Какие из отмеченных свойств характерны для белков

Какие из отмеченных свойств характерны для белков thumbnail

1.
Какие из отмеченных свойств характерны
для белков

+1.
Коллоидные

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменениям рН

+4.
Амфотерность

+5.
Денатурация

2.
Какова роль ковалентных связей белков:

+1.
Стабилизируют третичную структуру
белка

-2.
Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию
полипептидной цепи

+3.
Используются при соединении аминокислот
в первичной структуре белка

3.
Для каких белков преобладающей является
бета-структура полипептидной цепи:

-1.
Гемоглобин

+2.
Фиброин шелка

-3.
Миоглобин

-4.
Сывороточный альбумин

4.
Какие связи участвуют в образовании
третичной структуры белка:

-1.
Пептидные

+2.
Водородные

+3.
Ионные

+4.
Дисульфидные

+5.
Ван-дер-Ваальса

5.
Что обеспечивает четвертичная структура
белков:

-1.
Растворимость

-2.
Видовую специфичность

+3.
Кооперативный эффект

6.
Нативная структура белка определяется:

-1.
Первичной структурой

-2.
Вторичной структурой

+3.
Третичной структурой

7.
Генетически детерминирована:

+1.
Первичная структура

-2.
Вторичная структура

-3.
Третичная структура

-4.
Четвертичная структура белка

8.
Какие из отмеченных свойств характерны
для нативных белков:

+1.
Специфическое взаимодействие

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменению рН

9.
Что обеспечивает первичная структура
белков:

-1.
Растворимость

+2.
Видовую специфичность

-3.
Функциональную активность

+4.
Формирование последующих уровней
структурной организации молекулы

10.
Какое из отмеченных свойств характерно
для денатурированных белков:

-1.
Наличие водородных связей

+2.
Наличие пептидных связей

-3.
Наличие вторичной и третичной структуры

-4.
Гиперхромный эффект

-5.
Хорошая растворимость в воде

11.
Какие белки обладают наибольшей степенью
альфа-спирализации полипептидной цепи:

-1.
Коллаген

-2.
Инсулин

+3.
Гемоглобин

+4.
Миоглобин

-5.
Кератин

12.
Как тип четвертичной структуры влияет
на характер выполняемой белком функции:

-1.
Определяет конформацию молекулы

-2.
Формирует активный центр

+3.
Обеспечивает кооперативный эффект

13.
Какие свойства характерны для белков:

+1.
Амфотерность

-2.
Устойчивость к изменению рН

+3.
Способность вращать плоскость
поляризованного луча

+4.
Термолабильность

14.
Назовите первый этап выделения белков
из ткани:

-1.
Экстракция растворителями

-2.
Выделение индивидуальных белков из
смеси

-3.
Определение молекулярной массы и
проверка гомогенности

+4.
Гомогенизация

-5.
Осветление экстракта

15.
В каком направлении будут перемещаться
белки сыворотки крови при электрофорезе
при рН=8.6

-1.
Катоду

+2.
Аноду

-3.
Остаются на старте

16.
Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы
в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки
цитоплазмы при физиологическом значении
рН=7.36

-1.
+

+2.

17.
Какой белок будет выходить первым из
колонки^ заполненной сефадексом – G-100^
если смесь содержит белки с М.м.

+1.
430 тыс

-2.
95 тыс

-3.
10 тыс

18.
Какой метод можно использовать для
группового фракционирования белков:

-1.
Кристаллизацию

+2.
Осаждение органическими растворителями

-3.
Препаративное ультрацентрифугирование

+4.
Высаливание

19.
Какие вещества служат для высаливания
белков:

+1.
Щелочноземельные металлы;

-2.
Сахароза

-3.
Кислоты

-4.
Тяжелые металлы

20.
Какой метод можно использовать для
очистки раствора белка от низкомолекулярных
примесей:

-1.
Высаливание

-2.
Ультрацентрифугирование

-3.
Электрофорез

+4.
Диализ

21.
На чем основан метод гель-фильтрации:

+1.
Различиях молекулярной массы

-2.
Различиях величин заряда

+3.
Различиях формы и размеров молекул

-4.
Различиях растворимости

22.
От чего зависит скорость седиментации
белков:

-1.
От числа растворенных молекул

+2.
От молекулярной массы белков

-3.
От величины заряда белковых молекул

23.
Смесь аминокислот содержащая 1. валин
2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была
подвергнута фракционированию методом
элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие
аминокислоты останутся на линии старта?

+1.
Валин

-2.
Аспарагиновая кислота

-3.
Лизин

24.
На каком свойстве белков основано
фракционирование органическими
растворителями:

-1.
Величине молекулярной массы

-2.
Амфотерности

+3.
Гидратации

-4.
Самосборка

25.
На каких свойствах белков основан метод
аффинной хроматографии:

-1.
Амфотерности

-2.
Способности к ионизации

-3.
Величине молекулярной массы

-4.
Растворимости

+5.
Специфическом взаимодействии с лигандами

26.
Пептидная связь в белках:

+1.
Имеет частично двойной характер

-2.
Является нековалентной

+3.
Невозможно свободное вращение

+4.
Является плоской

-5.
Имеет cis-конформацию в альфа-спирали

27.
Какая из перечисленных аминокислот
является диаминокарбоновой кислотой
(4 группа):

-1.
Лейцин

+2.
Лизин

-3.
Серин

-4.
Глицин

-5.
Пролин

28.
Кроме глицина все аминокислоты^ входящие
в состав белков^ являются:

-1.
Левовращающими изомерами

-2.
Имеют D-конфигурацию

-3.
Оптически неактивны

+4.
Имеют L-конфигурацию

-5.
Являются L- или D-аминокислотами

29.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:

-1.
D-оксидаза

-2.
Липаза

+3.
Пепсин

-4.
Уреаза

+5.
Трипсин

30.
Как называется дополнительная группа
фермента^ прочно связанная с его белковой
частью:

-1.
Кофактор

-2.
Кофермент

-3.
Холофермент

-4.
Апофермент

+5.
Простетическая группа

31.
При какой температуре ферменты
денатурируют:

-1.
0 °С

+2.
80-100 °С

-3.
20-30 °С

-4.
30-40 °С

32.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:

+1.
ЛДГ1

+2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

-4.
ЛДГ4

-5.
ЛДГ5

33.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:

+1.
Не сдвигают подвижного равновесия

-2.
Высокая специфичность

+3.
Влияют только на скорость химической
реакции

-4.
Регулируемость количества и активности

-5.
Физиологические условия протекания

34.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:

-1.
Лиазы

+2.
Лигазы

-3.
Оксидоредуктазы

-4.
Трансферазы

35.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:

-1.
50-60 °С

-2.
15-20 °С

-3.
80-100 °С

+4.
35-40 °С

36.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1.
Мало субстрата

+2.
Много субстрата

-3.
Количество субстрата не играет роли

37.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:

Читайте также:  При какой температуре теряются полезные свойства меда

-1.
Реакцию нулевого порядка

-2.
Реакцию смешанного порядка

+3.
Реакцию первого порядка

-4.
Всю кривую

38.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:

-1.
Выше

+2.
Ниже

-3.
Остается неизменным

39.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:

-1.
Химотрипсин

-2.
Пепсин

+3.
Уреаза

-4.
Липаза

-5.
L-оксидаза

40.
Как называется участок молекулы фермента^
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:

-1.
Гидрофобный центр

-2.
Каталитический центр

+3.
Активный центр

-4.
Адсорбционный центр

-5.
Аллостерический центр

41.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:

-1.
Кислом^ рН=1.5-2.0

-2.
Щелочном, рН=8.0-9.0

+3.
Близком к нейтральному

-4.
Только при рН=7^0

42.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:

-1.
ЛДГ1

-2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

+4.
ЛДГ4

+5.
ЛДГ5

43.
Как ферменты влияют на энергию активации:

-1.
Увеличивают

+2.
Уменьшают

-3.
Не изменяют

44.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:

-1.
Оксидоредуктазы

-2.
Лиазы

+3.
Изомеразы

-4.
Трансферазы

45.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:

+1.
1-2

-2.
3-5

-3.
5-7

-4.
Близкое к нейтральному

46.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:

-1.
Константа седиментации

+2.
Константа Михаэлиса

-3.
Константа равновесия

47.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию первого порядка

+2.
Всю кривую

-3.
Реакцию нулевого порядка

-4.
Реакцию смешанного порядка

48.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:

-1.
Концентрацию фермента

+2.
Константу Михаэлиса

-3.
Концентрацию субстрата

-4.
Скорость реакции

+5.
Максимальную скорость реакции

49.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:

-1.
Инфаркте миокарда

+2.
Гепатите

-3.
Подагре

50.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:

+1.
Аргиназа

-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3.
Кислая фосфатаза

-4.
Гистидаза

51.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:

-1.
Липаза

+2.
гамма-глутаминилтрансфераза

-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4.
Гексокиназа

52.
Для заместительной терапии используются
ферменты:

-1.
Лактатдегидрогеназа

-2.
Катехол-О-метилтрансфераза

+3.
Пепсин

-4.
Фосфолипаза С

53.
К аминокислотам с гидрофобными радикалами
относятся:

+1.
лейцин

+2.
валин

-3.
аспарагиновая кислота

-4.
лизин

-5.
аргинин

54.
Радикалы аминокислот взаимодействуют
при образовании:

-1.
первичной структуры

-2.
вторичной структуры

+3.
третичной структуры

55.
Какие реакции будут положительны с
пептидом цис-фен-глу-три:

+1.
биуретовая

+2.
ксантопротеиновая

+3.
Фоля

56.
В образовании водородных связей могут
участвовать радикалы аминокислот:

+1.
асн

+2.
глн

+3.
сер

-4.
ала

-5.
лей

57.
Порядок чередования аминокислот в
белках обуславливает:

+1.
первичная структура

-2.
вторичная структура

-3.
третичная структура

-4.
четвертичная структура

58.
Наименование структуры^ стабилизируемой
водородными связями между пептидными
группировками:

-1.
первичная

+2.
вторичная

-3.
третичная

-4.
четвертичная

59.
Пространственное расположение и характер
взаимодействия пептидных цепей в
олигомерном белке характеризует:

-1.
первичную структуру

-2.
вторичную структуру

-3.
третичную структуру

+4.
четвертичную структуру

60.
Конформация полипептидной цепи^
стабилизируемая связями между радикалами
аминокислот^ является:

-1.
первичной структурой

-2.
вторичной структурой

+3.
третичной структурой

-4.
четвертичной структурой

61.
С миоглобином могут взаимодействовать:

+1.
кислород

-2.
оксид азота

-3.
перекись водорода

-4.
углекислый газ

62.
Каким количеством аминокислот отличаются
гемоглобины A и S:

+1.
1

-2.
3

-3.
5

-4.
7

-5.
9

63.
Для ферментов^ обладающих абсолютной
специфичностью^ характерно:

+1.
превращение одного единственного
субстрата

-2.
превращение группы субстратов с
одинаковым типом связей

-3.
превращение стереоизомеров одного типа

64.
Для точного количественного определения
величины максимальной скорости реакции
предпочтителен график^ построенный по
уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

65.
Для точного количественного определения
величины константы Михаэлиса предпочтителен
график^ построенный по уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

66.
Линейная зависимость скорости реакции
от концентрации фермента достигается
при:

-1.
недостатке субстрата

-2.
равном количестве субстрата и фермента

+3.
избытке субстарата

67.
Какие цветные реакции можно использовать
для обнаружения белков:

+1.
биуретовую

+2.
ксантопротеиновую

+3.
Миллона

-4.
Либермана-Бурхарда

68.
Превращения пирувата в лактат отличаются
по скорости в мышце сердца и печени^
поскольку лактатдегидрогеназа в этих
органах:

+1.
представлена разными изоформами

-2.
имеет разные кофакторы

-3.
расположена в разных компартментах

69.
Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ
катализируется ферментами класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомераз

+6.
лигаз

70.
Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид
+НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

+1.
оксидоредуктазы

-2.
трансферазы

-3.
гидролазы

-4.
лиазы

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

71.
Реакция триглицериды+вода – глицерин+жирные
кислоты катализируется ферментом
класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

+3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

72.
Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат
катализируется ферментом класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

+5.
изомераз

-6.
лигаз

73.
Активность фосфорилазы изменяется
благодаря:

+1.
фосфорилированию-дефосфорилированию

-2.
аминированию-дезаминированию

-3.
денатурации-ренативации

74.
Для очистки поверхности ран используют:

-1.
альдолазу

-2.
гексокиназу

+3.
трипсин

-4.
лактатдегидрогеназу

-5.
фосфоглюкомутазу

75.
Для уменьшения антигенных свойств
ферментов-лекарственных препаратов
используют:

-1.
частичный протеолиз ферментов

-2.
тепловую денатурацию

+3.
инкапсулирование

+4.
применение протеолипосом

76.
Ферменты – аналитические реагенты для
определения субстратов должны обладать:

+1.
абсолютной специфичностью

-2.
аллостерическим центром

-3.
чувствительностью к тяжелым металлам

-4.
зависимостью от АТФ

77.
Для снятия повязки с поверхности раны
используют слабый раствор перекиси
водорода в расчете на действие:

+1.
каталазы

-2.
глутаматдегидрогеназы

-3.
супероксиддисмутазы

-4.
трипсина

-5.
гиалуронидазы

78.
В состав гистонов входят положительно
заряженные аминокислоты:

+1.
лизин

Читайте также:  Какими свойствами обладает живые организмы краткий ответ

+2.
аргинин

-3.
аланин

-4.
тирозин

-5.
триптофан

79.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:

-1.
D-оксидаза

-2.
Липаза

+3.
Пепсин

-4.
Уреаза

+5.
Трипсин

80.
Как называется дополнительная группа
фермента прочно связанная с его белковой
частью:

-1.
Кофактор

-2.
Кофермент

-3.
Холофермент

-4.
Апофермент

+5.
Простетическая группа

81.
При какой температуре ферменты
денатурируют:

-1.
0 С

+2.
80-100 С

-3.
20-30 С

-4.
30-40 С

82.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:

+1.
ЛДГ1

+2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

-4.
ЛДГ4

-5.
ЛДГ5

83.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:

+1.
Не сдвигают подвижного равновесия

-2.
Высокая специфичность

+3.
Влияют только на скорость химической
реакции

-4.
Регулируемость количества и активности

-5.
Физиологические условия протекания

84.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:

-1.
Лиазы

+2.
Лигазы

-3.
Оксидоредуктазы

-4.
Трансферазы

85.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:

-1.
50-60 С

-2.
15-20 С

-3.
80-100 С

+4.
35-40 С

86.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1.
Мало субстрата

+2.
Много субстрата

-3.
Количество субстрата не играет роли

87.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию нулевого порядка

-2.
Реакцию смешанного порядка

+3.
Реакцию первого порядка

-4.
Всю кривую

88.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:

-1.
Выше

+2.
Ниже

-3.
Остается неизменным

89.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:

-1.
Химотрипсин

-2.
Пепсин

+3.
Уреаза

-4.
Липаза

-5.
L-оксидаза

90.
Как называется участок молекулы фермента
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:

-1.
Гидрофобный центр

-2.
Каталитический центр

+3.
Активный центр

-4.
Адсорбционный центр

-5.
Аллостерический центр

91.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:

-1.
Кислом рН=1.5-2.0

-2.
Щелочном рН=8.0-9.0

+3.
Близком к нейтральному”

-4.
Только при рН=7.0

92.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:

-1.
ЛДГ 1

-2.
ЛДГ 2

-3.
ЛДГ 3

+4.
ЛДГ 4

+5.
ЛДГ 5

93.
Как ферменты влияют на энергию активации:

-1.
Увеличивают

+2.
Уменьшают

-3.
Не изменяют

94.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:

-1.
Оксидоредуктазы

-2.
Лиазы

+3.
Изомеразы

-4.
Трансферазы

95.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:

+1.
1-2

-2.
3-5

-3.
5-7

-4.
Близкое к нейтральному

96.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:

-1.
Константа седиментации

+2.
Константа Михаэлиса

-3.
Константа равновесия

97.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию первого порядка

+2.
Всю кривую

-3.
Реакцию нулевого порядка

-4.
Реакцию смешанного порядка

98.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:

-1.
Концентрацию фермента

+2.
Константу Михаэлиса

-3.
Концентрацию субстрата

-4.
Скорость реакции

+5.
Максимальную скорость реакции

99.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:

-1.
Инфаркте миокарда

+2.
Гепатите

-3.
Подагре

100.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:

+1.
Аргиназа

-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3.
Кислая фосфатаза

-4.
Гистидаза

101.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:

-1.
Липаза

+2.
гамма-глутаминилтрансфераза

-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4.
Гексокиназа

102.
Для заместительной терапии используются
ферменты:

-1.
Лактатдегидрогеназа

-2.
Катехол-О-метилтрансфераза

+3.
Пепсин

-4.
Фосфолипаза С

103.
К антиметаболитам относят ингибиторы
ферментативных реакций:

+1.
Конкурентные

-2.
Неконкурентные

-3.
Бесконкурентные

-4.
Аллостерические

104.
При действии конкурентных ингибиторов:

-1.
Vmax постоянна^ Km уменьшается

+2.
Vmax постоянна, Km увеличивается

-3.
Vmax уменьшается, Km увеличивается

-4.
Vmax уменьшается^ Km уменьшается

105.
При действии неконкурентных ингибиторов:

+1.
Vmax уменьшается^ Km постоянна

-2.
Vmax постоянна, Km уменьшается

-3.
Vmax уменьшается^ Km увеличивается

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]

  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #
  • #

Источник

Белки

1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:

-1. Коллоидные

+2. Термостабильность

-3. Закономерный порядок расположения аминокислот

2. Ковалентные связи белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

+2. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка

3. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?

+1. Пептидные

-2. Водородные

-3. Ионные

-4. Дисульфидные

4. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-1. Растворимость

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект

5. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой

6. Предопределена генетически:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка

7. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?

+1. Способность к специфическим взаимодействиям

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменению рН

8. Первичная структура белков обеспечивает:

-1. Растворимость

-2. Термоустойчивость

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы

9. Какие связи характерны для первичной структуры белка?

+1. Ковалентные

-2. Нековалентные

10. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?

+1. Формирование третичной структуры

-2. Соединение аминокислот в молекуле белков

11. К каким белкам относится миоглобин?

-1. Фибриллярным

+2. Глобулярным

12. Для денатурированных белков характерно:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

13. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?

-1. Пептидная

+2. Дисульфидная

-3. Ионная

14. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?

-1. Определяет конформацию молекулы

Читайте также:  Какое свойство торфа является главным

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект

15. Какое свойство характерно для белков?

+1. Амфотерность

-2. Устойчивость к изменению рН

-3. Термостабильность

16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?

-1. +

+2. –

17. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:

-1. Апериодический кристалл

+2. Армированную каплю

18. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:

+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации

-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания

19. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:

-1. Имеет частично двойной характер

+2. Является нековалентной

-3. Невозможно свободное вращение

-4. Является компланарной

20. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной

-1. Лейцин

+2. Лизин

-3. Серин

-4. Глицин

21. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:

+1. Механизмы регуляции скорости превращения “расплавленной глобулы” в нативную структуру

+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации

-3. Химическая модификация

22. Какой первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

+4. Гомогенизация

23. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?

-1. Катоду

+2. Аноду

-3. Остаются на старте

24. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:

+1. М. М. 200 тыс.

-2. М. М. 85 тыс.

-3. М. М. 30 тыс.

25. Какой метод можно использовать для выделения индивидуального белка?

-1. Кристаллизацию

+2. Препаративное ультрацентрифугирование

-3. Высаливание

26. Какие вещества применяют для высаливания белков?

+1. Сульфат аммония

-2. Сахароза

-3. Кислоты

-4. Тяжелые металлы

27. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?

-1. Высаливание

-2. Изоэлектрофокусирование

-3. Электрофорез

+4. Диализ

28. Метод гель-фильтрации основан на:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

-3. Различиях растворимости

29. Скорость осаждения белков зависит:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул

30. В основе метода аффинной хроматографии лежит:

-1. Амфотерность

-2. Растворимость

+3. Специфическое взаимодействие

Ферменты

1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?

-1. D-оксидаза

-2. Липаза

+3. Пепсин

-4. Уреаза

2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?

-1. Кофактор

-2. Апофермент

-3. Холофермент

-4. Кофермент

+5. Простетическая группа

3. Ферменты денатурируют при температуре:

-1. 0°С

+2. 80-100°С

-3. 20-30°С

-4. 30-40°С

4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

-3. Физиологические условия протекания реакции

5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?

-1. Лиазы

+2. Лигазы

-3. Оксидоредуктазы

-4. Трансферазы

6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

-1. 50-60°С

-2. 15-20°С

+3. 35-40°С

7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения 1/2 Vmах потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли

8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую

9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

-1. Выше

+2. Ниже

-3. Остается неизменным

10. Абсолютной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

+3. Уреаза

-4. Липаза

11. Относительной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

-3. Уреаза

+4. Липаза

12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:

-1. Кислом, рН= 1,5-2,0

-2. Щелочном, рН=8,0-9,0

+3. Близком к нейтральному

13. Изоферменты:

+1. Отличаются локализацией

-2. Сходны по локализации

+3. Катализируют одну реакцию

-4. Катализируют разные реакции

14. Как ферменты влияют на энергию активации?

-1. Увеличивают

+2. Уменьшают

-3. Не изменяют

15. Какие ферментв катализируют внутримолекулярный перенос группы?

-1. Оксидоредуктазы

-2. Лиазы

+3. Изомеразы

-4. Трансферазы

16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?

+1. 1-2

-2. 3-5

-3. 5-7

-4. Близкое к нейтральному

17. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа равновесия

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа диссоциации

18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

+2. Всю кривую

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка

19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

+3. Максимальную скорость реакции

20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:

+1. Конкурентных ингибиторов

-2. Неконкурентных ингибиторов

-3. Необратимых ингибиторов

-4. Неспецифических ингибиторов

21. Для заместительной терапии используется фермент:

-1. Лактатдегидрогеназа

-2. Аргиназа

+3. Пепсин

-4. Фосфолипаза А2

22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?

+1. ЛДГ1

+2. ЛДГ2

-3. ЛДГЗ

-4. ЛДГ4

-5. ЛДГ5

23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преиму-щественно в миокарде.

-1. ВВ

+2. МВ

-3. ММ

24. При действии конкурентных ингибиторов:

-1. Vmax постоянна, Кm уменьшается

+2. Vmax постоянна, Кm увеличивается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается

-4. Vmax уменьшается, Кm уменьшается

25. При действии неконкурентных ингибиторов-

+1. Vmax уменьшается, Кm не меняется

-2. Vmax постоянна, Кm уменьшается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается

Источник