Какие из свойств не соответствуют белкам
Белки
1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:
-1. Коллоидные
+2. Термостабильность
-3. Закономерный порядок расположения аминокислот
2. Ковалентные связи белков:
+1. Стабилизируют третичную структуру белка
+2. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?
+1. Пептидные
-2. Водородные
-3. Ионные
-4. Дисульфидные
4. Что обеспечивает четвертичная структура белков:
-1. Растворимость
-2. Видовую специфичность
+3. Кооперативный эффект
5. Нативная структура белка определяется:
-1. Первичной структурой
-2. Вторичной структурой
+3. Третичной структурой
6. Предопределена генетически:
+1. Первичная структура
-2. Вторичная структура
-3. Третичная структура
-4. Четвертичная структура белка
7. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?
+1. Способность к специфическим взаимодействиям
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменению рН
8. Первичная структура белков обеспечивает:
-1. Растворимость
-2. Термоустойчивость
-3. Функциональную активность
+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
9. Какие связи характерны для первичной структуры белка?
+1. Ковалентные
-2. Нековалентные
10. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?
+1. Формирование третичной структуры
-2. Соединение аминокислот в молекуле белков
11. К каким белкам относится миоглобин?
-1. Фибриллярным
+2. Глобулярным
12. Для денатурированных белков характерно:
-1. Наличие водородных связей
+2. Наличие пептидных связей
-3. Наличие вторичной и третичной структуры
13. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?
-1. Пептидная
+2. Дисульфидная
-3. Ионная
14. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?
-1. Определяет конформацию молекулы
-2. Формирует активный центр
+3. Обеспечивает кооперативный эффект
15. Какое свойство характерно для белков?
+1. Амфотерность
-2. Устойчивость к изменению рН
-3. Термостабильность
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?
-1. +
+2. –
17. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:
-1. Апериодический кристалл
+2. Армированную каплю
18. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:
+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации
-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания
19. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:
-1. Имеет частично двойной характер
+2. Является нековалентной
-3. Невозможно свободное вращение
-4. Является компланарной
20. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной
-1. Лейцин
+2. Лизин
-3. Серин
-4. Глицин
21. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:
+1. Механизмы регуляции скорости превращения “расплавленной глобулы” в нативную структуру
+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации
-3. Химическая модификация
22. Какой первый этап выделения белков из ткани:
-1. Экстракция растворителями
-2. Выделение индивидуальных белков из смеси
-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности
+4. Гомогенизация
23. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?
-1. Катоду
+2. Аноду
-3. Остаются на старте
24. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:
+1. М. М. 200 тыс.
-2. М. М. 85 тыс.
-3. М. М. 30 тыс.
25. Какой метод можно использовать для выделения индивидуального белка?
-1. Кристаллизацию
+2. Препаративное ультрацентрифугирование
-3. Высаливание
26. Какие вещества применяют для высаливания белков?
+1. Сульфат аммония
-2. Сахароза
-3. Кислоты
-4. Тяжелые металлы
27. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?
-1. Высаливание
-2. Изоэлектрофокусирование
-3. Электрофорез
+4. Диализ
28. Метод гель-фильтрации основан на:
+1. Различиях молекулярной массы
-2. Различиях величин заряда
-3. Различиях растворимости
29. Скорость осаждения белков зависит:
-1. От числа растворенных молекул
+2. От молекулярной массы белков
-3. От величины заряда белковых молекул
30. В основе метода аффинной хроматографии лежит:
-1. Амфотерность
-2. Растворимость
+3. Специфическое взаимодействие
Ферменты
1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?
-1. D-оксидаза
-2. Липаза
+3. Пепсин
-4. Уреаза
2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?
-1. Кофактор
-2. Апофермент
-3. Холофермент
-4. Кофермент
+5. Простетическая группа
3. Ферменты денатурируют при температуре:
-1. 0°С
+2. 80-100°С
-3. 20-30°С
-4. 30-40°С
4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
-3. Физиологические условия протекания реакции
5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?
-1. Лиазы
+2. Лигазы
-3. Оксидоредуктазы
-4. Трансферазы
6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
-1. 50-60°С
-2. 15-20°С
+3. 35-40°С
7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения 1/2 Vmах потребуется:
-1. Мало субстрата
+2. Много субстрата
-3. Количество субстрата не играет роли
8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию нулевого порядка
-2. Реакцию смешанного порядка
+3. Реакцию первого порядка
-4. Всю кривую
9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:
-1. Выше
+2. Ниже
-3. Остается неизменным
10. Абсолютной специфичностью обладает:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
+3. Уреаза
-4. Липаза
11. Относительной специфичностью обладает:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
-3. Уреаза
+4. Липаза
12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:
-1. Кислом, рН= 1,5-2,0
-2. Щелочном, рН=8,0-9,0
+3. Близком к нейтральному
13. Изоферменты:
+1. Отличаются локализацией
-2. Сходны по локализации
+3. Катализируют одну реакцию
-4. Катализируют разные реакции
14. Как ферменты влияют на энергию активации?
-1. Увеличивают
+2. Уменьшают
-3. Не изменяют
15. Какие ферментв катализируют внутримолекулярный перенос группы?
-1. Оксидоредуктазы
-2. Лиазы
+3. Изомеразы
-4. Трансферазы
16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?
+1. 1-2
-2. 3-5
-3. 5-7
-4. Близкое к нейтральному
17. Сродство фермента к субстрату характеризует:
-1. Константа равновесия
+2. Константа Михаэлиса
-3. Константа диссоциации
18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию первого порядка
+2. Всю кривую
-3. Реакцию нулевого порядка
-4. Реакцию смешанного порядка
19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:
-1. Концентрацию фермента
+2. Константу Михаэлиса
-3. Концентрацию субстрата
+3. Максимальную скорость реакции
20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:
+1. Конкурентных ингибиторов
-2. Неконкурентных ингибиторов
-3. Необратимых ингибиторов
-4. Неспецифических ингибиторов
21. Для заместительной терапии используется фермент:
-1. Лактатдегидрогеназа
-2. Аргиназа
+3. Пепсин
-4. Фосфолипаза А2
22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?
+1. ЛДГ1
+2. ЛДГ2
-3. ЛДГЗ
-4. ЛДГ4
-5. ЛДГ5
23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преиму-щественно в миокарде.
-1. ВВ
+2. МВ
-3. ММ
24. При действии конкурентных ингибиторов:
-1. Vmax постоянна, Кm уменьшается
+2. Vmax постоянна, Кm увеличивается
-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается
-4. Vmax уменьшается, Кm уменьшается
25. При действии неконкурентных ингибиторов-
+1. Vmax уменьшается, Кm не меняется
-2. Vmax постоянна, Кm уменьшается
-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается
Источник
По химическому составу белки делятся на две группы:
а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;
б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.
1. Амфотерные свойства белков
Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
Необратимая денатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg2+, Pb2+, Си2+).
Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-700С), теряя способность растворяться в воде.
Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
3. Гидролиз белков
Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:
4. Цветные (качественные) реакции на белки
Для белков известно несколько качественных реакций.
а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»
б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом:
Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
Белки
Источник
Строение белков
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Аминокислотный состав белков
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
Пептидная связь
Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Пространственная организация белковых молекул
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
Свойства белков
Купить проверочные работы
по биологии
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Функции белков
| Функция | Примеры и пояснения |
|---|---|
| Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. |
| Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. |
| Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| Запасающая | В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. |
| Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. |
Ферменты
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
- оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
- трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
- гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
- лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
- изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
- лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.
Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»
Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»
Смотреть оглавление (лекции №1-25)
Источник