìè. Ðàñòâîðèìû â âîäå è â ðàçáàâëåííûõ êèñëîòàõ, íî íåðàñòâîðèìû â ðàçáàâëåííûõ ùåëî÷àõ. Îáû÷íî ïðåäñòàâëÿþò ñîáîé ñîáñòâåííî áåëêîâûå ÷àñòè ñëîæíûõ áåëêîâ.  êà÷åñòâå ïðèìåðà ìîæíî íàçâàòü ãëîáèí – áåëîê, âõîäÿùèé â ñîñòàâ ñëîæíîãî áåëêà êðîâè – ãåìîãëîáèíà.
6) Ñêëåðîïðîòåèíû. Íåðàñòâîðèìû â âîäå, ðàñòâîðàõ ñîëåé, êèñëîò è ùåëî÷åé (îíè ðàñòâîðÿþòñÿ ëèøü ïðè äëèòåëüíîé îáðàáîòêå êîíöåíòðèðîâàííûìè êèñëîòàìè è ùåëî÷àìè, ïðè÷åì ñ ðàñùåïëåíèåì ìîëåêóë). Óñòîé÷èâû ê ãèäðîëèçó. Õàðàêòåðèçóþòñÿ âûñîêèì ñîäåðæàíèåì ñåðû.  æèâîòíûõ îðãàíèçìàõ âûïîëíÿþò îïîðíûå è ïîêðîâíûå ôóíêöèè; â ðàñòåíèÿõ íå âñòðå÷àþòñÿ. Ïðåäñòàâèòåëè: êîëëàãåí – áåëêîâîå âåùåñòâî êîñòåé, êîæè, õðÿùåé, ñîåäèíèòåëüíûõ òêàíåé; ýëàñòèí – áåëîê ñòåíîê êðîâåíîñíûõ ñîñóäîâ, ñóõîæèëèé; êåðàòèí – áåëîê øåðñòè, âîëîñ, ðîãîâîãî âåùåñòâà, íîãòåé, ýïèäåðìèñà êîæè; ôèáðîèí – áåëîê øåëêà.
2. Ïðîòåèäû ðàçäåëÿþòñÿ íà ãðóïïû â çàâèñèìîñòè îò ñîñòàâà íåáåëêîâîé ÷àñòè:
1) Íóêëåîïðîòåèäû. Ãèäðîëèçóþòñÿ íà ïðîñòîé áåëîê (÷àùå âñåãî ãèñòîíû èëè ïðîòàìèíû) è íóêëåèíîâûå êèñëîòû. Ïîñëåäíèå â ñâîþ î÷åðåäü ãèäðîëèçóþòñÿ ñ îáðàçîâàíèåì óãëåâîäà, ôîñôîðíîé êèñëîòû, ãåòåðîöèêëè÷åñêîãî îñíîâàíèÿ. Ðàñòâîðèìû â ùåëî÷àõ è íåðàñòâîðèìû â êèñëîòàõ. Âõîäÿò â ñîñòàâ ïðîòîïëàçìû, êëåòî÷íûõ ÿäåð, âèðóñîâ.
2) Ôîñôîïðîòåèäû. Ãèäðîëèçóþòñÿ íà ïðîñòîé áåëîê è ôîñôîðíóþ êèñëîòó. Ñëàáûå êèñëîòû. Ñâåðòûâàþòñÿ íå ïðè íàãðåâàíèè, à îò äåéñòâèÿ êèñëîò. Ê íèì îòíîñÿòñÿ êàçåèí êîðîâüåãî ìîëîêà è âèòåëëèí – áåëîê, âõîäÿùèé â ñîñòàâ æåëòêà êóðèíîãî ÿéöà.
3) Ãëèêîïðîòåèäû. Ãèäðîëèçóþòñÿ íà ïðîñòîé áåëîê è óãëåâîä. Íåðàñòâîðèìû â âîäå. Ðàñòâîðÿþòñÿ â ðàçáàâëåííûõ ùåëî÷àõ. Íåéòðàëüíû. Íå ñâåðòûâàþòñÿ ïðè íàãðåâàíèè. Âõîäÿò â ñîñòàâ ñëèçåé. Ïðåäñòàâèòåëü: ìóöèí, âõîäÿùèé â ñîñòàâ ñëþíû.
4) Õðîìîïðîòåèäû. Ðàñïàäàþòñÿ ïðè ãèäðîëèçå íà ïðîñòîé áåëîê è êðàñÿùåå âåùåñòâî. Ïðèìåðîì ÿâëÿåòñÿ ãåìîãëîáèí êðîâè; ïðè ãèäðîëèçå îí ðàñùåïëÿåòñÿ, îáðàçóÿ áåëîê ãëîáèí è êðàñÿùåå âåùåñòâî ãåì êðàñíîãî öâåòà.
5) Ëèïîïðîòåèäû. Ýòî ñîåäèíåíèÿ áåëêà ñ ëèïèäàìè. Ñîäåðæàòñÿ â ïðîòîïëàçìå êëåòîê, â ñûâîðîòêå êðîâè, â ÿè÷íîì æåëòêå.
Áåëêè êëàññèôèöèðóþòñÿ òàêæå ïî ôîðìå èõ ìîëåêóë:
1) ôèáðèëëÿðíûå (âîëîêíèñòûå) áåëêè, ìîëåêóëû êîòîðûõ èìåþò íèòåâèäíóþ ôîðìó; ê íèì îòíîñÿò ôèáðîèí øåëêà, êåðàòèí øåðñòè;
2) ãëîáóëÿðíûå áåëêè, ìîëåêóëû êîòîðûõ èìåþò îêðóãëóþ ôîðìó; ê íèì îòíîñÿòñÿ, íàïðèìåð, àëüáóìèíû, ãëîáóëèíû è ðÿä äðóãèõ, â òîì ÷èñëå è ñëîæíûå áåëêè.
2. Ãèäðîëèç áåëêîâ
êëàññèôèêàöèÿ ãèäðîëèç áåëîê
Ãèäðîëèç áåëêîâ – ýòî íåîáðàòèìîå ðàçðóøåíèå ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðû â êèñëîì èëè ùåëî÷íîì ðàñòâîðå ñ îáðàçîâàíèåì àìèíîêèñëîò. Àíàëèçèðóÿ ïðîäóêòû ãèäðîëèçà, ìîæíî óñòàíîâèòü êîëè÷åñòâåííûé ñîñòàâ áåëêîâ.
Ïîëó÷àåìûå ôðàãìåíòû íàçûâàþòñÿ ïåïòèäàìè è îáëàäàþò ðÿäîì ïîëåçíûõ ñâîéñòâ. Ãëàâíîå èç êîòîðûõ – íàìíîãî áîëåå áûñòðîå óñâîåíèå ïî ñðàâíåíèþ ñ ïåðâîíà÷àëüíîé ìîëåêóëîé. Èäåàëüíûé ãèäðîëèç áåëêîâ – ýòî ðàñùåïëåíèå ìîëåêóëû áåëêà äî ñîñòàâëÿþùèõ àìèíîêèñëîò. Èìåííî îíè è ëîæàòñÿ â îñíîâó àìèíîêèñëîòíûõ êîìïëåêñîâ – ñàìûõ ýôôåêòèâíûõ ïðåïàðàòîâ ñ òî÷êè çðåíèÿ ñíàáæåíèÿ ìûøå÷íûõ êëåòîê ñòðîèòåëüíûì ìàòåðèàëîì. Îäíàêî äàëåêî íå âñåãäà èìååò ñìûñë ïðîâîäèòü ïîëíûé öèêë ãèäðîëèçà. Äëÿ óëó÷øåíèÿ ñêîðîñòè óñâîåíèÿ è ïîâûøåíèÿ ïèùåâîé öåííîñòè ïðîòåèíîâ äîñòàòî÷íî ïðîâåñòè ÷àñòè÷íûé ãèäðîëèç áåëêà.  èòîãå èñõîäíàÿ ìîëåêóëà ðàñïàäàåòñÿ íà öåïî÷êè ïî íåñêîëüêî àìèíîêèñëîò, êîòîðûå íàçûâàþòñÿ äè- è òðè-ïåïòèäàìè.
Ïðîöåññ ãèäðîëèçà áåëêîâ
Åùå â êîíöå 19 âåêà ó÷åíûå óñòàíîâèëè, ÷òî áåëêè ñîñòîÿò èç ìåíüøèõ ÷àñòèö – àìèíîêèñëîò. È èìåííî ñ òîãî âðåìåíè íà÷àëîñü èçó÷åíèå êàê àìèíîêèñëîò òàê è ñïîñîáîâ âûäåëåíèÿ èõ èç ñòðóêòóðû áåëêà.  êîòîðîé àìèíîêèñëîòû ñêðåïëåíû íå õàîòè÷íî, à íàõîäÿòñÿ â îïðåäåëåííîé ÄÍÊ ïîñëåäîâàòåëüíîñòè. Äëÿ îðãàíèçìà ÷åëîâåêà ýòà ïîñëåäîâàòåëüíîñòü íå èãðàåò ðîëè. Îðãàíèçìó íóæíû òîëüêî àìèíîêèñëîòû, «èçâëå÷ü» êîòîðûå çàäà÷à ïèùåâàðèòåëüíîé ñèñòåìû.  ïðîöåññå ïèùåâàðåíèÿ îðãàíèçì äðîáèò áåëêè äî îòäåëüíûõ àìèíîêèñëîò, êîòîðûå è ïîïàäàþò â êðîâü. Îäíàêî â çàâèñèìîñòè îò ñîòíè ôàêòîðîâ ýôôåêòèâíîñòü ïèùåâàðåíèÿ äàëåêà îò 100%. Èñõîäÿ èç ïðîöåíòà óñâîåííûõ â ïðîöåññå ïèùåâàðåíèÿ âåùåñòâ îöåíèâàþò ïèùåâóþ öåííîñòü òîãî èëè èíîãî ïðîäóêòà. Ãèäðîëèç ñïîñîáåí ìíîãîêðàòíî ïîâûñèòü ïèùåâóþ öåííîñòü áåëêîâ. Îí íå ÿâëÿåòñÿ ïðîòèâîïîñòàâëåíèåì òàêèì ïðîöåññàì ïîëó÷åíèÿ áåëêà êàê óëüòðàôèëüòðàöèÿ. Ãèäðîëèç – ýòî ïðîöåññ âòîðè÷íîé îáðàáîòêè óæå âûäåëåííîãî òåì èëè èíûì ñïîñîáîì áåëêà.
Ñûðüåì äëÿ ãèäðîëèçà âûñòóïàåò óæå ÷àñòè÷íî îáðàáîòàííîå ìîëîêî. Êàê ïðàâèëî, áåðåòñÿ íàèáîëåå äåøåâûé ìîëî÷íûé áåëîê. Ó÷èòûâàÿ äàëüíåéøóþ îáðàáîòêó è êîíå÷íûé èòîã – íå èìååò ñìûñëà áðàòü áîëåå äîðîãèå èíãðåäèåíòû, òàêèå êàê ñûâîðîòî÷íûé áåëîê èëè èçîëÿò. Äëÿ ìåäèöèíñêèõ öåëåé â ãèäðîëèçå ìîæåò èñïîëüçîâàòüñÿ è êðîâü æèâîòíûõ, îäíàêî â ñïîðòèâíîé ïðîìûøëåííîñòè îíà íåïðèìåíèìà. Îñíîâíûìè ñïîñîáàìè ãèäðîëèçàöèè ìîëî÷íûõ áåëêîâ ÿâëÿþòñÿ êèñëîòíûé ãèäðîëèç è ýíçèìíûé ãèäðîëèç.
2.1 Êèñëîòíûé ãèäðîëèç
Ñóòü äàííîãî ïðîöåññà â îáðàáîòêå èñõîäíîãî ñûðüÿ îïðåäåëåííûìè êèñëîòàìè. Áåëîê îáðàáàòûâàþò ñîëÿíîé êèñëîòîé è íàãðåâàþò ïðèìåðíî äî 105-110 °Ñ.  òàêîì ñîñòîÿíèè åãî âûäåðæèâàþò â òå÷åíèå ñóòîê.  ðåçóëüòàòå ìîëåêóëÿðíûå ñâÿçè ðâóòñÿ è áåëêè ðàñïàäàþòñÿ íà îòäåëüíûå àìèíîêèñëîòû. Êèñëîòíûé ãèäðîëèç íàèáîëåå ïðîñòîé è äåøåâûé â îñóùåñòâëåíèè. Îäíàêî îí ïðåäúÿâëÿåò êðàéíå âûñîêèå òðåáîâàíèÿ ê ñîáëþäåíèþ òåõíîëîãèè è ãëàâíîå – êà÷åñòâó è òî÷íîñòè äîçèðîâîê ðåàãåíòîâ. Èñïîëüçóÿ íå òå êèñëîòû èëè íåïðàâèëüíûå äîçèðîâêè âìåñòå ñ ìîëåêóëÿðíûìè ñâÿçÿìè ìîæíî ðàçðóøèòü è ñàìè àìèíîêèñëîòû. Êàê ñëåäñòâèå, êîíå÷íûé ïðîäóêò áóäåò èìåòü íåïîëíûé àìèíîêèñëîòíûé ñïåêòð. À îñòàòêè ñîëåé è êèñëîò âðÿä ëè ïîëîæèòåëüíî ñêàæóòñÿ íà ïèùåâàðåíèè.
2.2 Ýíçèìíûé (ôåðìåíòàòèâíûé) ãèäðîëèç áåëêà
Ýíçèìíûé ãèäðîëèç áåëêîâ â ÷åì-òî ïîâòîðÿåò åñòåñòâåííûé ïðîöåññ ïèùåâàðåíèÿ. Èñõîäíîå ñûðüå (êàê ïðàâèëî – êàçåèí) ñìåøèâàþò ñ ôåðìåíòàìè, êîòîðûå îñóùåñòâëÿþò «ïèùåâàðåíèå» áåëêà è îáåñïå÷èâàþò åãî ðàñïàä äî àìèíîêèñëîò. È èìåííî ýòîò ìåòîä ÷àùå âñåãî èñïîëüçóþò â ñïîðòèâíîé èíäóñòðèè. Ýíçèìíûé (ôåðìåíòàòèâíûé) ãèäðîëèç áåëêîâ ìåíåå òðåáîâàòåëåí ê ñîáëþäåíèþ òåõíîëîãèé. Èçëèøêè ôåðìåíòîâ óäàëèòü ïðîùå è îíè íå íåñóò òàêîãî âðåäà êàê êèñëîòû.
Íà ïåðâîì ýòàïå ôåðìåíòíîãî ãèäðîëèçà ñûðüå ïîäâåðãàþò ëåãêîé òåìïåðàòóðíîé îáðàáîòêå.  èòîãå áåëîê ÷àñòè÷íî äåíàòóðèðóåò (ðàçðóøàåòñÿ). Ïîñëå ÷åãî ïîëó÷åííóþ ôðàêöèþ ñìåøèâàþò ñ ôåðìåíòàìè, êîòîðûå çàâåðøàþò ïðîöåññ ãèäðîëèçà.
Ãèäðîëèç áåëêîâ îñóùåñòâëÿþò ïðîòåîëèòè÷åñêèå ôåðìåíòû. Áîëüøîå ðàçíîîáðàçèå ïðîòåîëèòè÷åñêèõ ôåðìåíòîâ ñâÿçàíî ñî ñïåöèôè÷íîñòüþ èõ âîçäåéñòâèÿ íà áåëîê. Ìåñòî ïðèëîæåíèÿ èëè äåéñòâèÿ ïðîòåîëèòè÷åñêîãî ôåðìåíòà ñâÿçàíî ñî ñòðóêòóðîé ðàäèêàëîâ, íàõîäÿùèõñÿ ðÿäîì ñ ïåïòèäíîé ñâÿçüþ. Ïåïñèí ðàñùåïëÿåò ñâÿçü ìåæäó ôåíèëàëàíèíîì è òèðîçèíîì, ãëóòàìèíîâîé êèñëîòîé è öèñòèíîì (ìåòèîíèíîì, ãëèöèíîì), ìåæäó âàëèíîì è ëåéöèíîì. Òðèïñèíðàñùåïëÿåò ñâÿçü ìåæäó àðãèíèíîì (ëèçèíîì) è äðóãèìè àìèíîêèñëîòàìè. Õèìîòðèïñèí – ìåæäó àðîìàòè÷åñêèìè àìèíîêèñëîòàìè (òðèïòîôàí, òèðîçèí, ôåíèëàëàíèí) è ìåòèîíèíîì. Àìèíîïåïòèäàçû äåéñòâóþò ñî ñòîðîíû N – êîíöåâîé àìèíîêèñëîòû, êàðáîêñèïåïòèäàçûñî ñòîðîíû Ñ – êîíöåâîé àìèíîêèñëîòû. Ýíäîïåïòèäàçû ðàçðóøàþò áåëîê âíóòðè ìîëåêóëû, ýêçîïåïòèäàçû – äåéñòâóþò ñ êîíöà ìîëåêóëû. Äëÿ ïîëíîãî ãèäðîëèçà áåëêîâîé ìîëåêóëû íåîáõîäèì íàáîð áîëüøîãî êîëè÷åñòâà ðàçëè÷íûõ ïðîòåîëèòè÷åñêèõ ôåðìåíòîâ.
2.3 Ùåëî÷íîé ãèäðîëèç áåëêà
Ïðè ùåëî÷íîì ãèäðîëèçå ïðîèñõîäèò ðàöåìèçàöèÿ áîëüøèíñòâà àìèíîêèñëîò è ïîëíîå ðàçðóøåíèå àðãèíèíà, ëèçèíà, öèñòèíà è öèñòåèíà.  ðåçóëüòàòå òàêîãî ãèäðîëèçà îáðàçóåòñÿ êîìïëåêñ äåôåêòíûõ, ÷óæäûõ îðãàíèçìó êîìïîíåíòîâ.
Ùåëî÷íîé è êèñëîòíûé ãèäðîëèç íàïðèìåð áåëêîâ ïðîâîäÿò ñ öåëüþ óñòàíîâëåíèÿ àìèíîêèñëîòíîãî ñîñòàâà òîãî èëè èíîãî áåëêà. Ïðîñòî ïðè êèñëîòíîì ãèäðîëèçå ðàçðóøàåòñÿ âàæíåéøàÿ àìèíîêèñëîòà – òðèïòîôàí, à ïðè ùåëî÷íîì îíà ñîõðàíÿåòñÿ íî ðàçâàëèâàþòñÿ äðóãèå. Âîò ñî÷åòàÿ äâà âèäà ãèäðîëèçà ìîæíî ñäåëàòü ïîëíûé àìèíîêèñëîòíûé àíàëèç.
À íàñ÷åò ïðèìåíåíèÿ ãèäðîëèçà â îðãàíèêå, òî ÷àùå ýòî ñâÿçàíî ñ ïîëó÷åíèåì òåõ èëè èíûõ ñîåäèíåíèé, àêòèâíûå ãðóïïû êîòîðûõ çàùèùàþò äëÿ òîãî, ÷òîáû íà ýòàïå ñèíòåçà îíè íå âñòóïàëè â íåíóæíûå ðåàêöèè. À çàòåì ïóòåì ãèäðîëèçà áëîêèðîâêó ãðóïï ñíèìàþò. Î÷åíü ÷àñòî ãèäðîëèç ïðèìåíÿþò â ïåïòèäíîì ñèíòåçå.
Íàïðèìåð, ùåëî÷íûì ãèäðîëèçîì (îìûëåíèåì) êîêîñîâîãî æèðà ïîëó÷àþò îñíîâó äëÿ ïðîèçâîäñòâà ìûëà. Òðèãëèöåðèäû êîêîñîâîãî æèðà ïðè ýòîì ðàñïàäàþòñÿ íà íàòðèåâûå (êàëèåâûå) ñîëè æèðíûõ êèñëîò è ãëèöåðèí.
3. Ðîëü îòäåëüíûõ àìèíîêèñëîò äëÿ îðãàíèçìà ÷åëîâåêà
Àëàíèí — ýòà àìèíîêèñëîòà ÿâëÿåòñÿ ýíåðãåòè÷åñêèì èñòî÷íèêîì äëÿ íåðâíîé ñèñòåìû è ãîëîâíîãî ìîçãà. Òàêæå îíà îòâå÷àåò çà óêðåïëåíèå èììóííîé ñèñòåìû, ò.ê. ñïîñîáíà âûðàáàòûâàòü àíòèòåëà. Àëàíèí çàäåéñòâîâàí â ìåòàáîëèçìå îðãàíè÷åñêèõ êèñëîò è ñàõàðîâ.
Àðãèíèí – àìèíîêèñëîòà, îòâå÷àþùàÿ çà îáìåí âåùåñòâ â ìûøöàõ, íåçàìåíèìà äëÿ âîññòàíîâëåíèÿ õðÿùåâîé òêàíè, âîññòàíàâëèâàåò è ïîääåðæèâàåò êîæó, óêðåïëÿåò ñåðäå÷íóþ ìûøöó è ñâÿçêè, èãðàåò âàæíóþ ðîëü â èììóííîé ñèñòåìå, ïðèîñòàíàâëèâàåò ðàçâèòèå îïóõîëè.
Àñïàðàãèí — ïîëíîñòüþ îòâå÷àåò çà ðàáîòó è ðåãóëèðîâêó ïðîöåññîâ â ÖÍÑ.
Âàëèí — àìèíîêèñëîòà, îòâå÷àþùàÿ çà ïîääåðæàíèå îáìåíà àçîòà â îðãàíèçìå.
Ãàììà-àìèíîìàñëÿíàÿ êèñëîòà íåçàìåíèìà â ñëó÷àÿõ çàáîëåâàíèÿ àðòåðèàëüíîé ãèïåðòåíçèåé è ýïèëåïñèåé.
Ãèñòèäèí – ýòî âåùåñòâî ñòàâèò çàùèòó îò ðàäèàöèè, ÿâëÿåòñÿ ñòðîèòåëåì áåëûõ è êðàñíûõ êðîâÿíûõ òåëåö, èãðàåò âàæíóþ ðîëü â èììóíèòåòå. Êñòàòè, ãèñòàìèí ïîëó÷àåòñÿ èç ãèñòèäèíà.
Ãëóòàìèí — àìèíîêèñëîòà, âàæíàÿ äëÿ ïðàâèëüíîãî êèñëîòíî-ùåëî÷íîãî áàëàíñà, êðîìå ýòîãî îíà î÷åíü ýôôåêòèâíî ïîìîãàåò ïîíèçèòü òÿãó ê êóðåíèþ è àëêîãîëþ.
Ãëóòàìèíîâàÿ êèñëîòà íåîáõîäèìà â ñëó÷àå ÿçâ èëè äèñòðîôèè ìûøö.
Ãëèöèí îòâå÷àåò çà ñêîðåéøåå âîññòàíîâëåíèå ïîâðåæäåííûõ òêàíåé.
Èçîëåéöèí íåîáõîäèì äëÿ ïðàâèëüíîé ðåãóëèðîâêè óðîâíÿ ñàõàðà â êðîâè.
Ëåéöèí óñêîðÿåò âîññòàíîâëåíèþ èëè ëå÷åíèþ ìûøå÷íîé òêàíè, êîñòåé è êîæè.
Ëèçèí íåîáõîäèì äëÿ ïðàâèëüíîãî óñâîåíèÿ êàëüöèÿ, ïðàâèëüíî ðàñïðåäåëÿåò åãî äëÿ ðîñòà è ïèòàíèÿ êîñòåé. Òàêæå îí íåîáõîäèì äëÿ óêðåïëåíèÿ ñåðäå÷íîãî òîíóñà, óñèëèâàåò ðåçèñòåíòíîñòü îðãàíèçìà, ïîíèæàåò óðîâåíü âðåäíîãî õîëåñòåðèíà â êðîâè.
Ìåòèîíèí íóæåí äëÿ ëå÷åíèÿ àëëåðãèè õèìè÷åñêîãî ïðîèñõîæäåíèÿ, à òàêæå ïðè îñòåîïîðîçå.
Ïðîëèí îòâå÷àåò çà óêðåïëåíèå ñåðäå÷íîé ìûøöû.
Ñåðèí áàëàíñèðóåò îáìåí æèðíûõ êèñëîò è æèðîâ â îðãàíèçìå.
Òàóðèí ïðîñòî íåîáõîäèì ïðè ãèïîãëèêåìèè, ïðè çàáîëåâàíèè àòåðîñêëåðîçîì, îòâå÷àåò çà ìåòàáîëèçì æåë÷íîé êèñëîòû.
Òðåîíèí íåîáõîäèì äëÿ ïîääåðæàíèÿ èììóíèòåòà, ðåãóëèðóåò îáìåí áåëêîâ è æèðîâ, ïðåäîòâðàùàåò îòëîæåíèå â ïå÷åíè æèðîâ.
Òèðîçèí î÷åíü ïîëåçåí, åñëè ó ÷åëîâåêà õðîíè÷åñêàÿ óñòàëîñòü, äàííàÿ àìèíîêèñëîòà ñòîèò ïåðåä ãîðìîíàìè ùèòîâèäêè, òàêæå îíà îòâå÷àåò çà îáðàçîâàíèå àäðåíàëèíà è íîðàäðåíàëèíà.
Òðèïòîôàí, ïîëåçåí ñåðäå÷íèêàì, à òàêæå ïðè õðîíè÷åñêîé áåññîííèöå. Âîîáùå òðèïòîôàí ñèíòåçèðóåò â îðãàíèçìå îãðîìíîå êîëè÷åñòâî âèòàìèíà ÐÐ, ñòîèò íåïîñðåäñòâåííî ïåðåä íåéðîìåäèàòîðîì ñåðîòîíèíîì. Èìåííî ñåðîòîíèí îòâå÷àåò çà ýìîöèîíàëüíîå ñîñòîÿíèå ÷åëîâåêà, ïðè íåäîñòàòêå ÷åëîâåê âïàäàåò â äåïðåññèþ.
Öèñòåèí íåîáõîäèì äëÿ ëå÷åíèÿ ðåâìàòîèäíîãî àðòðèòà, èñïîëüçóåòñÿ ïðè ëå÷åíèè ðàêà è áîëåçíÿõ àðòåðèé.
Ôåíèëàëàíèí — ýòà àìèíîêèñëîòà ñïîñîáñòâóåò öèðêóëÿöèè êðîâè, èñïîëüçóåòñÿ ïðè ëå÷åíèè ìèãðåíè, óëó÷øàåò âíèìàíèå è ïàìÿòü, ó÷àñòâóåò â îáðàçîâàíèè èíñóëèíà, ñ åå ïîìîùüþ ëå÷àò äåïðåññèè.
Ðàçìåùåíî íà Allbest.ru
…
Источник