Фермент амилаза пищевая добавка
Продукт с маркировочным шифровым номером Е 1100 не что иное, как амилаза.
Эта добавка к пищевым продуктам относится к группе ферментов, со свойствами текстуратора.
Статус добавки позволяет использовать вещество для улучшения муки, а соответственно и хлеба.
Несмотря на искусственное происхождение вещества для добавки к пище, его уровень опасности для организма человека оценивается как минимальный.
Происхождение: 3-искусственное;
Категория добавки: текстуратор, энзим, фермент, катализатор гидролиза;
Опасность: крайне низкого уровня;
Синонимические названия: Е 1100, амилаза, Е-1100, Amylases.
Общая информация
Впервые об амилазе информация научной направленности появилась еще в XIX столетии, точнее, в 1833 году. Сделал это химик – исследователь Ансельм Пайен. Проводя исследования, он обнаружил, что этот фермент способен расщеплять такую субстанцию, как крахмал вплотьдо мальтозы. Так амилазы стали, собственно, первыми ферментами, которые были открыты и изучены.
Есть несколько типов амилаз, а точнее – три. Их принято идентифицировать по специфичности определяемой, как субстратная. Это, прежде всего, альфа-амилаза. Считается, что этот фермент является кальций-зависимым. К данному же типу принадлежит амилаза слюны, точнее слюнных желез, а также поджелудочной железы.
Долгий процесс пережевывания крахмалосодержащих продуктов, предполагает обычно, появление сладковатого привкуса. Это и является признаком того, что в слюне как раз присутствует не что иное, как амилаза, которая, собственно является первым начальным этапом непростого процесса переваривания пищи.
Альфа-амилаза считается основным ферментом, отвечающим за переваривание пищи у животных. Обнаружена она и у растений, грибов и некоторых видах бактерий.
Еще одна амилаза – бета присутствует также в грибах, бактериях и, конечно же, растениях, но вот у животных ее нет. У пшеницы, например, фермент считается главным компонентом при формировании солода. Поспевшим плодам приятнейшую сладость придает именно бета-амилаза. Он действует на крахмал, а в результате процесса расщепления появляется сахар.
Гамма-амилаза проявляет наибольшую активность в кислотных средах.
Промышленное производство Е 1100 предполагает определенную сырьевую базу и соответствующие техпроцессы. Получают добавку эту из грибов плесени, организмов генномодифицированных, ячменного солода.
Добавка может иметь твердую (в виде порошка) и жидкую консистенцию. Имеет цветовую гамму от белой до светловато-коричневой. Довольно устойчиво вещество к изменению температурного режима и к кислотам. Разная степень растворимости в определенных средах. Растворима в воде. В хлороформе, эфире, спирте этиловом – нет.
Влияние на организм
Вред
Доказательной базы, которая указывает на непосредственное негативное влияние Е 1100 на организм на данный момент нет.
Польза
Амилаза – один из жизненно важных ферментов, которые способствуют нормальному функционированию организма.
Использование
Пожалуй, основными пользователями амилаз на продуктовом рынке являются хлебопекарная и пивоваренная отрасли, а также крахмалопаточная промышленность и производители спирта. Амилаза способствует ускорению процесса брожения в тесте, улучшает вкусовые качества хлеба, к тому же, что немаловажно, увеличивает его удельный объем, продлевает свежесть.
Еще одним альтернативным пользователем Е 1100 является химическая отрасль промышленности, в частности, производители стиральных порошков. Вещество используют в качестве ингредиента, который разлагает присутствующий в белье крахмал.
В сельскохозяйственной отрасли добавляют Е 1100 в свою продукцию производители кормов для животных.
С целью диагностики некоторых заболеваний вещество используется в медицине.
В фармакологии Е 1100 выступает, как составляющая препаратов, улучшающих пищеварение.
Законодательство
Многие государства запрещают использование Е 1100 в отраслях, которые занимаются производством продуктов питания. Отказались от нее в США, в европейских странах. С 2008 года в список разрешенных не входит в Российской Федерации, Украине.
Другие государства, например, Австралийский Союз, Канада, Новая Зеландия и иные, используют добавку на законодательном уровне.
Источник
Структура амилазы слюнных желез. Катион кальция показан жёлтым цветом, анион хлора — зелёным.
Амила́за (др.-греч. ἄμυλον — крахмал) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь. Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых млекопитающих, где фермент начинает химический процесс переваривания пищи. Продукты с высоким содержанием крахмала и низким содержанием сахара, такие как рис и картофель, могут приобретать сладковатый вкус при длительном пережёвывании за счёт превращения амилазой крахмала в сахар. Поджелудочная железа и слюнные железы выделяют амилазу, расщепляющую крахмал до ди- и трисахаридов, которые, в свою очередь, превращаются другими ферментами в глюкозу, источник энергии для организма.
История[править | править код]
В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу — фермент (на самом деле, смесь ферментов), расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф.
Классификация[править | править код]
По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.
α-Амилаза[править | править код]
α-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-глюканогидролаза, гликогеназа; шифр КФ — 3.2.1.1) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы[1]. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7—7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).
β-Амилаза[править | править код]
β-Амилаза (1,4-α-d-глюкан-мальтогидролаза; шифр КФ — 3.2.1.2) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.
β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.
γ-Амилаза[править | править код]
γ-Амилаза (1,4-α-d-гликан-глюкогидролаза, глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозадаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза; шифр КФ — 3.2.1.3) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз, γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях (при pH = 3).
Применение[править | править код]
Некоторые виды дрожжей способны разлагать крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате этанол, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Но пекарские дрожжи (Saccharomyces cerevisiae) этого не могут, поэтому в современных хлебопекарных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки. Добавление амилазы в тесто позволяет использовать для жизнедеятельности дрожжей часть крахмала муки, ускоряя тем самым процесс брожения, и одновременно позволяет изготовителю хлеба сэкономить, уменьшив количество используемого сахара.[источник не указан 1099 дней]
Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.
В пищевой промышленности амилаза зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.
Примечания[править | править код]
Ссылки[править | править код]
- Амилаза (Amylase) // Медицинские термины (рус.). — 2000.
Источник
Действие на здоровье: не для пищевых продуктов
Амилаза (пищевая добавка E1100) – фермент (энзим), относящийся к ферментам пищеварения, гликозил-гидролаза, расщепляющая крахмал до олигосахаридов.
Появление сладковатого вкуса у крахмалосодержащих продуктов при их долгом пережевывании – это свидетельство наличия амилазы в слюне, которая является первым этапом переваривания пищи.
Существует три вида амилазы:
– альфа-амилаза, это кальций-зависимый фермент. Слюнная амилаза и амилаза поджелудочной железы относится к этому типу. Это вещество также распространено в организме у животных, как основной пищеварительный фермент, и замечено у некоторых растений.
– бета-амилаза, фермент, присутствующий у бактерий, грибов, растений, но отсутствующий у животных. Его наличием объясняется сладкий вкус зрелых плодов (так как этот фермент расщепляет плодовый крахмал на сахар), а такая амилаза пшеницы является основным компонентом при образовании солода.
– гамма-амилаза, наиболее активная амилаза в кислотной среде.
Амилаза является добавкой для ускорения процесса брожения.
Другие использования амилазы: – бактериальная амилаза используется в стиральных порошках, в качестве компонента, разлагающего крахмал, присутствующий в белье.
Используется в животноводстве при производстве кормов.
Добавка исключена из списка «Пищевые добавки для производства пищевых продуктов» к Санитарно-эпидемиологическим правилам и нормативам (СанПиН 2.3.2.2364–08) в 2008 году.
Пищевые добавки. Последние новости:
| А также: |
Источник
Наша компания предлагает купить фермент амилазу высокого качества для использования в мукомольной и хлебопекарной отрасли. Мы реализуем продукцию «Новозаймс А/С» — мирового лидера в сфере биотехнологии и производства ферментных препаратов.
Амилазы являются пищеварительными ферментами, которые способствуют расщеплению крахмала, гликогена и прочих полисахаридов и зарегистрированы как пищевая добавка Е1100. Они присутствуют в бактериях, растениях, организме животных.
К данным ферментным веществам относится альфа-, бета- и гамма-амилаза. Они могут быть представлены в форме порошка (от белого до коричнево-желтоватого цвета), темно-желтой пасты или водного раствора оттенка янтаря.
В сфере пищевой отрасли производства амилаза активно применяется для улучшения хлебопекарных характеристик муки:
- уменьшается время на созревание теста;
- увеличиваются объемы хлебобулочных изделий;
- улучшается аромат и вкусовые свойства выпечки;
- хлебная корка отличается аппетитным золотистым цветом;
- повышается качество замороженных хлебобулочных полуфабрикатов.
Ферменты альфаамилаза и глюкоамилаза также дают возможность использовать меньшее количество дрожжей. Они очень ценны для муки, в которой содержится мало поврежденных зерен крахмала и наблюдается невысокий уровень автолитической активности.
Гамма-, альфа- и бета-амилаза: основные особенности
Альфа-амилаза
Относится к типу кальций-зависимых ферментов. Присутствует в организме животных, человека, а также обнаружена в некоторых видах растений, бактерий и грибов. Имеет способность гидролизовать длинноцепочечные углеводы (в частности крахмал), содержащие не меньше трех глюкозных единиц. В процессе гидролиза появляются олигосахариды разной длины.
В результате влияния альфа-амилазы на крахмалы образуются декстрины и немного мальтозы. Это помогает еще большему увеличению мальтозы и ее сбраживанию дрожжами. Данный фермент способствует максимальному гидролизу крахмала в муке, гарантируя высокий уровень образования сахаров, что в свою очередь повышает склонность теста к газообразованию.
Однако если мука содержит излишнее количество альфа-амилазы, это ухудшает качество хлебобулочных изделий. Дело в том, что декстрины практически не набухают в воде и хлебный мякиш получается заминающимся и липким.
Бета-амилаза
Содержится в растениях, грибах и бактериях. Во время созревания фруктов данный фермент способствует расщеплению крахмала до сахаров, что обеспечивает сладость зрелых плодов. Если проводить сравнение с альфа-амилазой, которая активна в процессе прорастания семени, бета-амилаза играет важную роль на этапе, предшествующему прорастанию. В пшеничных зернах ферментное вещество имеет большое значение для образования солода.
Осахаривающие свойства бета-амилазы многократно усиливаются в сочетании с альфа-амилазой. Комплексное использование этих ферментных веществ вызывает расщепление крахмала до мальтозы, образования низкомолекулярных декстринов и незначительного объема глюкозы.
Как правило, мука содержит достаточный объем собственной бета-амилазы, а ее сахарообразующее свойство зависит от качественных характеристик крахмала (имеет значение размер крахмальных зерен и уровень их повреждения в процессе помола).
Гамма-амилаза
Наиболее активно себя проявляет в кислых условиях. Способствует более стремительному расщеплению высокомолекулярной питательной среды, а гидролизацию низкомолекулярных олигосахаридов осуществляет долго. Фермент способен расщепить несколько гликозидных связей в рамках одной молекулы. Он также выполняет гидролиз последней а-1,4-гликозидной связи, в результате чего образуется глюкоза.
Процесс сбраживания глюкозы дрожжами в значительной мере повышает газообразующие и сахарообразующие характеристики теста, положительно влияя на качество готовых хлебобулочных изделий.
Чтобы купить в Москве высококачественные ферментные добавки для хлебопекарной промышленности от надежного производителя и по доступной цене, свяжитесь с нами по телефонам, указанным на сайте, или отправьте сообщение на электронную почту.
Источник
Амилолитические ферменты широко используются в хлебопечении, пивоварении, производстве спирта и других пищевых технологиях. При этом в различных производствах применяют разные амилазы, так как эти ферменты отличаются друг от друга своими свойствами.
Ферменты а- и (3-амилаза различаются по термостабильности и по отношению к pH среды. а-Амилаза более устойчива к действию повышенных температур по сравнению с (3-амилазой. Например, солодовая ос-амилаза выдерживает кратковременный прогрев до 70 °С, не инактивируясь, в то время как (3-амилаза при этой температуре полностью теряет свою активность. Однако а-амилаза более чувствительна к кислой среде, чем (З-амилаза. Так, при pH 3,3 солодовая (3-амилаза сохраняет свою активность, а а-амилаза инактивируется.
Различие а- и (3-амилазы по термостабильности связано с тем, что в состав а-амилазы входит ион Са2+. Следовательно, а-амилаза представляет собой металлофермент. Однако ион кальция располагается не в активном центре фермента, а стабилизирует его пространственную структуру. Если а-амилазу лишить иона Са2+, то ее устойчивость к нагреванию упадет.
Термостабильность а-амилаз, выделенных из различных объектов, неодинакова. Наименее устойчивы к действию повышенных температур грибные амилазы, а наиболее устойчивы — бактериальные амилазы. Солодовые амилазы являются более термостабильными, чем грибные амилазы, но менее термостабильными, чем бактериальные амилазы (табл. 10).
Препараты грибных амилаз применяют в хлебопечении. Будучи наименее термостабильными, в процессе выпечки они довольно быстро инактивируются. Это позволяет ограничивать образование в тесте декстринов, избыточное накопление которых вызывает ухудшение качества хлеба.
Термостабильность а-амилаз различного происхождения
Таблица 10
Амилазы | Остаточная активность после тепловой обработки, % | ||
при 70 °С | при 75 °С | при 80 °С | |
Грибные | 62 | 5 | |
Солодовые | 90 | 30 | 18 |
Бактериальные | 98 | 80 | 40 |
Бактериальные амилазы целесообразно использовать при производстве спирта, так как в данном случае требуется более глубокое осахаривание крахмала. Чем больше образуется сбраживаемых продуктов его гидролиза, тем выше будет выход спирта.
Солодовые амилазы играют важную роль в процессе пивоварения, поскольку при производстве пива осахаривание не следует доводить до конца, и в пиве должны оставаться декстрины, придающие ему характерный вкус и вязкость и способствующие пенообразованию.
При выпечке хлеба из муки, полученной из проросшего зерна, в котором, как известно, присутствует не только (3-амилаза, но и высокоактивная а-амилаза, пользуются различиями между этими ферментами по отношению к pH среды. Если в процессе брожения теста, приготовленного из муки, полученной из проросшего зерна, а-амилаза будет сохранять свою активность, то в нем будет происходить накопление значительного количества декстринов. Мякиш хлеба, выпеченного из такого теста, будет иметь плохую эластичность, заминаемость, недостаточную пористость и неприятный вкус.
Однако поскольку а-амилаза весьма чувствительна к повышению кислотности и резко понижает в кислой среде свою активность, тесто из муки, полученной из проросшего зерна, замешивают обычно на так называемых жидких дрожжах или молочнокислых заквасках. Таким образом обеспечивают накопление в тесте повышенного количества молочной кислоты, угнетающей а-амилазу и тормозящей нежелательное образование декстринов.
Имеет перспективу применение фермента глюкоамилазы для получения глюкозы из крахмала путем его ферментативного, а не кислотного гидролиза. Сейчас кристаллическая глюкоза, используемая для медицинских и пищевых целей, получается в нашей стране в основном путем гидролиза крахмала соляной кислотой. Этот процесс осуществляется при повышенных температурах и давлении и требует дорогостоящего оборудования.
В настоящее время во многих странах налажено промышленное производство различных амилазных ферментных препаратов микробного происхождения.
Источник