Альфа лактальбумин в каких продуктах содержится

Альфа лактальбумин в каких продуктах содержится thumbnail

Виды молочных белков-аллергенов и где они содержатся

Известно, что аллергия — это ответная реакция организма на чужеродный белок-антиген. В составе коровьего молока, кроме полезных микроэлементов и витаминов, содержится так же большое количество этих белков-антигенов, которые и вызывают аллергическую реакцию. Но из почти трех десятков белков чаще всего дают аллергический ответ всего три. Это казеин, которого в молоке содержится 80 %, альфа-лактоальбумин и бета-лактоглобулин.
Казеин, под воздействием соляной кислоты желудка, створаживает белок в сгусток. В результате – расщепление белка превращается в длительный процесс, на протяжении которого происходит равномерное освобождение аминокислот. Больше всего казеина содержится в сырах, твороге, простокваше и кефире.
Бета-лактоглобулин. По количественному содержанию в молоке он стоит на втором месте после казеина – около 10%. Он входит в состав почти всех молочных продуктов, содержится даже в детском питании. «Почти» – потому что бета-лактоглобулин разрушается при длительном нагревании и кисломолочном брожении. Поэтому люди с аллергией к нему могут спокойно употреблять твердые сорта сыров, кефир или творог.
Альфа-лактоальбумин – это белок, который относится к группе сывороточных протеинов и входит в состав плазмы молока. Его содержание незначительно, около 2% от общего числа молочных белков. В организме альфа-лактоальбумин участвует в синтезе лактозы и относится к термостабильным белкам, поэтому его аллергенные свойства сохраняются после кипячения, пастеризации, замораживания и ферментации молока. Например, тяжелые аллергические ответы были отмечены на очень низкое содержание этого белка в продуктах детского питания, замороженных десертах и молочной сыворотке. Альфа-лактоальбумин это основной сывороточный протеин козьего (вот причина перекрестной аллергии на козье молоко) и материнского молока, так же содержится в говядине, телятине и продуктах из коровьего молока.
Конечно же, человеку с аллергией на молочный белок, надо убирать из своего рациона все продукты, содержащие молоко или его следы. В каких продуктах содержится этот белок, можно узнать из информации о составе продукта, которую производители указывают на упаковке.
Вот примерный список продуктов и ингредиентов, которых рекомендуется избегать людям с аллергией на молочный белок ( Отказаться от этих продуктов нужно также маме, которая кормит ребенка грудью):
– Молоко (в любых формах, включая обезжиренное, цельное, топленое, сухое, сгущённое, а также козье и молоко других животных – так как риск перекрестной аллергии с ними очень высок).
– Масло сливочное, топленое.
– Сыр, творог, сливки
– Кефир, ряженка, йогурт, сметана, простокваша.
– Крема, украшения для тортов на основе молока или сливочного масла
– Полуфабрикаты, имеющие в своем составе говядину, телятину, сухое молоко (пельмени, котлеты, блинчики и др)
– Лактоферрин
– Казеин, казеинат, казеина гидролизат,
– Лактальбумин, фосфат лактальбумина
– Гидролизат молочного белка (протеина) (В питании ребенка с аллергией к белку коровьего молока используются безмолочные лечебные смеси на основе высокогидролизованного молочного белка. Продукты на основе частично гидролизованного белка могут сохранять некоторое количество белковых антигенов, которые могут вызывать аллергический ответ)
– Recaldent (вещество, используемое в жвачках, в отбеливателях для зубов, зубных пастах)
– Молочная сыворотка, гидролизат молочной сыворотки
– Реннин (сычужный фермент)
– Желатин (это продукт животного происхождения, в «состав» которого может входить и говядина)
– А так же: печенье, пирожные, выпечка (булочки, хлеб, торты и др), зефир, мороженое, шоколад, любые молочные десерты, детские молочные каши.
Так же надо помнить о том, что молочные белки содержаться не только в продуктах питания. Например, казеин можно встретить в составе кремов и мазей, которые используются в дерматологии. Поэтому придется читать состав не только продуктов, но и кремов, лекарств, жвачек и зубных паст.
В первое время в магазинах придётся очень придирчиво изучать этикетки на всех продуктах на предмет его состава. Но постепенно будет набираться список «разрешенных» продуктов, и процесс покупки станет почти таким же быстрым и автоматическим, как и раньше. При этом радует, что рецептов и вариантов замены коровьего молока становится все больше.
Так же хочется развеять некоторые мифы о запрете употребления продуктов, содержащие некоторые «непонятные» компоненты (их можно найти в описании состава). Само по себе их изучение является предметом чисто научного интереса, а для практических же целей, можно кратко сказать, что:
Диацетил – ароматизатор, который придает соответствующий запах сливочного масла и сметаны. Это искусственный ароматизатор, созданный химическим путем и прячется под кодами Е… В «природе» он содержится в коровьем жире. Жир не имеет отношения к белкам (жиры, белки и углеводы. Все помним со школьной скамьи, что это разные «вещи»?)
Лактоза – это молочный сахар, а не молочный белок. Поэтому, если нет лактозной недостаточности, употреблять продукты, содержащие лактозу, можно.
Тагатоза (или галактулоза) – это подсластитель. Используют его как натуральный и низкокалорийный заменитель сахара. Тагатозу получают из лактозы, то есть – из молочного сахара. Молочный сахар – это не молочный белок. Можно, при отсутствии лактозной недостаточности.
Лактуло́за – в «природе» она не встречается. В промышленных количествах ее синтезируют из лактозы (молочного сахара), которую, в свою очередь, вырабатывают из подсырной сыворотки, а так же отходов при производстве молочных продуктов. Лактулоза, в качестве примесей, может содержать галактозу и лактозу, поэтому она противопоказана людям с непереносимостью лактозы, а не молочного белка.
Молочный жир, эфиры жирных кислот молочного жира, масляная (бутановая) кислота (используются как ароматизаторы, могут обозначаться кодами, типа “Е -…”) – они не имеют отношения к молочному белку. Все жиры относятся к группе веществ, называемых сложными эфирами, являющимися соединениями спиртов и кислот.

Читайте также:  В каких лекарствах содержится орлистат

Источник

Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция[править | править код]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  2. Hall L., Davies M.S., Craig R.K. The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1981. — January (vol. 9, no. 1). — P. 65—84. — doi:10.1093/nar/9.1.65. — PMID 6163135.
  3. Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544.
  4. Kleinberg J.L., Todd J., Babitsky G. Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1983. — Vol. 80, no. 13. — P. 4144—4148. — doi:10.1073/pnas.80.13.4144. — PMID 97356016.
  5. Acharya K.R., Stuart D.I., Walker N.P., Lewis M., Phillips D.C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1989. — Vol. 208, no. 1. — P. 99—127. — doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. — PMID 2769757.
  6. Qasba P.K., Kumar S. Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin (англ.) // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 32, no. 4. — P. 255—306. — doi:10.3109/10409239709082574. — PMID 9307874.
  7. Prager E.M., Wilson A.C. Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences (англ.) // Journal of Molecular Evolution (англ.)русск. : journal. — 1988. — Vol. 27, no. 4. — P. 326—335. — doi:10.1007/BF02101195. — PMID 3146643.

Литература[править | править код]

  • Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition. (англ.) // Journal of Nutrition (англ.)русск. : journal. — 1991. — Vol. 121, no. 3. — P. 277—283. — PMID 2002399.
  • Permyakov E.A., Berliner L.J. alpha-Lactalbumin: structure and function. (англ.) // FEBS Letters (англ.)русск. : journal. — 2000. — Vol. 473, no. 3. — P. 269—274. — doi:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. — PMID 10818224.
  • Hall L., Emery D.C., Davies M.S., et al. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene. (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 242, no. 3. — P. 735—742. — PMID 2954544.
  • Davies M.S., West L.F., Davis M.B., et al. The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13. (англ.) // Annals of Human Genetics (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 51, no. Pt 3. — P. 183—188. — doi:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. — PMID 3479943.
  • Findlay J.B., Brew K. The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin. (англ.) // FEBS Journal (англ.)русск. : journal. — 1972. — Vol. 27, no. 1. — P. 65—86. — doi:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. — PMID 5049057.
  • Hall L., Craig R.K., Edbrooke M.R., Campbell P.N. Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene. (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1982. — Vol. 10, no. 11. — P. 3503—3515. — doi:10.1093/nar/10.11.3503. — PMID 6285305.
  • Håkansson A., Zhivotovsky B., Orrenius S., et al. Apoptosis induced by a human milk protein. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 17. — P. 8064—8068. — doi:10.1073/pnas.92.17.8064. — PMID 7644538.
  • Stacey A., Schnieke A., Kerr M., et al. Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 7. — P. 2835—2839. — doi:10.1073/pnas.92.7.2835. — PMID 7708733.
  • Fujiwara Y., Miwa M., Takahashi R., et al. Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA. (англ.) // Molecular Reproduction and Development (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 47, no. 2. — P. 157—163. — doi:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. — PMID 9136116.
  • Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 44. — P. 27722—27729. — doi:10.1074/jbc.272.44.27722. — PMID 9346914.
  • Giuffrida M.G., Cavaletto M., Giunta C., et al. The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // J. Protein Chem. : journal. — 1998. — Vol. 16, no. 8. — P. 747—753. — doi:10.1023/A:1026359715821. — PMID 9365923.
  • Chandra N., Brew K., Acharya K.R. Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 14. — P. 4767—4772. — doi:10.1021/bi973000t. — PMID 9537992.
  • Håkansson A., Andréasson J., Zhivotovsky B., et al. Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei. (англ.) // Experimental Cell Research (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 246, no. 2. — P. 451—460. — doi:10.1006/excr.1998.4265. — PMID 9925761.
  • Svensson M., Sabharwal H., Håkansson A., et al. Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 10. — P. 6388—6396. — doi:10.1074/jbc.274.10.6388. — PMID 10037730.
  • Harata K., Abe Y., Muraki M. Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 287, no. 2. — P. 347—358. — doi:10.1006/jmbi.1999.2598. — PMID 10080897.
  • Last A.M., Schulman B.A., Robinson C.V., Redfield C. Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 311, no. 4. — P. 909—919. — doi:10.1006/jmbi.2001.4911. — PMID 11518539.
  • Bai P., Peng Z. Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 314, no. 2. — P. 321—329. — doi:10.1006/jmbi.2001.5122. — PMID 11718563.
  • Andrews P. Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin. (англ.) : journal. — Vol. 9, no. 5. — P. 297—300. — PMID 11947697.
Читайте также:  В каких продуктах содержится натрий список

Источник

[21-761]
Аллерген f76 – альфа-лактальбумин, IgE, ИФА

600 руб.

Количественное определение в крови специфических иммуноглобулинов класса E к одному из главных аллергенов коровьего молока – сывороточному белку альфа-лактальбумину.

Синонимы русские

Специфический иммуноглобулин класса Е к аллергену коровьего молока.

Синонимы английские

ImmunoCAP f76 (Cow’s Milk, Alfa-lactalbumin, nBosd 4), IgE.

Метод исследования

Иммуноферментный анализ (ИФА).

Единицы измерения

МЕ/мл (международная единица на миллилитр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Аллерген – это вещество, вызывающее аллергическую реакцию. При атопических заболеваниях аллергены стимулируют образование антител класса IgE и являются причинными факторами развития клинических симптомов аллергических заболеваний. Выявление в крови специфических иммуноглобулинов Е к определенному аллергену подтверждает его роль в развитии аллергической реакции I типа (реагиновой), а значит, позволяет определить возможного “виновника” аллергии и назначить соответствующие лечебные и профилактические мероприятия.

Однако в состав аллергенного вещества входит не один, а несколько белковых структур, которые могут выступать аллергенами. Одни являются “мажорными” – главными аллергенами, другие “минорными” – второстепенными. Это позволяет дифференцировать истинную и перекрестную аллергию.

Пищевая аллергия – вызванная приемом пищи реакция, в основе которой лежат иммунные механизмы. Её нередко можно спутать с пищевой непереносимостью, связанной с другими причинами (особенностями приготовления пищи, составом продукта, метаболическими нарушениями, заболеваниями ЖКТ). Пищевая аллергия чаще наблюдается у детей первых лет жизни, преимущественно до 3-летнего возраста.

Одним из наиболее распространенных пищевых аллергенов является молоко. У детей, сенсибилизированных к коровьему молоку, аллергия может проявляться не только кожными симптомами, но и поражением пищеварительного тракта, ринитом, обострением астмы, анафилактическими реакциями. Гиперчувствительность к коровьему молоку не всегда исчезает в детстве и может сохраняться на многие годы во взрослом возрасте или на всю жизнь.

Читайте также:  Каких продуктах содержится нерастворимая клетчатка

В коровьем молоке содержится около 40 белков, которые могут выступать аллергенами. С учетом физико-химических свойств их разделяют на казеины (80% белков молока) и сывороточные белки (20%). Сыворотка содержит преимущественно глобулярные белки, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин и в меньшем количестве бычий сывороточный протеин, лактоферрин, иммуноглобулины. Альфа-лактальбумины и бета-глобулины синтезируются в молочных железах, а бычий сывороточный протеин, лактоферрин и иммуноглобулины проникают из крови.

Антительный ответ на белки молока сильно варьируется у различных людей, поэтому не существует конкретного аллергена, который мог бы считаться главным фактором аллергенности коровьего молока. В большинстве случаев IgE-антитела одновременно выявляются сразу к нескольким белкам молока, мажорными среди которых считаются казеин (Bosd 8), бета-лактоглобулин (Bosd 5) и альфа-лактальбумин (Bosd 4).

Альфа-лактальбумин – мономерный глобулярный кальций-связывающий белок весом 14,2 кДа, который составляет 25% сывороточных протеинов и около 5% всех белков молока. В секреторных клетках молочной железы он выступает регулятором синтеза лактозы. Структура коровьего альфа-лактальбумина на 72% соответствует человеческому, он обладает антибактериальными и иммуностимулирующими свойствами, что делает его очень важным компонентом детского питания. Существуют специальные смеси для детского питания, в которых концентрация альфа-лактальбумина увеличена, а бета-лактоглобулина снижена.

Аллергенность белка зависит от его конформационной структуры, перекрестная реактивность с альфа-лактальбуминами молока других видов животных возможна, но недостаточно изучена. IgE-антитела к бета-лактоглобулинам и альфа-лактальбуминам в 10% случаев имеют перекрестную реактивность.

IgE участвуют в аллергических реакциях немедленного типа. Высокие значения общего IgE в сыворотке крови выявляются при различных аллергических заболеваниях, глистных инвазиях, аутоиммунной патологии, гипер-IgE-синдроме, ряде вирусных инфекций. Выявление в крови  специфических IgE является основным методом определения спектра причинно-значимых аллергенов при аллергии немедленного типа. Для каждого аллергена существует специфический иммуноглобулин Е. Целью данного теста является определение аллергической реакции к альфа-лактальбумину.

Для чего используется исследование?

  • Диагностика аллергии на сывороточные белки коровьего молока;
  • подбор гидролизированных смесей для питания детей раннего возраста.

Когда назначается исследование?

  • При сенсибилизации к коровьему молоку;
  • при подборе гидролизированных смесей для детей раннего возраста;
  • при обследовании детей с атопическим дерматитом, крапивницей, ангиоотеками, бронхиальной астмой, аллергическим ринитом/конъюнктивитом, желудочно-кишечными расстройствами, анафилактическим шоком и другими проявлениями аллергических заболеваний.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 – 0,35 МЕ/мл.

Причины положительного результата:

  • гиперчувствительность немедленного типа к пшенице.

Причины отрицательного результата:

  • отсутствие IgE-сенсибилизации к данному аллергену;
  • длительное ограничение или исключение контакта с аллергеном.
  • успешное проведение АСИТ.



Важные замечания

  • Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном. Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

  • Клинический анализ крови с лейкоцитарной формулой и СОЭ
  • Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке
  • Экзема
  • Аллергочип ImmunoCAP ISAC (112 аллергокомпонентов)
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к пищевым аллергенам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам
  • Аллергокомпонент f77 – Бета-лактоглобулин nBos d 5, IgE (ImmunoCAP)
  • Аллергокомпонент e204 – Бычий сывороточный альбумин nBos d6, IgE (ImmunoCAP)

Кто назначает исследование?

Аллерголог-иммунолог, педиатр, гастроэнтеролог, терапевт, врач общей практики.

Литература

  • Huecas S, Villalba M, Rodriguez R. Ole e 9, a major olive pollen allergen is a 1,3-beta-glucanase. Isolation, characterization, amino acid sequence, and tissue specificity. J Biol Chem 2001; 276(30):27959-66.
  • Yman L. Pharmacia: Allergenic Plants. Systematics of common and rare allergens. Version 1.0. CD-ROM. Uppsala, Sweden: Pharmacia Diagnostics, 2000.
  • Armentia A, az-Perales A, Castrodeza J, Duenas-Laita A, Palacin A, Fernandez S. Why can patients with baker’s asthma tolerate wheat flour ingestion? Is wheat pollen allergy relevant? Allergol Immunopathol (Madr) 2009;37(4):203-4.

Источник