Какие аминокислоты придают белку основные свойства
Какая аминокислота входит в состав молекулы белка
1. — гистидин
2. — глутамин
3. — метионин
4. — пролин
5. + — аланин
Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым
1. глицин
2. +валин
3. серин
4. аланин
5. гистидин
3. Какое процентное содержание азота в молекуле белка
1. 21-23%
2. +15-17%
3. 12-14%
4. 70-80%
5. 25-28%
Какую массу имеют белки
1. свыше две тысячи дальтон
2. свыше три тысячи дальтон
3. свыше четыре тысячи дальтон
4. свыше пяти тысяч дальтон
5. +свыше шести тысяч дальтон
Какие аминокислоты придают белкам основные свойства
1. циклические аминокислоты
2. оксиаминокислоты
3. моноаминодикарбоновые кислоты
4. +диаминомонокарбоновые кислоты
5. моноаминомонокарбоновыы кислоты
Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства
1. +моноаминодикарбоновые кислоты
2. моноаминомонокарбоновые кислоты
3. диаминомонокарбоновые кислоты
4. трикарбоновые кислоты
5. диаминодикарбоновые аминокислоты
Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида-лизилтирозиларгинина
1. 7.0
2. +9.5
3. 5.5
4. 4.0
5. 6,8
Какая связь относится к пептидной
Какое строение имеет пептидная связь
О
1. — С — N
H
¦
¦
2. — C = C –
3.
O = C — NH2
¦
4. — NH — COO-
5. H2 N — C
{Правильный ответ}= 1
NH2
В общей формуле белка 2 карбоксильные и 1 амино группа. При каком значении рН он электронейтрален
1. +4.7
2. 7.0
3. 9.0
4. 10.2
5. 12.4
Какая связь образуется между молекулами глутатиона при окислении его 2-х молекул
2 HOOC-CH -CH2 -CH2- CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
¦
¦
– H2
NH2
CH2
¦
SH
1. водородная
2. ионная
3. гидрофобная
4. +дисульфидная
5. металлическая
В пробирке имеется неизвестный раствор. Какую качественную реакцию надо провести, чтобы установить наличия белка в этом растворе
1. +Биуретовую
2. Фоля
3. Адамкевича
4. Мульдера
5. Щульце-Распайля
Какой признак доказывает коллоидные свойства растворов белков
1. быстрая диффузия
2. гомогенность системы
3. наличие дисперсной фазы
4. +явление опалесценции
5. прозрачность
Какие факторы обуславливают устойчивость белков в растворах
1. большие размеры белковых молекул
2.наличие функциональных групп
3. наличие гидрофобных групп
4.+наличие заряда и гидратной оболочки
5. наличие гидрофильных групп
Что собой представляет вторичная структура белка
1.способ связи аминокислот между собой
2. +характер спирализации полипептидной цепи
3. способ связи белковой и простетической группы
4.форма белковых молекул
5.наличие особых химических свойств
Что собой представляет третичная структура белка
1.+пространственная укладка полипептидной спирали
2.спирализованная конфигурация полипептидной цепи
3.определенная последовательность аминокислот в цепи
4.совокупность нескольких полипептидный цепей
5. спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
Молекула белка — инсулина состоит из двух полипептидных цепочек, соединенных в двух местах дисульфидными мостиками. Какая структура характерна для инсулина
1. первичная
2. вторичная -спираль
3. вторичная — складчатая
4. третичная
5. +четвертичная
17. Что такое денатурация:
1. обновление всех структур белка
2. разрыв всех связей в белке
3. нарушение первичной структуры белка
4. +нарушение всех структур белка, кроме первой
5. нарушение заряда и первичной структуры белка
Какой белок относится к фибриллярным белкам
1. +миозин
2. альбумин
3. гистон
4. глобулин
5. протамин
19. Какой белок относится к глобулярным белкам:
1. +альбумин
2. фибриноген
3. кератин
4. коллаген,
5. эластин
Какую функцию выполняют склеропротеины
1. регуляторную
2. транспортную
3. +опорную
4. каталитическую
5. дыхательную
В каких процессах участвуют протамины и гистоны
1. в поддержании осмотического давления
2. +в передаче наследственных признаков
3. в передаче нервных импульсов
4. в защитных реакциях организма
5. в процессах транспорта
Какие вещества образуются при полном гидролизе белков
1. оксикислоты
2. полипептиды
3. Д- аминокислоты
4. кетокислоты
5. +- аминокислоты
При добавлении мочевины в раствор белка белок выпал в осадок. При удалении мочевины путем диализа белок самопрозвольно восстанавливает своюнативнуюконформацию. Как называется этот процесс
1. денатурация
2. +ренатурация
3. гидролиз
4. разбавление
5. растворение
Хромопротеинов
1. незаменимая аминокислота
2. фосфорная кислота
3.+ окрашенное вещество
4. производное глюкозы
5. минеральное вещество
Группы гликопротеинов
1. фосфаты
2. гемы
3. +углеводы
4. липиды
5. аминокислоты
И рыб
1.+ протамины
2. альбумины
3. глобулины
4. эластины
5. гистоны
Что такое нуклеотиды
1.+ структурные единицы нуклеиновых кислот
2. структурные единицы простых белков
3. структурные единицы гиалуроновой кислоты
4. структурные единицы хондроитинсульфата
5. структурные единицы гепарина
Фосфопротеины ФП
+1.ФП- это источник незаменимых аминокислот
2.ФП — это источник микроэлементов
3.ФП — это источник заменимых аминокислот
4. ФП — это источник гормонов
5. ФП — это источник биологически активных веществ
Свойствами
+1. способность цементировать клетки стенки сосудов
2. способность активировать гиалуронидазу
3. способность усиливать митоз
4. способность свертывать кровь
5. способность увеличивать трение суставных поверхностей
Инструментах
+1.Бензидиновая
2.Биуретовая
3.Нингидриновая
4.Шульце-Распайля
5.Мульдера
Белка
1. Реакции на серосодержащие аминокислоты
+ 2. Реакции на все незаменимые аминокислоты
3. Реакции на все заменимые аминокислоты
4. Реакции на несколько незаменимых аминокислот
5. Реакции на несколько заменимых аминокислот
Какое исследование крови необходимо провести у больного для подтверждения атеросклероза ЛПНП — это липопротеины низкой плотности, а ЛПВП — липопротеины высокой плотности, ЛПОНП -липопротеины очень низкой плотности
+1. определить коэффициент ЛПНПЛПВП
2. определить коэффициент холестеринтриацилглицерин
3. определить соотношение пируватлактат
4. определить соотношение тирозинвалин
5. определить соотношение хиломикронЛПОНП
Что такое катал
+1.единица измерения мощности фермента
2. константа Михаэлиса-Ментена
3. единица измерения концентрации фермента
4. единица измерения концентрации ингибитора
5. коэффициент молярной экстинкции
Что такое профермент
1. фермент с IV структурой
2. фермент без аллостерического центра
3. активный предшественник фермента
+4. неактивный предшественник фермента
5. одна из молекулярных форм одного и того же фермента
В пищеварении
+1.гидролазы
2.трансферазы
3.оксидоредуктазы
4.лиазы
5.изомеразы
При обследовании работников объединения у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов
+1.гепатит
2.порок сердца
3.стенокардия
4.инфаркт легких
5.почечнокаменная болезнь
141 Некоторые вещества разобщают окисление и фосфорилирование, например, 2,4- динитрофенол. Это липофильное вещество легко диффундирует через мембрану митохондрий, как в ионизированном, так и в неионизированном состоянии и, следовательно, может переносить ионы водорода через мембрану в сторону их меньшей концентрации и увеличивать образование теплопродукции. Какой наиболее ожидаемый результат
+- уменьшается образование АТФ;
– увеличивается образование АТФ;
– увеличивается образование АДФ;
– уменьшается образование УТФ;
– увеличивается образование ТТФ.
Под действием фермента и с участием воды произошло расщепление сложного вещества, имеющего сложноэфирную связь, на более простые составные части. Расщепление протекало под действием воды. Какой из перечисленных классов ферментов включает в себя данный фермент
+ 1.гидролазы
2.трансферазы
3.лиазы
4. лигазы
5. изомеразы
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа содержит кофермент НАДФ и является ферментом пентозофосфатного цикла. В этом цикле НАДФ восстанавливается. НАДФН2 является компонентом антиоксидантной системы эритроцитов. Что может возникнуть в эритроцитах при недостаточности этой системы
1. генная мутация
2. хромосомная мутация
+ 3. Распад эритроцитов
4. нарушение синтеза белка
5. сборка микрофиламентов
У ребенка отмечается раннее окостенение черепа, умственная отсталость, потеря аппетита и веса, полиурия, мышечная ригидность. Как называется подобное состояние связанное с витаминной обеспеченностью организма
А гипервитаминоз А
+Б гипервитаминоз Д
В гиповитаминоз С
Г гиповитаминоз Е
Д гипервитаминозВ1
У ребенка с повышенной возбудимостью отмечаются судороги, вздутие живота, анемия. Нарушена реакция декарбоксилированияглутамата. Какой из перечисленных коферментов входит в состав глутаматдекарбоксилазы
А флавинмононуклеотид
Бфлавинадениндинуклеотид
В никотинамиддинуклеотид
Г тиаминдифосфат
+Д пиридоксальфосфат
У пожилого человека ускорены реакции перекисного окисления липидов, повышено артериальное давление и уровень холестерина в крови Какое витаминоподобное вещество может рекомендовать врач больному в качестве антиатерогенного препарата
А витамин В4
Б витамин В8
В витамин В7
Г витамин В13
+Д витамин F
У беременной женщины появилась угроза самопроизвольного прерывания беременности, прежние беременности сопровождались нарушениями развития плода. Какой препарат или витамин следует назначить для комплексного лечения пациентки
А викасол
Бретиноацетат
В аскорутин
Г тиаминхлорид
+Д токоферол
190.
191.
Углеводов
1. Оксидоредуктазы
2. трансферазы
+3.гидролазы
4. лиазы
5. изомеразы
Что такое гликогенолиз
1. распад галактозы
+2. распад гликогена
3. синтез глюкозы
4. синтез гликогена
5. распад глюкозы
Усиливается в печени
1. Глюконеогенез
2. гликолиз
3. гликогенолиз
+ 4.гликогеногенез
5. гидролиз
Усиливается в печени
1. гидролиз
+ 2. глюконеогенез
3. гликогеногенез
4. липолиз
5. липогенез
Аэробного гликолиза
1. ацетоуксусная кислота
2. мевалоновая кислота
+3. пировиноградная кислота
4. масляная кислот
5. капроновая кислота
Превышает 15 мМл
1. глюкозурия;
2. гиперурикемия;
3. глюкорахия;
4. гипогликемия;
+5. гипергликемия;
221. Как называется фермент, катализирующий реакцию образования АТФ в
процессе гликолиза ФЕП + АДФ
ПВК+ АТФ ФЕП — фосфоенолпируват; ПВК — пируват
1.+пируваткиназа
2. фосфоенолпируваткарбоксилаза
3. пируватдекарбоксилаза
4. пируватлигаза
5. аденилаткиназа
В аэробных условиях
1. подвергается восстановлению в лактат
2. выводится из организма
+3. Поступает в митохондрии и превращается в
ацетилКоА
4. поступает в митохондрии и восстанавливается в лактат
5. превращается в этиловый спирт
Ограничить
+ 1. крахмал
2.лактоза
3.пектин
4.целлюлоза
5.лигнин
Улучшения работы кишечника
+ 1.клетчатку
3. лактозу
4. сахарозу
5. глюкозу
6. фруктозу
Голодании
1. Гликогеногенез
2. Гликогенолиз
3. Липолиз
+ 4.Глюконеогенез
5.Липогенез
Какая аминокислота входит в состав молекулы белка
1. — гистидин
2. — глутамин
3. — метионин
4. — пролин
5. + — аланин
Источник
Строение белков
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Аминокислотный состав белков
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
Пептидная связь
Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Пространственная организация белковых молекул
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
Свойства белков
Купить проверочные работы
по биологии
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Функции белков
| Функция | Примеры и пояснения |
|---|---|
| Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. |
| Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. |
| Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| Запасающая | В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. |
| Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. |
Ферменты
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
- оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
- трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
- гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
- лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
- изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
- лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.
Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»
Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»
Смотреть оглавление (лекции №1-25)
Источник