Какие из отмеченных свойств характерны для белков
1.
Какие из отмеченных свойств характерны
для белков
+1.
Коллоидные
-2.
Термостабильность
-3.
Устойчивость к изменениям рН
+4.
Амфотерность
+5.
Денатурация
2.
Какова роль ковалентных связей белков:
+1.
Стабилизируют третичную структуру
белка
-2.
Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию
полипептидной цепи
+3.
Используются при соединении аминокислот
в первичной структуре белка
3.
Для каких белков преобладающей является
бета-структура полипептидной цепи:
-1.
Гемоглобин
+2.
Фиброин шелка
-3.
Миоглобин
-4.
Сывороточный альбумин
4.
Какие связи участвуют в образовании
третичной структуры белка:
-1.
Пептидные
+2.
Водородные
+3.
Ионные
+4.
Дисульфидные
+5.
Ван-дер-Ваальса
5.
Что обеспечивает четвертичная структура
белков:
-1.
Растворимость
-2.
Видовую специфичность
+3.
Кооперативный эффект
6.
Нативная структура белка определяется:
-1.
Первичной структурой
-2.
Вторичной структурой
+3.
Третичной структурой
7.
Генетически детерминирована:
+1.
Первичная структура
-2.
Вторичная структура
-3.
Третичная структура
-4.
Четвертичная структура белка
8.
Какие из отмеченных свойств характерны
для нативных белков:
+1.
Специфическое взаимодействие
-2.
Термостабильность
-3.
Устойчивость к изменению рН
9.
Что обеспечивает первичная структура
белков:
-1.
Растворимость
+2.
Видовую специфичность
-3.
Функциональную активность
+4.
Формирование последующих уровней
структурной организации молекулы
10.
Какое из отмеченных свойств характерно
для денатурированных белков:
-1.
Наличие водородных связей
+2.
Наличие пептидных связей
-3.
Наличие вторичной и третичной структуры
-4.
Гиперхромный эффект
-5.
Хорошая растворимость в воде
11.
Какие белки обладают наибольшей степенью
альфа-спирализации полипептидной цепи:
-1.
Коллаген
-2.
Инсулин
+3.
Гемоглобин
+4.
Миоглобин
-5.
Кератин
12.
Как тип четвертичной структуры влияет
на характер выполняемой белком функции:
-1.
Определяет конформацию молекулы
-2.
Формирует активный центр
+3.
Обеспечивает кооперативный эффект
13.
Какие свойства характерны для белков:
+1.
Амфотерность
-2.
Устойчивость к изменению рН
+3.
Способность вращать плоскость
поляризованного луча
+4.
Термолабильность
14.
Назовите первый этап выделения белков
из ткани:
-1.
Экстракция растворителями
-2.
Выделение индивидуальных белков из
смеси
-3.
Определение молекулярной массы и
проверка гомогенности
+4.
Гомогенизация
-5.
Осветление экстракта
15.
В каком направлении будут перемещаться
белки сыворотки крови при электрофорезе
при рН=8.6
-1.
Катоду
+2.
Аноду
-3.
Остаются на старте
16.
Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы
в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки
цитоплазмы при физиологическом значении
рН=7.36
-1.
+
+2.
–
17.
Какой белок будет выходить первым из
колонки^ заполненной сефадексом – G-100^
если смесь содержит белки с М.м.
+1.
430 тыс
-2.
95 тыс
-3.
10 тыс
18.
Какой метод можно использовать для
группового фракционирования белков:
-1.
Кристаллизацию
+2.
Осаждение органическими растворителями
-3.
Препаративное ультрацентрифугирование
+4.
Высаливание
19.
Какие вещества служат для высаливания
белков:
+1.
Щелочноземельные металлы;
-2.
Сахароза
-3.
Кислоты
-4.
Тяжелые металлы
20.
Какой метод можно использовать для
очистки раствора белка от низкомолекулярных
примесей:
-1.
Высаливание
-2.
Ультрацентрифугирование
-3.
Электрофорез
+4.
Диализ
21.
На чем основан метод гель-фильтрации:
+1.
Различиях молекулярной массы
-2.
Различиях величин заряда
+3.
Различиях формы и размеров молекул
-4.
Различиях растворимости
22.
От чего зависит скорость седиментации
белков:
-1.
От числа растворенных молекул
+2.
От молекулярной массы белков
-3.
От величины заряда белковых молекул
23.
Смесь аминокислот содержащая 1. валин
2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была
подвергнута фракционированию методом
элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие
аминокислоты останутся на линии старта?
+1.
Валин
-2.
Аспарагиновая кислота
-3.
Лизин
24.
На каком свойстве белков основано
фракционирование органическими
растворителями:
-1.
Величине молекулярной массы
-2.
Амфотерности
+3.
Гидратации
-4.
Самосборка
25.
На каких свойствах белков основан метод
аффинной хроматографии:
-1.
Амфотерности
-2.
Способности к ионизации
-3.
Величине молекулярной массы
-4.
Растворимости
+5.
Специфическом взаимодействии с лигандами
26.
Пептидная связь в белках:
+1.
Имеет частично двойной характер
-2.
Является нековалентной
+3.
Невозможно свободное вращение
+4.
Является плоской
-5.
Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27.
Какая из перечисленных аминокислот
является диаминокарбоновой кислотой
(4 группа):
-1.
Лейцин
+2.
Лизин
-3.
Серин
-4.
Глицин
-5.
Пролин
28.
Кроме глицина все аминокислоты^ входящие
в состав белков^ являются:
-1.
Левовращающими изомерами
-2.
Имеют D-конфигурацию
-3.
Оптически неактивны
+4.
Имеют L-конфигурацию
-5.
Являются L- или D-аминокислотами
29.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:
-1.
D-оксидаза
-2.
Липаза
+3.
Пепсин
-4.
Уреаза
+5.
Трипсин
30.
Как называется дополнительная группа
фермента^ прочно связанная с его белковой
частью:
-1.
Кофактор
-2.
Кофермент
-3.
Холофермент
-4.
Апофермент
+5.
Простетическая группа
31.
При какой температуре ферменты
денатурируют:
-1.
0 °С
+2.
80-100 °С
-3.
20-30 °С
-4.
30-40 °С
32.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:
+1.
ЛДГ1
+2.
ЛДГ2
-3.
ЛДГ3
-4.
ЛДГ4
-5.
ЛДГ5
33.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:
+1.
Не сдвигают подвижного равновесия
-2.
Высокая специфичность
+3.
Влияют только на скорость химической
реакции
-4.
Регулируемость количества и активности
-5.
Физиологические условия протекания
34.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:
-1.
Лиазы
+2.
Лигазы
-3.
Оксидоредуктазы
-4.
Трансферазы
35.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:
-1.
50-60 °С
-2.
15-20 °С
-3.
80-100 °С
+4.
35-40 °С
36.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:
-1.
Мало субстрата
+2.
Много субстрата
-3.
Количество субстрата не играет роли
37.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:
-1.
Реакцию нулевого порядка
-2.
Реакцию смешанного порядка
+3.
Реакцию первого порядка
-4.
Всю кривую
38.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:
-1.
Выше
+2.
Ниже
-3.
Остается неизменным
39.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:
-1.
Химотрипсин
-2.
Пепсин
+3.
Уреаза
-4.
Липаза
-5.
L-оксидаза
40.
Как называется участок молекулы фермента^
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:
-1.
Гидрофобный центр
-2.
Каталитический центр
+3.
Активный центр
-4.
Адсорбционный центр
-5.
Аллостерический центр
41.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:
-1.
Кислом^ рН=1.5-2.0
-2.
Щелочном, рН=8.0-9.0
+3.
Близком к нейтральному
-4.
Только при рН=7^0
42.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:
-1.
ЛДГ1
-2.
ЛДГ2
-3.
ЛДГ3
+4.
ЛДГ4
+5.
ЛДГ5
43.
Как ферменты влияют на энергию активации:
-1.
Увеличивают
+2.
Уменьшают
-3.
Не изменяют
44.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:
-1.
Оксидоредуктазы
-2.
Лиазы
+3.
Изомеразы
-4.
Трансферазы
45.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:
+1.
1-2
-2.
3-5
-3.
5-7
-4.
Близкое к нейтральному
46.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:
-1.
Константа седиментации
+2.
Константа Михаэлиса
-3.
Константа равновесия
47.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:
-1.
Реакцию первого порядка
+2.
Всю кривую
-3.
Реакцию нулевого порядка
-4.
Реакцию смешанного порядка
48.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:
-1.
Концентрацию фермента
+2.
Константу Михаэлиса
-3.
Концентрацию субстрата
-4.
Скорость реакции
+5.
Максимальную скорость реакции
49.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:
-1.
Инфаркте миокарда
+2.
Гепатите
-3.
Подагре
50.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:
+1.
Аргиназа
-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ
-3.
Кислая фосфатаза
-4.
Гистидаза
51.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:
-1.
Липаза
+2.
гамма-глутаминилтрансфераза
-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза
-4.
Гексокиназа
52.
Для заместительной терапии используются
ферменты:
-1.
Лактатдегидрогеназа
-2.
Катехол-О-метилтрансфераза
+3.
Пепсин
-4.
Фосфолипаза С
53.
К аминокислотам с гидрофобными радикалами
относятся:
+1.
лейцин
+2.
валин
-3.
аспарагиновая кислота
-4.
лизин
-5.
аргинин
54.
Радикалы аминокислот взаимодействуют
при образовании:
-1.
первичной структуры
-2.
вторичной структуры
+3.
третичной структуры
55.
Какие реакции будут положительны с
пептидом цис-фен-глу-три:
+1.
биуретовая
+2.
ксантопротеиновая
+3.
Фоля
56.
В образовании водородных связей могут
участвовать радикалы аминокислот:
+1.
асн
+2.
глн
+3.
сер
-4.
ала
-5.
лей
57.
Порядок чередования аминокислот в
белках обуславливает:
+1.
первичная структура
-2.
вторичная структура
-3.
третичная структура
-4.
четвертичная структура
58.
Наименование структуры^ стабилизируемой
водородными связями между пептидными
группировками:
-1.
первичная
+2.
вторичная
-3.
третичная
-4.
четвертичная
59.
Пространственное расположение и характер
взаимодействия пептидных цепей в
олигомерном белке характеризует:
-1.
первичную структуру
-2.
вторичную структуру
-3.
третичную структуру
+4.
четвертичную структуру
60.
Конформация полипептидной цепи^
стабилизируемая связями между радикалами
аминокислот^ является:
-1.
первичной структурой
-2.
вторичной структурой
+3.
третичной структурой
-4.
четвертичной структурой
61.
С миоглобином могут взаимодействовать:
+1.
кислород
-2.
оксид азота
-3.
перекись водорода
-4.
углекислый газ
62.
Каким количеством аминокислот отличаются
гемоглобины A и S:
+1.
1
-2.
3
-3.
5
-4.
7
-5.
9
63.
Для ферментов^ обладающих абсолютной
специфичностью^ характерно:
+1.
превращение одного единственного
субстрата
-2.
превращение группы субстратов с
одинаковым типом связей
-3.
превращение стереоизомеров одного типа
64.
Для точного количественного определения
величины максимальной скорости реакции
предпочтителен график^ построенный по
уравнению:
-1.
Михаэлиса-Ментен
-2.
Холдейна-Бриггса
+3.
Лайнуивера-Бэрка
65.
Для точного количественного определения
величины константы Михаэлиса предпочтителен
график^ построенный по уравнению:
-1.
Михаэлиса-Ментен
-2.
Холдейна-Бриггса
+3.
Лайнуивера-Бэрка
66.
Линейная зависимость скорости реакции
от концентрации фермента достигается
при:
-1.
недостатке субстрата
-2.
равном количестве субстрата и фермента
+3.
избытке субстарата
67.
Какие цветные реакции можно использовать
для обнаружения белков:
+1.
биуретовую
+2.
ксантопротеиновую
+3.
Миллона
-4.
Либермана-Бурхарда
68.
Превращения пирувата в лактат отличаются
по скорости в мышце сердца и печени^
поскольку лактатдегидрогеназа в этих
органах:
+1.
представлена разными изоформами
-2.
имеет разные кофакторы
-3.
расположена в разных компартментах
69.
Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ
катализируется ферментами класса:
-1.
оксидоредуктаз
-2.
трансфераз
-3.
гидролаз
-4.
лиаз
-5.
изомераз
+6.
лигаз
70.
Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид
+НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:
+1.
оксидоредуктазы
-2.
трансферазы
-3.
гидролазы
-4.
лиазы
-5.
изомеразы
-6.
лигазы
71.
Реакция триглицериды+вода – глицерин+жирные
кислоты катализируется ферментом
класса:
-1.
оксидоредуктаз
-2.
трансфераз
+3.
гидролаз
-4.
лиаз
-5.
изомеразы
-6.
лигазы
72.
Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат
катализируется ферментом класса:
-1.
оксидоредуктаз
-2.
трансфераз
-3.
гидролаз
-4.
лиаз
+5.
изомераз
-6.
лигаз
73.
Активность фосфорилазы изменяется
благодаря:
+1.
фосфорилированию-дефосфорилированию
-2.
аминированию-дезаминированию
-3.
денатурации-ренативации
74.
Для очистки поверхности ран используют:
-1.
альдолазу
-2.
гексокиназу
+3.
трипсин
-4.
лактатдегидрогеназу
-5.
фосфоглюкомутазу
75.
Для уменьшения антигенных свойств
ферментов-лекарственных препаратов
используют:
-1.
частичный протеолиз ферментов
-2.
тепловую денатурацию
+3.
инкапсулирование
+4.
применение протеолипосом
76.
Ферменты – аналитические реагенты для
определения субстратов должны обладать:
+1.
абсолютной специфичностью
-2.
аллостерическим центром
-3.
чувствительностью к тяжелым металлам
-4.
зависимостью от АТФ
77.
Для снятия повязки с поверхности раны
используют слабый раствор перекиси
водорода в расчете на действие:
+1.
каталазы
-2.
глутаматдегидрогеназы
-3.
супероксиддисмутазы
-4.
трипсина
-5.
гиалуронидазы
78.
В состав гистонов входят положительно
заряженные аминокислоты:
+1.
лизин
+2.
аргинин
-3.
аланин
-4.
тирозин
-5.
триптофан
79.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:
-1.
D-оксидаза
-2.
Липаза
+3.
Пепсин
-4.
Уреаза
+5.
Трипсин
80.
Как называется дополнительная группа
фермента прочно связанная с его белковой
частью:
-1.
Кофактор
-2.
Кофермент
-3.
Холофермент
-4.
Апофермент
+5.
Простетическая группа
81.
При какой температуре ферменты
денатурируют:
-1.
0 С
+2.
80-100 С
-3.
20-30 С
-4.
30-40 С
82.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:
+1.
ЛДГ1
+2.
ЛДГ2
-3.
ЛДГ3
-4.
ЛДГ4
-5.
ЛДГ5
83.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:
+1.
Не сдвигают подвижного равновесия
-2.
Высокая специфичность
+3.
Влияют только на скорость химической
реакции
-4.
Регулируемость количества и активности
-5.
Физиологические условия протекания
84.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:
-1.
Лиазы
+2.
Лигазы
-3.
Оксидоредуктазы
-4.
Трансферазы
85.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:
-1.
50-60 С
-2.
15-20 С
-3.
80-100 С
+4.
35-40 С
86.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:
-1.
Мало субстрата
+2.
Много субстрата
-3.
Количество субстрата не играет роли
87.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:
-1.
Реакцию нулевого порядка
-2.
Реакцию смешанного порядка
+3.
Реакцию первого порядка
-4.
Всю кривую
88.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:
-1.
Выше
+2.
Ниже
-3.
Остается неизменным
89.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:
-1.
Химотрипсин
-2.
Пепсин
+3.
Уреаза
-4.
Липаза
-5.
L-оксидаза
90.
Как называется участок молекулы фермента
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:
-1.
Гидрофобный центр
-2.
Каталитический центр
+3.
Активный центр
-4.
Адсорбционный центр
-5.
Аллостерический центр
91.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:
-1.
Кислом рН=1.5-2.0
-2.
Щелочном рН=8.0-9.0
+3.
Близком к нейтральному”
-4.
Только при рН=7.0
92.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:
-1.
ЛДГ 1
-2.
ЛДГ 2
-3.
ЛДГ 3
+4.
ЛДГ 4
+5.
ЛДГ 5
93.
Как ферменты влияют на энергию активации:
-1.
Увеличивают
+2.
Уменьшают
-3.
Не изменяют
94.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:
-1.
Оксидоредуктазы
-2.
Лиазы
+3.
Изомеразы
-4.
Трансферазы
95.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:
+1.
1-2
-2.
3-5
-3.
5-7
-4.
Близкое к нейтральному
96.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:
-1.
Константа седиментации
+2.
Константа Михаэлиса
-3.
Константа равновесия
97.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:
-1.
Реакцию первого порядка
+2.
Всю кривую
-3.
Реакцию нулевого порядка
-4.
Реакцию смешанного порядка
98.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:
-1.
Концентрацию фермента
+2.
Константу Михаэлиса
-3.
Концентрацию субстрата
-4.
Скорость реакции
+5.
Максимальную скорость реакции
99.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:
-1.
Инфаркте миокарда
+2.
Гепатите
-3.
Подагре
100.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:
+1.
Аргиназа
-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ
-3.
Кислая фосфатаза
-4.
Гистидаза
101.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:
-1.
Липаза
+2.
гамма-глутаминилтрансфераза
-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза
-4.
Гексокиназа
102.
Для заместительной терапии используются
ферменты:
-1.
Лактатдегидрогеназа
-2.
Катехол-О-метилтрансфераза
+3.
Пепсин
-4.
Фосфолипаза С
103.
К антиметаболитам относят ингибиторы
ферментативных реакций:
+1.
Конкурентные
-2.
Неконкурентные
-3.
Бесконкурентные
-4.
Аллостерические
104.
При действии конкурентных ингибиторов:
-1.
Vmax постоянна^ Km уменьшается
+2.
Vmax постоянна, Km увеличивается
-3.
Vmax уменьшается, Km увеличивается
-4.
Vmax уменьшается^ Km уменьшается
105.
При действии неконкурентных ингибиторов:
+1.
Vmax уменьшается^ Km постоянна
-2.
Vmax постоянна, Km уменьшается
-3.
Vmax уменьшается^ Km увеличивается
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
- #
Источник
Белки
1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:
-1. Коллоидные
+2. Термостабильность
-3. Закономерный порядок расположения аминокислот
2. Ковалентные связи белков:
+1. Стабилизируют третичную структуру белка
+2. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?
+1. Пептидные
-2. Водородные
-3. Ионные
-4. Дисульфидные
4. Что обеспечивает четвертичная структура белков:
-1. Растворимость
-2. Видовую специфичность
+3. Кооперативный эффект
5. Нативная структура белка определяется:
-1. Первичной структурой
-2. Вторичной структурой
+3. Третичной структурой
6. Предопределена генетически:
+1. Первичная структура
-2. Вторичная структура
-3. Третичная структура
-4. Четвертичная структура белка
7. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?
+1. Способность к специфическим взаимодействиям
-2. Термостабильность
-3. Устойчивость к изменению рН
8. Первичная структура белков обеспечивает:
-1. Растворимость
-2. Термоустойчивость
-3. Функциональную активность
+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
9. Какие связи характерны для первичной структуры белка?
+1. Ковалентные
-2. Нековалентные
10. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?
+1. Формирование третичной структуры
-2. Соединение аминокислот в молекуле белков
11. К каким белкам относится миоглобин?
-1. Фибриллярным
+2. Глобулярным
12. Для денатурированных белков характерно:
-1. Наличие водородных связей
+2. Наличие пептидных связей
-3. Наличие вторичной и третичной структуры
13. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?
-1. Пептидная
+2. Дисульфидная
-3. Ионная
14. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?
-1. Определяет конформацию молекулы
-2. Формирует активный центр
+3. Обеспечивает кооперативный эффект
15. Какое свойство характерно для белков?
+1. Амфотерность
-2. Устойчивость к изменению рН
-3. Термостабильность
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?
-1. +
+2. –
17. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:
-1. Апериодический кристалл
+2. Армированную каплю
18. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:
+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации
-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания
19. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:
-1. Имеет частично двойной характер
+2. Является нековалентной
-3. Невозможно свободное вращение
-4. Является компланарной
20. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной
-1. Лейцин
+2. Лизин
-3. Серин
-4. Глицин
21. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:
+1. Механизмы регуляции скорости превращения “расплавленной глобулы” в нативную структуру
+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации
-3. Химическая модификация
22. Какой первый этап выделения белков из ткани:
-1. Экстракция растворителями
-2. Выделение индивидуальных белков из смеси
-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности
+4. Гомогенизация
23. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?
-1. Катоду
+2. Аноду
-3. Остаются на старте
24. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:
+1. М. М. 200 тыс.
-2. М. М. 85 тыс.
-3. М. М. 30 тыс.
25. Какой метод можно использовать для выделения индивидуального белка?
-1. Кристаллизацию
+2. Препаративное ультрацентрифугирование
-3. Высаливание
26. Какие вещества применяют для высаливания белков?
+1. Сульфат аммония
-2. Сахароза
-3. Кислоты
-4. Тяжелые металлы
27. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?
-1. Высаливание
-2. Изоэлектрофокусирование
-3. Электрофорез
+4. Диализ
28. Метод гель-фильтрации основан на:
+1. Различиях молекулярной массы
-2. Различиях величин заряда
-3. Различиях растворимости
29. Скорость осаждения белков зависит:
-1. От числа растворенных молекул
+2. От молекулярной массы белков
-3. От величины заряда белковых молекул
30. В основе метода аффинной хроматографии лежит:
-1. Амфотерность
-2. Растворимость
+3. Специфическое взаимодействие
Ферменты
1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?
-1. D-оксидаза
-2. Липаза
+3. Пепсин
-4. Уреаза
2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?
-1. Кофактор
-2. Апофермент
-3. Холофермент
-4. Кофермент
+5. Простетическая группа
3. Ферменты денатурируют при температуре:
-1. 0°С
+2. 80-100°С
-3. 20-30°С
-4. 30-40°С
4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
-3. Физиологические условия протекания реакции
5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?
-1. Лиазы
+2. Лигазы
-3. Оксидоредуктазы
-4. Трансферазы
6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
-1. 50-60°С
-2. 15-20°С
+3. 35-40°С
7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения 1/2 Vmах потребуется:
-1. Мало субстрата
+2. Много субстрата
-3. Количество субстрата не играет роли
8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию нулевого порядка
-2. Реакцию смешанного порядка
+3. Реакцию первого порядка
-4. Всю кривую
9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:
-1. Выше
+2. Ниже
-3. Остается неизменным
10. Абсолютной специфичностью обладает:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
+3. Уреаза
-4. Липаза
11. Относительной специфичностью обладает:
-1. Химотрипсин
-2. Пепсин
-3. Уреаза
+4. Липаза
12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:
-1. Кислом, рН= 1,5-2,0
-2. Щелочном, рН=8,0-9,0
+3. Близком к нейтральному
13. Изоферменты:
+1. Отличаются локализацией
-2. Сходны по локализации
+3. Катализируют одну реакцию
-4. Катализируют разные реакции
14. Как ферменты влияют на энергию активации?
-1. Увеличивают
+2. Уменьшают
-3. Не изменяют
15. Какие ферментв катализируют внутримолекулярный перенос группы?
-1. Оксидоредуктазы
-2. Лиазы
+3. Изомеразы
-4. Трансферазы
16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?
+1. 1-2
-2. 3-5
-3. 5-7
-4. Близкое к нейтральному
17. Сродство фермента к субстрату характеризует:
-1. Константа равновесия
+2. Константа Михаэлиса
-3. Константа диссоциации
18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию первого порядка
+2. Всю кривую
-3. Реакцию нулевого порядка
-4. Реакцию смешанного порядка
19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:
-1. Концентрацию фермента
+2. Константу Михаэлиса
-3. Концентрацию субстрата
+3. Максимальную скорость реакции
20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:
+1. Конкурентных ингибиторов
-2. Неконкурентных ингибиторов
-3. Необратимых ингибиторов
-4. Неспецифических ингибиторов
21. Для заместительной терапии используется фермент:
-1. Лактатдегидрогеназа
-2. Аргиназа
+3. Пепсин
-4. Фосфолипаза А2
22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?
+1. ЛДГ1
+2. ЛДГ2
-3. ЛДГЗ
-4. ЛДГ4
-5. ЛДГ5
23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преиму-щественно в миокарде.
-1. ВВ
+2. МВ
-3. ММ
24. При действии конкурентных ингибиторов:
-1. Vmax постоянна, Кm уменьшается
+2. Vmax постоянна, Кm увеличивается
-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается
-4. Vmax уменьшается, Кm уменьшается
25. При действии неконкурентных ингибиторов-
+1. Vmax уменьшается, Кm не меняется
-2. Vmax постоянна, Кm уменьшается
-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается
Источник