Какие химические свойства характерны для белков

Какие химические свойства характерны для белков thumbnail

По химическому составу белки делятся на две группы:

а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;

б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) —  соединения белковых веществ с небелковыми.

1. Амфотерные свойства белков

Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.

Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:

При действии же кислот он выступает в форме катиона:

Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.

Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.

Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.

2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)

Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное)  и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.

Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.

Денатурация бывает обратимой и необратимой.

Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.

Необратимая денатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg2+, Pb2+, Си2+).

Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-700С), теряя способность растворяться в воде.

Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»

Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»

Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»

Какие химические свойства характерны для белков

3. Гидролиз белков

Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.

В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.

В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:

Какие химические свойства характерны для белков

4. Цветные (качественные) реакции на белки

Для белков известно несколько качественных реакций.

а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.

Какие химические свойства характерны для белков

Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:Какие химические свойства характерны для белков

Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»

б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)

Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.

Какие химические свойства характерны для белков

Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом:     

Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»

Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»

в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)

Какие химические свойства характерны для белков

Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.

Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»

Белки

Источник

Áåëêè – ïðèðîäíûå ïîëèïåïòèäû ñ îãðîìíîé ìîëåêóëÿðíîé ìàññîé. Îíè âõîäÿò â ñîñòàâ âñåõ æèâûõ îðãàíèçìîâ è âûïîëíÿþò ðàçëè÷íûå áèîëîãè÷åñêèå ôóíêöèè.

Ñòðîåíèå áåëêà.

Ó áåëêîâ ñóùåñòâóåò 4 óðîâíÿ ñòðîåíèÿ:

  • ïåðâè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – ëèíåéíàÿ ïîñëåäîâàòåëüíîñòü àìèíîêèñëîò â ïîëèïåïòèäíîé öåïè, ñâåðíóòûõ â ïðîñòðàíñòâå:

Áåëêè Ñâîéñòâà áåëêà

  • âòîðè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – êîíôîðìàöèÿ ïîëèïåïòèäíîé öåïè, ò.ê. ñêðó÷èâàíèå â ïðîñòðàíñòâå çà ñ÷åò âîäîðîäíûõ ñâÿçåé ìåæäó NH è ÑÎ ãðóïïàìè. Åñòü 2 ñïîñîáà óêëàäêè: α-ñïèðàëü è β– ñòðóêòóðà.

Áåëêè Ñâîéñòâà áåëêà

α-ñïèðàëü

Íà îäíîì âèòêå óêëàäûâàþòñÿ 4 àìèíîêèñëîòíûõ îñòàòêà, êîòîðûå íàõîäÿòñÿ ñíàðóæè ñïèðàëè.

Áåëêè Ñâîéñòâà áåëêà

β-ñòðóêòóðà.

Ïîëèïåïòèäíàÿ öåïü ðàñòÿíóòà, åå ó÷àñòêè ðàñïîëàãàþòñÿ ïàðàëëåëüíû äðóã äðóãó è óäåðæèâàþòñÿ âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè.

  • òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – ýòî òðåõìåðíîå ïðåäñòàâëåíèå çàêðó÷åííîé α-ñïèðàëü èëè β-ñòðóêòóðû â ïðîñòðàíñòâå:
Читайте также:  Какие закономерности наблюдаются в изменении металлических свойств

Áåëêè Ñâîéñòâà áåëêà

Ýòà ñòðóêòóðà îáðàçóåòñÿ çà ñ÷åò äèñóëüôèäíûõ ìîñòèêîâ –S-S- ìåæäó öèñòåèíîâûìè îñòàòêàìè.  îáðàçîâàíèè òàêîé ñòðóêòóðû ó÷àñòâóþò ïðîòèâîïîëîæíî çàðÿæåííûå èîíû.

  • ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà îáðàçóåòñÿ çà ñ÷åò âçàèìîäåéñòâèÿ ìåæäó ðàçíûìè ïîëèïåïòèäíûìè öåïÿìè:

Áåëêè Ñâîéñòâà áåëêà

Ñèíòåç áåëêà.

 îñíîâå ñèíòåçà ëåæèò òâåðäîôàçíûé ìåòîä, â êîòîðîì ïåðâàÿ àìèíîêèñëîòà çàêðåïëÿåòñÿ íà ïîëèìåðíîì íîñèòåëå, à ê íåé ïîñëåäîâàòåëüíî ïîäøèâàþòñÿ íîâûå àìèíîêèñëîòû. Ïîñëå ïîëèìåð îòäåëÿþò îò ïîëèïåïòèäíîé öåïè.

Ôèçè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêà.

Ôèçè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêà îïðåäåëÿþòñÿ ñòðîåíèåì, ïîýòîìó áåëêè äåëÿò íà ãëîáóëÿðíûå (ðàñòâîðèìûå â âîäå) è ôèáðèëëÿðíûå (íåðàñòâîðèìûå â âîäå).

Õèìè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêîâ.

1. Äåíàòóðàöèÿ áåëêà (ðàçðóøåíèå âòîðè÷íîé è òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû ñ ñîõðàíåíèåì ïåðâè÷íîé). Ïðèìåð äåíàòóðàöèè – ñâåðòûâàíèå ÿè÷íûõ áåëêîâ ïðè âàðêå ÿèö.

2. Ãèäðîëèç áåëêîâ – íåîáðàòèìîå ðàçðóøåíèå ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðû â êèñëîì èëè ùåëî÷íîì ðàñòâîðå ñ îáðàçîâàíèåì àìèíîêèñëîò. Òàê ìîæíî óñòàíîâèòü êîëè÷åñòâåííûé ñîñòàâ áåëêîâ.

3. Êà÷åñòâåííûå ðåàêöèè:

Áèóðåòîâàÿ ðåàêöèÿ – âçàèìîäåéñòâèå ïåïòèäíîé ñâÿçè è ñîëåé ìåäè (II) â ùåëî÷íîì ðàñòâîðå. Ïî îêîí÷àíèþ ðåàêöèè ðàñòâîð îêðàøèâàåòñÿ â ôèîëåòîâûé öâåò.

Êñàíòîïðîòåèíîâàÿ ðåàêöèÿ – ïðè ðåàêöèè ñ àçîòíîé êèñëîòîé íàáëþäàåòñÿ æåëòîå îêðàøèâàíèå.

Áèîëîãè÷åñêîå çíà÷åíèå áåëêà.

1. Áåëêè – ñòðîèòåëüíûé ìàòåðèàë, èç íåãî ïîñòðîåíû ìûøöû, êîñòè, òêàíè.

2. Áåëêè – ðåöåïòîðû. Ïåðåäàþò è âîñïðèíèìàþò ñèãíàë, ïîñòóïàþùèõ îò ñîñåäíèõ êëåòîê èç îêðóæàþùåé ñðåäû.

3. Áåëêè èãðàþò âàæíóþ ðîëü â èììóííîé ñèñòåìå îðãàíèçìà.

4. Áåëêè âûïîëíÿþò òðàíñïîðòíûå ôóíêöèè è ïåðåíîñÿò ìîëåêóëû èëè èîíû â ìåñòî ñèíòåçà èëè íàêîïëåíèÿ. (Ãåìîãëîáèí ïåðåíîñèò êèñëîðîä ê òêàíÿì.)

5. Áåëêè – êàòàëèçàòîðû – ôåðìåíòû. Ýòî î÷åíü ìîùíûå ñåëåêòèâíûå êàòàëèçàòîðû, êîòîðûå óñêîðÿþò ðåàêöèè â ìèëëèîíû ðàç.

Åñòü ðÿä àìèíîêèñëîò, êîòîðûå íå ìîãóò ñèíòåçèðîâàòüñÿ â îðãàíèçìå – íåçàìåíèìûå, èõ ïîëó÷àþò òîëüêî ñ ïèùåé: òèçèí, ôåíèëàëàíèí, ìåòèíèí, âàëèí, ëåéöèí, òðèïòîôàí, èçîëåéöèí, òðåîíèí.

Источник

Определение, состав и строение белка

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

  1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
  2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
  3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
  4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

  • гликопротеины;
  • липопротеины;
  • нуклеопротеины;
  • металлопротеиды;
  • фосфопротеины;
  • хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Физико-химические свойства белка

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.

Читайте также:  Какие свойства у клетчатки

Амфотерность

Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп. По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд. Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.

Растворимость

Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:

  • заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
  • формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.

Денатурация

Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.

Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.

Рис. 3. Процесс денатурации белка.

Рис. 3. Процесс денатурации белка.

Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций

Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:

1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.

Ксантопротеиновые соединения белков

2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.

Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.

Биологическое значение белка

Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы

Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

  • каталитическая (белки-ферменты);
  • транспортная (гемоглобин);
  • структурная (кератин, эластин);
  • сократительная (актин, миозин);
  • защитная (иммуноглобулины);
  • сигнальная (рецепторные молекулы);
  • гормональная (инсулин);
  • энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

  1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
  2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
  3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
  4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
  5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
  6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
  7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
  8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
  9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
  10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.
Читайте также:  Какими свойствами обладает китайский чай

Заключение

Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.

Источник

Различают химические, физические и биологические свойства белков.

Физические свойства. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в сос­тав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных ос­татков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молеку­лярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1 000 000 и выше и зависит от количества отдельных полипеп­тидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Такие полипептидные цепи получили название субъединиц. Их молекулярная масса также варьирует в широких пре­делах: от 6000 до 100 000 и более дальтон.

Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному со­стоянию. Часто это твердые аморфные тела в виде белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) — прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемогло­бин крови). Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.

Все белки нерастворимы в безводном спирте и других орга­нических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Имеются и белки, совершенно не растворяю­щиеся в воде.

Растворы природных белков оптически активны (обычно откло­няют плоскость поляризации влево). Белки также способны рассеивать световые лучи ввиду значитель­ных размеров белковых частиц и поглощать ультрафиолетовые лучи. Перечисленные оптические свойства белков используют при их коли­чественном определении, измерении молекулярной массы и т.п.

Одним из характерных физических свойств белков является их способность адсорбировать на поверхности молекул (а иногда и захва­тывать внутрь молекулы) низкомолекулярные органические соединения и ионы. С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме: некоторые белки являются хорошими переносчиками продуктов обмена.

Химические свойства. Химические свойства белков отличаются исключительным разно­образием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белковые тела способны давать широкий круг реакций

Особо важную роль в обеспечении определенных структурных осо­бенностей белковых молекул и ряда их биологических свойств имеют реакций между радикалами аминокислотных остатков в пределах од­ной и той же белковой молекулы. При этом выявляется отчетливая за­висимость третичной структуры белков от ряда внешних условий: рК среды, концентрации солей в растворе, окислительно-восстановительно­го режима клетки и др. Весь­ма характерна для белков реакция гидролиза пептидных связей. Рас­полагая значительным числом основных и кислых групп, белки прояв­ляют амфотерные качества.

1. Свертывание и денатурация. Бел­ки, обладающие всеми характерными природными свойствами, назы­ваются нативными. Часто под влиянием очень мягкой обработки, на­пример легкого встряхивания, и тем более при грубых физических или химических воздействиях белки быстро теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т.п., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры бел­ковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями пер­вичной структуры. Поэтому при денатурации белка нарушаются глав­ным образом дисульфидные мостики, солевые и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия в белковой молекуле. При опре­деленных условиях денатурированный белок можно частично или пол­ностью вернуть к исходному состоянию. Такой белок называют ренатурированным.

2. Гидролиз белков. Белки нацело гидролизуются до аминокислот конц. Н2SO4 при н.у. или 2% HCl при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот.

3. Биуретовая реакция. Это качественная реакция на пептидную связь.

Красно-фиолетовое окрашивание.

4. Амфотерность белков.

Основной характер:

Кислый характер:

5. Нингирдиновая реакция – качественное определение аминогрупп в белках с нингидрином, сине-фиолетовая окраска.

6. Ксантопротеиновая реакция. Это качественная реакция на наличие в белке остатков ароматических аминокислот – фенилаланина и тирозина.

7. Реакция Базена. Это качественная реакция на наличие в белке триптофана.

Наблюдается сине-фиолетовое окрашивание.

Источник